BIOCHIMICA LE MACROMOLECOLE LIPIDI o GRASSI GLUCIDI o ZUCCHERI

Presentazione sul tema: "BIOCHIMICA LE MACROMOLECOLE LIPIDI o GRASSI GLUCIDI o ZUCCHERI"— Transcript della presentazione:

1 BIOCHIMICA LE MACROMOLECOLE LIPIDI o GRASSI GLUCIDI o ZUCCHERI
PROTEINE

2 Un po’ di storia      La scoperta della dieta mediterranea a livello mondiale, è da attribuire al medico nutrizionista Ancel Keys che sbarcato a Salerno nel 1945, al seguito della quinta armata dell'esercito americano, si accorse che malattie cardiovascolari, diffuse nel suo Paese, qui erano molto limitate. In particolare, tra la popolazione del Cilento risultava particolarmente bassa l'incidenza delle cosiddette malattie del benessere (arteriosclerosi, ipertensione, diabete, malattie digestive, obesità ..) Queste osservazioni furono alla base di un programma di ricerche che prese in esame le abitudini alimentari di dodicimila soggetti tra Giappone, Stati Uniti, Yugoslavia, Germania, Olanda, Grecia, Finlandia e Italia. Questi i risultati: quanto più l'alimentazione dei soggetti analizzati si discostava dagli schemi mediterranei maggiore era l'incidenza delle suddette patologie. Negli anni settanta, così, ebbe inizio un ampio programma di medicina preventiva basato proprio sugli studi condotti da Ancel Keys. Da qui il successo internazionale e la popolarità di questa dieta.

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4 La Dieta Mediterranea Una dieta è quindi espressione del legame tra l'uomo ed il suo territorio. Dal punto di vista alimentare, nei Paesi che si affacciano sul bacino del mar Mediterraneo, esiste una tradizione comune, composta dagli stessi alimenti prodotti in questi luoghi. Prende il nome di - Dieta Mediterranea - la tradizione alimentare che caratterizza questi Paesi. L'olio di oliva, la pasta, il pane, il vino, i legumi, gli ortaggi e la frutta, sono i veri protagonisti. Questi elementi, sapientemente combinati tra di loro, con l'integrazione di piccole quantità di prodotti di origine animale come il formaggio, il latte, le uova, il pesce e la carne, forniscono una alimentazione piacevole, diffusa ed accettata anche da popolazioni con tradizioni alimentari diverse. Un modello alimentare che assicura una nutrizione valida, equilibrata, adatta a qualsiasi età, in grado di prevenire molte malattie.

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7 e l'uomo non è in grado di sintetizzarli
OLIO L'elevato contenuto di acidi grassi monoinsaturi rappresenta l'elemento distintivo dell'olio d'oliva rispetto agli altri grassi di origine vegetale Tra gli acidi grassi polinsaturi nell'olio d'oliva prevalgono l'acido linolenico e linoleico, generalmente indicati come "acidi grassi essenziali" (AGE), poichè indispensabili per l'accrescimento e funzionamento dei tessuti, e l'uomo non è in grado di sintetizzarli

8 CEREALI E PATATE Patate e cereali contengono zuccheri complessi.
Non hanno grassi ma contengono -vitamine del gruppo B; -vitamina PP; -fosforo; -magnesio; selenio;

9 LEGUMI I legumi sono composti da amidi, proteine e fibra che non viene digerita dall’organismo, ma che è ugualmente utile. In più i legumi contengono sali minerali come calcio, ferro vitamine del gruppo B. L’unione fra legumi e cereali costituisce un piatto sostanzioso completo, che può sostituire carne o pesce.

