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LA BIOCHIMICA DEGLI ALIMENTI 1- Cambiamenti biochimici nei carboidrati alimentari - cambiamenti dei carboidrati durante la germinazione dei semi; - metabolismo.

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1 LA BIOCHIMICA DEGLI ALIMENTI 1- Cambiamenti biochimici nei carboidrati alimentari - cambiamenti dei carboidrati durante la germinazione dei semi; - metabolismo dei carboidrati complessi; - metabolismo del lattosio ed acidi organici nella produzione di formaggio; - la rimozione di glucosio nella produzione di uova in polvere; - La produzione di sciroppi e di zuccheri dallamido. 2- Cambiamenti biochimici di proteine e di amminoacidi negli alimenti - Proteolisi nei tessuti animali; - Attività transglutaminasica nella lavorazione del pesce; - Proteolisi nella fermentazione del latte; - Proteolisi nella germinazione dei semi; - Proteasi per la riduzione del Chill-Haze nella produzione della birra 3- Cambiamenti biochimici di lipidi negli alimenti - Cambiamenti dei lipidi nei sistemi alimentari - Cambiamenti dei lipidi nella fermentazione del formaggio, - Degradazione dei lipidi nella germinazione dei semi; 4- Maturazione dei frutti 1

2 2 DEGRADAZIONE DELLAMIDO DURANTE LA GERMINAZIONE DI CHICCHI DI GRANO EnzymeReaction α-amylase (EC ) Starch > glucose + maltose + maltotriose + α -limited dextrins + linear maltosaccharides Hexokinase (EC ) D-hexose (glucose) + ATP --> D-hexose (glucose)-6-phosphate + ADP α -glucosidase Hydrolysis of terminal, nonreducing 1,4-linked α -D-glucose (maltase, EC )residues with release of α -D-glucose oligo-1,6 glucosidase α -limited dextrin > linear maltosaccharides (limited dextrinase, isomaltase, sucrase isomerase, EC ) β-amylase (EC ) Linear maltosaccharides > β-Maltose Phosphorylase (EC )Linear maltosaccharides + phosphate > α -D-glucose-1-phosphate (glicogeno fosforilasi) Phosphoglucomutase α -D-glucose-1-phosphate > α -D-glucose-6-phosphate (EC ) Glucosephosphate isomerase D-glucose-6-phosphate > D-fructose-6- phosphate (EC ) (endoamilasi)

3 3 DEGRADAZIONE DELL AMIDO DURANTE LA GERMINAZIONE DI CHICCHI DI GRANO EnzymeReaction UTP-glucose 1-phosphate uridyl UTP + -D-glucose- 1 -phosphate > UDP-glucose transferase (UDP- glucose pyrophosphorylase; + pyrophosphate glucose 1 -phosphate uridyltransferase, EC ) Sucrose phosphate synthetase UDP-glucose + D-fructose-6-phosphate > sucrose (EC ) phosphate + UDP Sugar phosphatase (EC ) Sugar phosphate (fructose-6-phosphate) > sugar (fructose) + inorganic phosphate Sucrose phosphatase (EC ) Sucrose-6-phosphate > sucrose + inorganic phosphate Sucrose synthetase (EC ) NDP-glucose + D-fructose > sucrose + NDP (nucleoside difosfato) -fructose-furanosidase (invertase,Sucrose --> glucose + fructose succharase, EC ) segue

4 4 DEGRADATION OF COMPLEX CARBOHYDRATES EnzymeReaction Cellulose degradation during seed germination Cellulase (EC )Endohydrolysis of 1,4-β-glucosidic linkages in cellulose and cereal β-D-glucans Glucan 1,4-β-glucosidaseHydrolysis of 1,4 linkages in 1,4 β -D- glucan so as (Exo-1,4-β-glucosidase,to remove successive glucose units EC ) Cellulose 1,4-β-cellubiosidaseHydrolysis of 1,4-β-D-glucosidic linkages in cellulose (EC3.2.I.91) and cellotetraose releasing cellubiose from the non-reducing ends of the chains β-galactosan degradation β-galactosidase (EC ) β-(1-4)-linked galactan > D-galactose

5 DEGRADATION OF COMPLEX CARBOHYDRATES EnzymeReaction β–glucan degradation Glucan endo-1,6 β -glucosidase Random hydrolysis of 1,6 linkages in 1,6- β-D-glucans (EC ) Glucan endo-1,4- β -glucosidase Hydrolysis of 1,4 linkages in 1,4-P-D-glucans so as to (EC ) remove successive glucose units Glucan endo-1,3 β -D-glucanase Successive hydrolysis of β -D-glucose units from (EC ) the nonreducing ends of 1,3-β -D-glucans, releasing β- glucose Glucan 1,3-β –glucosidase 1-3- β -D-glucans -> α-D-glucose (EC ) Segue 5