10 PESCE Il pesce contiene proteine e pochi grassi. E’ ricco di minerali importanti (iodio, fosforo e calcio) e vitamine. Il pesce deve essere portato in tavola almeno due volte alla settimana, anche per variare con sapori nuovi il solito menù a base di carne

11 Antiossidanti Sali minerali ALIMENTAZIONE, NUTRIZIONE E SALUTE:
IL RUOLO DEI PRODOTTI ORTOFRUTTICOLI E DERIVATI Vitamine Fitosteroli Polifenoli Sali minerali Antiossidanti Fibre vegetali Fitoestrogeni Carotenoidi

12 FRUTTA E VERDURA

13 e ruolo nella prevenzione
La dieta mediterranea e ruolo nella prevenzione La maggior parte delle patologie (arteriosclerosi, ipertensione, diabete, malattie digestive, obesità …) presenti oggi nel mondo possono essere sconfitte grazie alle proprietà salutistiche di questa dieta. La longevità e la buona salute sono favorite da pane, pasta, pesce, frutta, verdura, olio (meglio se extravergine) e vino rosso ai pasti. Questa dieta ricca di antiossidanti, antiradicali liberi e di grassi monoinsaturi abbassa i livelli di colesterolo, la pressione, la glicemia ed i conseguenti rischi cardiovascolari. La ricerca, infatti, ha permesso di confermare che il processo di accumulo dei grassi sulla parete delle arterie dipende dall’azione nociva dei radicali liberi. 

14 Alcuni consigli Seguire ogni giorno la dieta mediterranea
anche osservando piccole e semplici regole: - Rivalutare la tavola come punto di incontro. Dare importanza ai cibi preparati con semplicità e con ingredienti esclusivamente naturali. Consumare la pasta come primo piatto, condita col sugo di pomodoro e olio d’oliva, cotta al dente in modo da conservarne il valore nutritivo ed ottenere un senso di sazietà prolungato. Preferire olio d’oliva, tra i grassi da condimento. L'olio d'oliva risulta meno dannoso anche per le fritture. Consumare abbondantemente i prodotti ortofrutticoli, alternando quelli ricchi di vitamina A (carote, insalata verde, albicocche, meloni …) con quelli ricchi di vitamina C (agrumi, pomodori, peperoni, fragole …), cuocendoli con meno acqua possibile. Consumare pesce ed in particolare quello azzurro (alici, sarde, tonno, sgombro) tipico del mediterraneo, capace di offrire un maggior gusto ed un elevato valore nutritivo. Bere un bicchiere di vino durante i pasti principali esalta il gusto delle pietanze con le quali si accompagna e migliora i processi digestivi, stimolando la produzione di succhi gastrici.

15 PROTEINE La parola, proteina deriva dal greco e significa “ciò che sta al primo posto”. Le proteine sono indispensabili per la struttura e la funzionalità di tutti gli esseri viventi; senza di esse non potrebbe esistere la vita.

16 COMPOSIZIONE DELLE PROTEINE
Tutte contengono CARBONIO – IDROGENO – AZOTO – OSSIGENO. Quasi tutte contengono ZOLFO Alcune contengono elementi addizionali, specialmente FOSFORO – FERRO – ZINCO e RAME I loro pesi molecolari sono molto elevati ma per idrolisi acida tutte sono riconducibili ad unità base a basso peso molecolare GLI AMINOACIDI

17 La STRUTTURA TRIDIMENSIONALE
La particolare sequenza ed il numero di aminoacidi che costituiscono la catena polipeptidica determinano: La NATURA La FUNZIONE La STRUTTURA TRIDIMENSIONALE

18 GLI AMINOACIDI: I MATTONI
Gli aminoacidi sono sostanze relativamente semplici: tutti hanno la stessa struttura base: C NH2 H COOH R Gruppo amminico Gruppo acido Un atomo di idrogeno Catena laterale

19 Quando gli aminoacidi si combinano per dare origine alle proteine lo fanno attraverso una specifica reazione che comporta la liberazione di una molecola di acqua. Il legame che forma è noto come LEGAME PEPTIDICO C NH2 H COOH R Eliminazione di una molecola di ACQUA

20 Sono le molecole organiche più abbondanti nelle cellule e rappresentano più del 50% del loro peso secco.

21 Le proteine possono essere
SEMPLICI CONIUGATE Le proteine coniugate sono quelle che in seguito ad idrolisi danno luogo ad aminoacidi ma anche a componenti organici ed inorganici. Questa porzione è detta GRUPPO PROSTETICO Le proteine semplici sono quelle che in seguito ad idrolisi danno luogo solo ad aminoacidi e a nessun altro prodotto di idrolisi organico o inorganico nucleoproteine lipoproteine fosfoproteine metalloproteine glicoproteine

22 Le proteine possono avere una diversa conformazione
FIBROSE GLOBULARI Le proteine fibrose sono composte da catene polipetidiche disposte parallelamente a formare lunghe fibre o fogli. Nelle proteine globulari le catene polipeptidiche sono avvolte in forma sferica o globulare. Alcuni esempi sono: collageno a-cheratina elastina Alcuni esempi sono: miosina fibrinogeno

23 STRUTTURA DELLE PROTEINE
PRIMARIA cioè lo scheletro covalente della catena polipeptidica SECONDARIA disposizione regolare e ricorrente in una dimensione dello spazio TERZIARIA cioè il modo in cui la catena è ripiegata tridimenzionalmente a formare una struttura compatta QUATERNARIA cioè il modo in cui le singole catene polipeptidiche di una proteina composta da due o più catene sono disposte l’una rispetta all’altra esempio: emoglobina

24 Le proteine sono molecole molto versatili e svolgono funzioni cruciali in essenzialmente tutti i processi biologici.

25 LE PRINCIPALI FUNZIONI DELLE PROTEINE
ENZIMI citocromo c – esocinasi – lattico deidrogenasi PROTEINE DI DEPOSITO ovalbumina – caseina – ferritina - gliadina PROTEINE DI TRASPORTO emoglobina – emocianina – albumina mioglobina - serica PROTEINE CONTRATTILI miosina – actina PROTEINE PROTETTIVE immunoglobuline – fibrinogeno – trombina TOSSINE tossina difterica – tossina del Clostridium Botulinum – ORMONI insulina – ormone della crescita PROTEINE STRUTTURALI glicoproteine – collageno – elastina fibroina - a-cheratina

26 GLI AMINOACIDI DELLE PROTEINE
NH2 H COOH R Gruppo amminico Gruppo acido Un atomo di idrogeno Catena laterale L’aminoacido più semplice è la GLICINA, dove “R ” è sostituita da un atomo di idrogeno Fatta eccezione della glicina gli altri aminoacidi mostrano quattro gruppi differenti legati al carbonio.

27 CLASSIFICAZIONE DEGLI AMINOACIDI

28 CLASSIFICAZIONE NUTRIZIONALE DEGLI AMINOACIDI

29 COME E’ LA LORO RIPARTIZIONE NEL CORPO UMANO?
VISTE LE PRINCIPALI MACROMOLECOLE E ALCUNE DELLE FONTI ALIMENTARI CI CHIEDIAMO: COME E’ LA LORO RIPARTIZIONE NEL CORPO UMANO? E IN UNA DIETA BILANCIATA ED EQUILIBRATA?

30 COMPOSIZIONE CORPOREA

31 COMPOSIZIONE DI UNA ALIMENTAZIONE GIORNALIERA

32 LE PROTEINE CONTENUTE NEGLI ALIMENTI
FONTI VEGETALI Proteine contenute nei cereali gliadina – glutenina - albumine – globine - zeina… Proteine contenute nei legumi legumine – viciline – albumine Sono state evidenziate anche proteine tossiche o antinutrizionali: Lecitine – inibitori di amilasi e di proteasi