6 6 DEGRADATION OF COMPLEX CARBOHYDRATES EnzymeReaction Pectin degradation Polygalacturonase Random hydrolysis of 1,4-α-D-galactosiduronic linkages (EC ) in pectate and other galacturonans Galacturan 1,4- α galacturonidase (1,4- α -D-galacturoniside)n + H 2 O > (1,4-a-D [Exopolygalacturonase, poly galacturoniside)n-1 + D-galacturonate (galacturonate) hydrolase, EC ) Pectate lyase Eliminative cleavage of pectate to give oligosaccharides (pectate transeliminase, with 4-deoxy- α -D-galact-4-enuronosyl groups EC ) at their nonreducing ends Pectin lyase (EC )Eliminative cleavage of pectin to give oligosaccharides with terminal 4-deoxy-6-methyl- -D-galact-4- enduronosyI groups. SEGUE

7 07/11/20137 CAMBIAMENTI NEI CARBOIDRATI NELLA PREPARAZIONE DEL FORMAGGIO Azione, Enzyme o Sistema enzimaticoReaction Formation of lactic acid Lactase (EC ) Lactose + H 2 O --> D-glucose + D-galactose Tagatose pathway Galactose-6-P > lactic acid Embden-Meyerhoff pathwayGlucose > pyruvate > lactic acid Formation of pyruvate from citric acid Citrate (pro-3S) lyase (EC ) Citrate ---> oxaloacetate Oxaloacetate decarboxylaseOxaloacetate > pyruvate + CO 2 (EC ) Formation of propionic and acetic acids Propionate pathway3 lactate > 2 propionate + 1 acetate + CO 2 + H alanine > propionic acid + 1 acetate + CO ammonia Formation of succinic acid Mixed acid pathwayPropionic acid + CO 2 --> succinic acid 7

8 CAMBIAMENTI NEI CARBOIDRATI NELLA PREPARAZIONE DEL FORMAGGIO Azione, Enzima o Sistema enzimaticoReaction Formation of butiric acid Butyric acid pathway2 lactate > 1 butyrate + CO 2 + 2H 2 Formation of ethanol Phosphoketolase pathwayGlucose > acetylaldehyde > ethanol Pyruvate decarboxylase (EC ) Pyruvate > acetylaldehyde + CO 2 Alcohol dehydrogenase (EC ) Acetylaldehyde + NADH + H + > ethanol + NAD + Formation of formic acid Pyruvate-formate lyase (EC ) Pyruvate + CoA > formic acid + acetyl CoA Formation of diacetvl, acetoine, 2-3 butylene glycol Citrate fermentation pathwayCitrate > pyruvate > acetyl CoA > diacetyl > acetoine > 2-3 butylene glycol Formation of acetic acid Pyruvate-formate lyase (EC ) Pyruvate + CoA > formic acid + acetyl CoA Acetyl-CoA hydrolase (EC ) Acetyl CoA + H 2 O > acetic acid + CoA segue 8

9 9 LOCALIZZAZIONE E FUNZIONI PRINCIPALI DI PROTEINE MIOFIBRILLARI ASSOCIATE CON LAPPARATO CONTRATTILE E LA STRUTTURA DEL CITOSCHELETRO Localizzazione Proteina Funzione principale Contractile apparatus A-bandMyosin Muscle contraction c-protein Binds myosin filaments F-, H-, I-proteins Binds myosin filaments M-lineM-protein Binds myosin filaments Myomesin Binds myosin filaments Creatine kinase ATP synthesis I-band Actin Muscle contraction Tropomyosin Regulates muscle contraction Troponins T, I, C Regulates muscle contraction -, y-actinins Regulates actin filaments

10 10 LOCALIZZAZIONE E FUNZIONI PRINCIPALI DI PROTEINE MIOFIBRILLARI ASSOCIATE CON LAPPARATO CONTRATTILE E LA STRUTTURA DEL CITOSCHELETRO Localizzazione Proteina Funzione principale Cytoskeletal framework GAP filamentsConnectin (titin) Links myosin filaments to Z-line N 2 -Line Nebulin Unknown By sarcolemmaVinculinLinks myofibrils to sarcolemma Z-line -actinin Links actin filaments to Z-line Eu-actinin, filamin Links actin filaments to Z-line Desmin, vimmentin Peripheral structure to Z-line Synemin, Z-protein, Z-nin Lattice structure of Z-line

11 11 PROTEASES IN ANIMAL TISSUES AND THEIR DEGRADATION EnzymeReaction Acid/aspartyl proteases Pepsin A (Pepsin, EC ) Preferential cleavage, hydrophobic, preferably aromatic, residues in PI and P'1 positions Gastricsin (pepsin C, EC ) More restricted specificity than pepsin A; high preferential cleavage at Tyr bond Cathepsin D (EC )Specificity similar to, but narrower than that of pepsin A Serine proteases Trypsin (α- and β-trypsin, EC )Preferential cleavage: Arg-, Lys­ Chymotrypsin (Chymotrypsin A and B, Preferential cleavage: Tyr-, Trp-, Phe-, Leu EC ) Chymotrysin C (EC )Preferential cleavage:Leu-, Tyr-, Phe-, Met-, Trp-, Gln-, Asn­ Pancreatic elastase (pancreato Hydrolysis of proteins, including elastin. Preferential peptidase E, pancreatic elastase I,cleavage: Ala+ EC ) Per rendere la carne più tenera

12 07/11/ PROTEASES IN ANIMAL TISSUES AND THEIR DEGRADATION EnzymeReaction Plasmin (fibrinase, fibrinolysin, Preferential cleavage: Lys- > Arg-; higher selectivity EC ) than trypsin Enteropeptidase (enterokinase, Activation of trypsinogen by selective cleavage EC ) of Lys-Ile bond CollagenaseGeneral term for hydrolysis of collagen into smaller molecules Thio/cysteine proteases Cathepsin B (cathepsin B l, Hydrolysis of proteins, with broad specificity EC ) for peptide bonds, preferentially cleaves Arg-Arg- bonds in small molecule substrates Papain* (EC ) Hydrolysis of proteins, with broad specificity for peptide bonds, but preference for an amino acid bearing a large hydrophobic side chain at the P2 position. Does not accept Val in PI' Elastasi e collagenasi -> demolizione del tessuto connettivo Segue acid/aspartyl proteases 12

13 13 PROTEASES IN ANIMAL TISSUES AND THEIR DEGRADATION EnzymeReaction Fiacin* (ficin, EC ) Similar to that of papain Bromelain* ( )Broad specificity similar to that of pepsin A gamma-glutamyl hydrolase Hydrolyzes gamma-glutamyl bonds (EC changed to ) Cathepsin H (EC ) Hydrolysis of proteins; acts also as an aminopeptidase (notably, cleaving Arg bond) as well as an endopeptidase Calpain-1 (EC Limited cleavage of troponin I, tropomyosin, and C-protein changed to from myofibrils and various cytoskeletal proteins from other tissues. Activates phosphorylase, kinase, and cyclic­nucleotide-dependent protein kinase Metalloproteases Procollagen N-proteinase Cleaves N-propeptide of procollagen chain α1(I) at Pro + (EC ) Gln and α2(I) at Ala+Gln

14 14 CAMBIAMENTI PROTEOLITICI NELLA PRODUZIONE DI FORMAGGIO Action and Enzymes Reaction Coagulation Chymosin (rennin, K-Casein ->Para-K-casein + glycopeptide, similar to pepsin A EC ) Proteolysis Proteases Proteins > high molecular weight peptides + amino acids Amino peptidases, Low molecular weight peptides > amino acids dipeptidases, tripeptidases Proteases, endopeptidases, High molecular weight peptides > low molecular weight aminopeptidases peptides

15 CAMBIAMENTI PROTEOLITICI NELLA PRODUZIONE DI FORMAGGIO Action and Enzymes Reaction Decomposition of amino acids Aspartate transaminase (EC ) L-Asparate + 2-chetoglutarate > oxaloacetate + L-glutamate Methionine y-lyase (EC ) L-methionine > methanethiol + NH oxobutanolate Tryptophanase (EC ) L-tryptophan + H 2 O > indole + pyruvate + NH 3 DecarboxylasesLysine > cadaverine Arginine > putrescine Histidine > histamine Glutamate > aminobutyric acid Tyrosine > tyramine Tryptophan > tryptamine DeaminasesAlanine > pyruvate Tryptophan > indole Glutamate > a-ketoglutarate Serine > pyruvate Threonine > a-ketobutyrate segue 15