33 Insalata di mais o di fagioli
Insalata di mais o di fagioli? Tra qualche tempo non sarà più necessario scegliere l’uno o l’altro alimento. I due prodotti potrebbero infatti diventare molto simili per valore nutrizionale. Tutto grazie alla zeolina, una nuova proteina derivata, mediante ingegneria genetica, dalla fusione della zeina del mais e dalla faseolina del fagiolo, le due proteine più abbondanti nei semi di queste piante. “Si tratta di una sostanza che apre nuove possibilità per migliorare le proprietà nutrizionali dei nostri alimenti”, spiega Alessandro Vitale dell’Istituto di biologia e biotecnologia agraria (Ibba) del Cnr di Milano e coordinatore del gruppo di lavoro che ha realizzato la nuova proteina e a cui partecipa anche la sezione di Perugia dell’Istituto di genetica vegetale (Igv) del Cnr. Le proteine, elementi fondamentali per la nutrizione, sono composte di aminoacidi, alcuni dei quali, i cosiddetti aminoacidi essenziali, non possono essere sintetizzati dall’organismo umano e vanno pertanto introdotti attraverso l’alimentazione. “Dal punto di vista nutrizionale, i cereali (come il mais) e i legumi (come i fagioli) sono complementari, ciascuno dei due”, prosegue Vitale, “contiene infatti proteine importanti per l’alimentazione, ma diverse per quanto riguarda la composizione in aminoacidi essenziali. Fondendo zeina e faseolina, abbiamo ottenuto una proteina caratterizzata da un contenuto di aminoacidi essenziali più bilanciato, ma anche dotata di una notevole stabilità nelle cellule delle piante e dunque facilmente accumulabile in quantità abbondanti”. Attualmente la proteina, che può permettere di produrre alimenti più nutrienti a parità di terreno coltivato, è stata ottenuta in una pianta modello, ma presto verrà trasferita nel mais. Solo allora la zeolina potrà essere testata e, successivamente, usata per l’alimentazione. Un articolo sulla scoperta del gruppo di ricerca guidato da Vitale è pubblicato nel numero di novembre della rivista Plant Physiology

34 100g di legumi = 118 di pane integrale = 215 di carne
NEI CEREALI e derivati NEI LEGUMI I legumi sono tra gli alimenti che forniscono proteine di medio valore nutritivo e contengono micronutrienti preziosi: FOSFORO – VITAMINE DEL GRUPPOB 100g di legumi = 118 di pane integrale = 215 di carne

35 FONTI ANIMALI Proteine contenute nel latte
caseina, lattoalbumina, lattoferrina e derivati Proteine contenute nelle uova ovalbumina, ovomucoide,lisozima Proteine contenute nella carne e nel pesce actina, miosina

36 ESEMPI La carne ha un ottimo valore nutritivo. NELLA CARNE
Apporto di aminoacidi essenziali Vitamine del gruppo B Ferro ed altri minerali E’ un alimento prezioso non solo per il soggetto adulto e sano ma anche e soprattutto per gestanti bambini, malati, convalescenti per sopperire all’aumentato metabolismo

37 NELLE UOVA NEL PESCE NEI FORMAGGI
Da un punto di vista nutritivo è un alimento prezioso per il notevole contenuto di proteine ad alto valore biologico. Il pesce ha un contenuto medio di proteine leggermente inferiore rispetto alla carne ma sono proteine che presentano valore biologico ed utilizzazione proteica più elevati rispetto a quelli della carne

38 1g/Kg di peso corporeo = 15% delle calorie giornaliere
DA NOTARE Nella dieta occidentale, normalmente integrata con latte, formaggi e uova, l’apporto proteico, in cui va incluso quella della carne, è sicuramente superiore alle comuni esigenze. Allo scopo di non incorrere nelle conseguenze dovute ad una dieta iperproteica quali un aumentato rischio di aterosclerosi – tumori al colon – gotta. Apporto giornaliero di proteine nel soggetto adulto sano 1g/Kg di peso corporeo = 15% delle calorie giornaliere

39 Si dice che……. Il latte è un alimento completo?

40 ESEMPI DI FONTI PROTEICHE

41 IMPORTANTE Poiché alcune fonti proteiche non contengono tutti gli aminoacidi necessari all’organismo umano, è importante variare la propria dieta, in modo da compensare i ridotti contenuti di determinati aminoacidi in alcuni alimenti con l’introduzione degli stessi da altre fonti alimentari.

42 Le proteine sono indispensabili per la struttura e la funzionalità di tutti gli esseri viventi; senza di esse non potrebbe esistere la vita. Le proteine sono spesso associate alla forza e alla potenza muscolare e spesso si considera la carne la più proficua fonte di questi nutrienti Le proteine sono componenti indispensabili dei muscoli, ma è solo una delle molteplice loro funzioni La carne è fonte di proteine ma lo sono anche molti altri alimenti sia di origine vegetale che animale

43 QUALE RUOLO SVOLGONO LE TECNOLOGIE E LE FILIERE PRODUTTIVE NEL MODIFICARE LA QUALITA’ NUTRIZIONALE DELLE PROTEINE CONTENUTE NEGLI ALIMENTI ?