16 16 DEGRADAZIONE DI PROTEINE NEI SEMI IN GERMINAZIONE EnzymeReaction Aminopeptidase (EC deleted in 1992, Neutral or aromatic aminoacyl-peptide + H 2 O --> referred to corresponding aminopeptidase) neutral or aromatic amino acids + peptide Carboxypeptidase A (EC )Release of a C-terminal amino acid, but little or no action with -Asp, -Glu, -Arg, -Lys, or -Pro

17 07/11/ La torbidità della birra Chill-Haze Esistono due tipi di torbidità che possono caratterizzare la birra fatta in casa. La torbidità propria della birra e quella dovuta al lievito responsabile della rifermentazione in bottiglia. La prima dipende da un imperfetta procedura, mentre la seconda e' in una certa misura, inevitabile. Il primo tipo di torbidita' può essere dovuto a diversi motivi. I più comuni sono infezioni e proteine. Nel caso di infezioni, che si possono evitare con una buona pulizia e "sanitazione" degli strumenti, potremo avere una birra perennemente torbida. Nel caso delle proteine (e dei polifenoli), avremo il cosiddetto "chill haze", cioè una birra che a temperatura ambiente risulta limpida, diventa torbida una volta raffreddata. Questo avviene perché le proteine che a temperatura ambiente sono disciolte nella birra, col raffreddamento coagulano. Le proteine, che sono presenti nell'orzo, cominciano a scomporsi già durante la maltazione. Nei malti meno modificati, questa scomposizione sarà minore, mentre in quelli più modificati, sarà maggiore. I malti moderni, soprattutto quelli di alta qualità disponibili per l'homebrewing, sono molto modificati. Quelli inglesi, poi, lo sono tradizionalmente in misura ancora maggiore.

18 18 CAMBIAMENTI BIOCHIMICI DE LIPIDI NEGLI ALIMENTI

19 07/11/ CAMBIAMENTI DEI LIPIDI NELLA PREPARAZIONE DEL FORMAGGIO Enzima o azione Reazione Lipolysis Lipases, esterasesTriglycerides >11-keto acids, acetoacetate, fatty acids Acetoacetate decarboxylase Acetoacetate + H + > acetone + CO 2 (EC ) Acetoacetate-CoA ligase Acetoacetate + ATP + CoA > acetyl CoA (EC )+ AMP + diphosphate EsterasesFatty acids > esters Conversion of fatty acids p-oxidation and3-Keto acids --> methyl ketones decarboxylation 19

20 07/11/ DEGRADAZIONE DEI LIPIDI NELLA GERMINAZIONE DEI SEMI Enzima o sistema enzimatico Reazione Lipase (oil body)Triacylglycerol >diacylglycerol + fatty acid Triacylglycerol > monoacylglycerol + fatty acids Diacylglycerol >monoacylglycerol + fatty acid Fatty acid + CoA > acyl CoA P-oxidation (glyoxysome)Acyl CoA > acetyl CoA Glyoxylate cycle (glyoxysome)Acetyl CoA + succinate MitochondrionSuccinate --> phosphoenol pyruvate Reverse glycolysis (Cytosol)Phosphoenol pyruvate > hexoses --> sucrose 20

21 Cadaverina Istamina Putresceina carne in putrefazione e ne reca il caratteristico odore fetido 21 Tiramina ha pertanto attività ipertensiva Triptammina Svolge nelluomno ruolo di neuromodulatoreneuromodulatore e neurotrasmettitore neurotrasmettitore. La triptamina funge da intermediario al metabolismometabolismo dell'ormone vegetale Acido indol-3-aceticoAcido indol-3-acetico.

22 acido γ-amminobutirrico (GABA) γ-amminoacido, principale neurotrasmettitore inibitorio nei mammiferi,amminoacidoneurotrasmettitoremammiferi del sistema nervoso centrale. Responsabile nella regolazionesistema nervoso dell'eccitabilità neuronale in tutto il sistema nervoso.neuronalesistema nervoso Negli esseri umani GABA è anche direttamente responsabile per laesseri umani regolazione del tono muscolare.tono muscolare Indolo 22

23 23 Serina ____________amminoacrilato -> piruvato deidratasi

24 24 Carboidrati complessi - AMIDO - -GLUCANI - CELLULOSA - PECTINE - INULINA β-glucani 3/6 g/die - I β -glucani (dal lievito di birra-zimosan. Beta glucosio con legami 1-3 e 1- 6) sono i maggiori componenti della frazione solubile della fibra alimentare e come tali esercitano, nel nostro organismo, una serie di effetti benefici correlati alla fibra alimentare, quali: rallentamento dello svuotamento gastrico, incremento della peristalsi intestinale.peristalsi Inoltre, numerose evidenze sperimentali, negli ultimi anni, hanno evidenziato il ruolo dei β-glucani dellorzo e dellavena nel contenimento del livello di colesterolo e di glucosio ematico nelluomo ecolesterologlucosio in animali da laboratorio.