44 TECNOLOGIE CASALINGHE
La struttura proteica può risultare alterata da mutamenti dell’ambiente circostante: variazioni di temperatura – pH. Quando la modificazione è oltre un certo livello si ha la DENATURAZIONE, cioè viene persa la struttura iniziale ma il valore nutrizionale rimane invariato. La cottura in genera causa denaturazione che caratterizza il passaggio dell’alimento dalla forma cruda alla forma cotta. Uovo crudo Uovo cotto

45 PERDITA DI LISINA

46 LE PROTEINE PLASMATICHE

47 Il sangue è un tessuto fluido attraverso il quale si realizza il trasporto di sostanze nutritive, gas, ormoni e prodotti di rifiuto.  Il sangue, inoltre, trasporta cellule specializzate che difendono i tessuti periferici da infezioni e malattie.  Queste funzioni sono assolutamente essenziali in quanto un'area completamente priva di circolazione può morire nel giro di pochi minuti

48 Componenti del sangue Il sangue è formato da due principali componenti: 1.una parte liquida, il plasma, che costituisce il 55-60%del volume del sangue; 2.una serie di cellule specializzate (i cosiddetti "elementi figurati") presenti in sospensione nel plasma (globuli rossi, globuli bianchi, piastrine). Mediamente questi elementi corpuscolari rappresentano il 40-45% del volume totale del sangue.

49 Il plasma Il plasma ha densità poco più alta di quella dell'acqua proprio perché è formato per più del 90% proprio da acqua, nella quale sono disciolte numerose sostanze: proteine, ormoni, sostanze nutritive (glucosio, vitamine, amminoacidi, lipidi), gas (diossido di carbonio, ossigeno), ioni sodio, cloruro, calcio, potassio,magnesio) e sostanze di rifiuto come l'urea.

50 Le sostanze presenti in quantità maggiore sono le proteine, principalmente di tre tipi:
le albumine, con importanti funzioni osmotiche; le globuline, che trasportano i grassi e sono essenziali nei processi immunitari. Esse includono: - le immunoglobuline: chiamate anche anticorpi, attaccano le proteine estranee e gli agenti patogeni; - le proteine vettrici, le quali trasportano ioni e ormoni che altrimenti potrebbero passare attraverso il filtro renale. Sia alle albumine che alle globuline si possono attaccare lipidi, quali i trigliceridi, gli acidi grassi o il colesterolo che non sono solubili in acqua. Le globuline coinvolte nel trasporto dei lipidi sono chiamate lipoproteine. il fibrogeno, fondamentale nella coagulazione del sangue.  Le proteine plasmatiche contribuiscono a mantenere costantemente a 7,4 il pH del sangue (funzione tampone); per l'organismo, inoltre, esse rappresentano una riserva di proteine importante e, soprattutto, immediatamente disponibile.

51 Le proteine plasmatiche
Nel plasma si trovano circa 6-8 g% di proteine. Queste sono rappresentate da albumina, dalle globuline e dal fibrinogeno.

52 I Funzioni delle Proteine plasmatiche:
nel trattamento delle carenze congenite di antitrombina III. esercitano una pressione colloido osmotica. Non potendo attraversare la membrana dei capillari, hanno un effetto osmotico che tende a richiamare acqua dall' interstizio dei tessuti. Questo meccanismo è importantissimo a livello renale nel processo di filtrazione glomerulare hanno un ruolo fondamentale nella coagulazione assolvono al compito del trasporto di anidride carbonica, dei lipidi, metalli e farmaci partecipano ai meccanismi di difesa (gamma-globuline) assolvono ai compiti dei processi nutritivi. Le proteine circolanti, infatti, fanno parte del pool di aminoacidi edibili per la sintesi proteica contribuiscono alla viscosità del sangue ed entrano, quindi, nel sistema resistenze periferiche - pressione arteriosa. hanno funzione di sostanze tamponi nella regolazione del pH alcuni protidi hanno funzione ormonale Funzioni delle Proteine plasmatiche: I

53 I protidi plasmatici si rinnovano con un ritmo pari a circa il 5% ogni 3 giorni.
Albumina, fibrinogeno e fattori della coagulazione sono prodotti nel fegato. Globuline specifiche, come quelle immunitarie, hanno origine invece nel sistema reticolo-endoteliale e nelle plasmacellule. Le gamma aumentano in genere quando si manifesta una diminuzione di albumina e fibrinogeno (aumento relativo-assoluto). Nel digiuno vengono utlizzate proteine tissutali per mantenere il livello del pool circolante. Dopo una emorragia le proteine circolanti si rigenerano con una velocità diversa: prima il fibrinogeno, poi le globuline, l'albumina per ultima.

54 Albumina Proteina plasmatica prodotta dal fegato. Contribuisce in modo determinante al mantenimento della normale pressione oncotica del plasma(pressione osmotica esercitata dalle proteine nel plasma); è la più importante proteina in grado di legare e trasportare numerose sostanze: ormoni, farmaci, bilirubina. I suoi livelli sierici sono compresi fra 3,5 e 5,5 g per 100 millilitri. Un aumento relativo si ha nella disidratazione, una diminuzione può essere dovuta a malnutrizione, sindromi da malassorbimento, ipertiroidismo, gravidanza, carenza di produzione in corso di malattie del fegato, eccesso di perdita in caso di edemi, ascite, ustioni. L’ipoalbuminemia (diminuzione dell’albumina sierica) porta a edemi e versamenti nelle cavità peritoneale, pleurica o pericardica. Le albumine comprendono: sieroalbumine, presenti nel sangue; lattalbumina, presente nel latte; ovoalbumina, nell’albume dell’uovo.

55 ALBUMINA

56 Aptoglobina L'Aptoglobina e' una glicoproteina sintetizzata dal fegato, costituita da due subunita', a e b , in grado di combinarsi con l'emoglobina libera e trasportarla al sistema reticoloendoteliale. Il complesso aptoglobina-emoglobina e' rimosso rapidamente dal sistema reticolo-endoteliale ed e' metabolizzato ad aminoacidi liberi e ferro in poche ore, rappresentando un mezzo di conservazione del ferro. La sua diminuzione e' indice di emolisi intra ed extravascolare. Puo’ essere diminuita in caso di anemia megaloblastica con componente emolitica. E' inoltre diminuita in corso di mononucleosi infettiva ed in caso di insufficienza epatica. Un aumento e' presente in infiammazioni acute e croniche, neoplasie metastatizzanti, infarto miocardico, collagenopatie, ustioni. E' presente una diminuzione dei livelli in caso di terapia estroprogestinica. Al contrario, gli androgeni incrementano i livelli di aptoglobina.

57 Transferrina  È la proteina che trasporta il ferro all'interno dell'organismo, dai distretti in cui il ferro viene assorbito (intestino) a quelli che lo utilizzano (in particolare il midollo osseo, dove vengono prodotti i globuli rossi) o agli organi di deposito (in particolare il fegato). In caso di necessità, il ferro dagli organi di deposito viene ceduto alla transferrina che provvede al suo trasporto ai diversi tessuti. Ogni molecola di transferrina può legare al massimo due atomi di ferro. La misurazione della saturazione della transferrina è un esame molto importante per stabilire lo stato del ferro di un individuo. Infatti, se inferiore al 18% è indice di uno stato ferro-carenziale e se superiore al 50% è indice di un sovraccarico di ferro. Il suo valore aumenta nella gravidanza, nelle anemie sideropeniche, nella siderocromatosi e dopo somministrazione regolare di anticoncezionali. Diminuisce, invece, nell'età neonatale, nella terza età, nelle nefrosi, nell'insufficienza renale cronica, nell'atransferrinemia congenita, nelle condizioni di ipoprotidemia.

58 TRANSFERRINA

59 Ferritina È la proteina che svolge la funzione di deposito del ferro. L'importanza di questa funzione è indicata dal fatto che la ferritina è presente in ogni forma vivente, dai microrganismi all'uomo ed in tutte le cellule. La ferritina è come un guscio in grado di contenere fino a 4500 atomi di ferro e può prendere o cedere il ferro a seconda delle esigenze. La funzione primaria della ferritina è quella di accumulare il ferro intracellulare, costituendo una riserva di ferro rapidamente mobilizzabile.

60 FERRITINA

61 Bassi livelli di ferritina nel sangue indicano l'assenza di ferro nei depositi, condizione che precede lo sviluppo dell'anemia permettendo la diagnosi differenziale tra anemia sideropenica ed anemia dovuta ad altre cause. Alti livelli di ferritina (iperferritinemia) indicano la possibile esistenza di un sovraccarico di ferro nel sangue. Le cause che possono determinarla sono molteplici e non sempre sono associate ad un sovraccarico di ferro come, per esempio, le malattie infiammatorie, le epatiti acute e croniche, l'eccesso di bevande alcoliche, leucemia, linfoma di Hodgkin ed altre forme neoplastiche.

62 Ceruloplasmina La Ceruloplasmina e' una alfa-2-globulina sintetizzata dagli epatociti che interviene nel trasporto del rame. I suoi livelli ematici diminuiscono in caso di sindrome di Menkes e nei casi in cui si verifica perdita di proteine come la sindrome nefrosica, il malassorbimento, la patologia epatica grave. E' riscontrabile un aumento in caso di patologia neoplastica, come nel morbo di Hodgkin, negli stati infiammatori, nella cirrosi primaria biliare, nel lupus eritematoso sistemico, nell'artrite reumatoide.

63 Immunoglobuline Le immunoglobuline (Ig) sono globuline implicate nel sistema immunitario. Le globuline sono proteine semplici di origine animale e vegetale che, assieme alle albumine, sono presenti nel sangue, nel plasma, nel latte e nelle uova. A seconda della grandezza delle loro molecole sono classificate in alfa, beta e gamma globuline, queste ultime dette anche immunoglobuline. Le prime favoriscono il trasporto di grassi e ferro, mentre le immunoglobuline costituiscono gli anticorpi e il loro numero aumenta in caso di malattie. Le globuline vengono separate e dosate tramite l'elettroforesi, sfruttando la loro diversa velocità di migrazione in un liquido in presenza di corrente elettrica.

64 Le immunoglobuline sono molecole glicoproteiche prodotte da linfociti B attivati durante la risposta immunitaria. La stimolazione del linfocita B si trasforma e la plasmacellula che si origina è in grado di secernere gli anticorpi maturi. Sono molecole proteiche costituite da due catene pesanti (H, dall'inglese "heavy"), di circa 400 aminoacidi, e da due leggere (L, dall'inglese "light"), di circa 200 aminoacidi, tenute insieme da legami chimici. A un’estremità l’anticorpo lega l’antigene. L’estremità rimanente svolge altre funzioni, quali il legame con i macrofagi (cellule deputate all’eliminazione delle sostanze estranee) e l’attivazione del sistema del complemento.

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66 Classi e funzioni delle immunoglobuline
Sono individuabili cinque classi di immunoglobuline: IgA, IgD, IgE, IgG e IgM, ognuna delle quali possiede una specifica classe di catene H, che sono rispettivamente alfa, delta, epsilon, gamma e mu. Le IgA (valori di riferimento mg/dl) si trovano nella saliva, nel muco nasale, nelle secrezioni polmonari e nelle lacrime e hanno attività antibatterica; le IgD hanno una funzione non ancora chiarita; le IgE (il valore di riferimento dipende dal metodo usato per rivelarle) si trovano sui basofili e vengono liberate in caso di allergia o contro l'attacco di parassiti; le IgG si trovano prevalentemente nel siero, difendono da batteri e tossine e proteggono il feto da infezioni; le IgM (valore di riferimento mg/dl; se è più elevato può indicare un'infezione recente) si trovano soprattutto nel siero e sono le prime a intervenire contro batteri e virus. Le immunoglobuline si alterano in caso di infezioni e allergie o per trattamenti farmacologici (per esempio antibiotici).