25 25

26 07/11/ CELLULOSA 26

27 07/11/ Attualmente si conoscono tre tipi di emicellulose o glucani concatenati: Xilani (xilosio; tegumento dei chicchi dei cereali, crusca; Galattani-o galattosani/arabinolattani Mannani/glucomannani In contrapposizione alla cellulosa, la cui molecola lineare è formata da unità di solo glucosio, le emicellulose sono invece costituite da zuccheri differenti,glucosio Inoltre hanno una struttura ramificata e non fibrosa. EMICELLULOSE 27

28 28 XILANI sono catene polisaccaridiche composte da uno scheletro di β-1,4-xilosio.xilosio

29 07/11/ PECTINE Formate da unità di acido galatturonico Propectina. Forma colloidi nella parete Conferisce durezza. Alla maturazione viene metabolizzata in molecole più piccole e quindi i frutti diventano più soffici. Questi cambiamenti sono importanti Nella maturazione di pomodori, meli, caki. Innovazioni tecnologiche: pomodori geneticamente modificati e mele fuji con una più lunga shelf life. Nella matuterazione anche importante lidrolisi dellamido. Proprietà gelificante in presenza di zuccheri (naturale in mela, pere, limone.); Integratore commerciale: E440 Pectine fluide per aggiunte di metili ai gruppi carbossilici (metilesterasi); Possono contenere ramnosio (metile in posizione 6) 29

30 07/11/ La catena principale degli xilani è costituita da D-β-xilopiranosio le cui unità sono legate fra loro con legame 14; irregolarmente e con frequenza variabile a seconda della specie vegetale e/o della parte della pianta interessata, su questa catena possono innestarsi ramificazioni, costituite ancora da xilosio, oppure da (in ordine di frequenza decrescente): arabinosioarabinosio (in forma L-arabinofuranosidica), acido 4-O-metil-glucuronico, mannosiomannosio, galattosio, rahmnosio.galattosiorahmnosio L'abbondanza delle ramificazioni costituite da arbinosio, nel più dei casi singole unità legate in posizione 2 e/o 3 sullo xilosio, giustifica l'identificazione di una ottoclasse di emicellulose anch'essa molto frequente in natura, gli arbino-xilani. INULINA (prebiotico-FOS ) L'inulina è un polimero glucidico con peso molecolare minore dell'amido, solubile in acqua epolimeroglucidicopeso molecolareamidoacqua totalmente accumulato nei vacuoli. Si ottiene dalla polimerizzazione del β-D-fruttosio. Per azione dell'enzima inulasi l'idrolisi risultante produce fruttosio (zucchero consigliato per i diabetici).vacuolifruttosioenzimainulasiidrolisidiabetici 30

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32 32 OSSIDAZIONE ENZIMATICA DEI LIPIDI IN SISTEMI ALIMENTARI EnzimaReazione Arachidonate-5-lipoxygenase (5-lipoxygenase,Arachidonate > (6E, 8Z, I IZ, 14Z)-(5S)- EC ) 5-hydroperoxyicosa I,14-tetraenoate Arachidonate-8-lipoxygenase (8-lipoxygenase,Arachidonate > (5Z, 9E, I IZ, I4Z)-(8R)- EC ) 8-hydroperoxyicosa-5,9,11,14-tetraenoate Arachidonate 12-lipoxygenase (12-lipoxygenase. Arachidonate > (5Z, 8Z, 10E, 14Z)-(12S)- EC ) 12-hydroperoxyicosa-5,8,10,14-tetraenoate Arachidonate I 5-lipoxygenase (15-lipoxygenase, Arachidonate + O 2 --> (5Z, 8Z, i IZ, 13E)-(15S)- EC ) 15-hydroperoxyicosa-5,8,11,13-tetraenoate Lipoxygenase (EC )Linoleate > (9Z, I IE)-(13S)-13- hydroperoxyoctadeca-9, 11-dienoate

33 33 PRODUZIONE SECONDARIA DI AMMINE IN PRODOTTI ITTICI Enzimareazione Histidine decarboxyalse (EC )L-Histidine > histamine + CO 2 Lysine decarboxylase (EC )L-Lysine > cadaverine + CO 2 Ornithine decarboxylase (EC )L-Ornithine --> putrescine + CO 2

34 34 ALCUN I ENZIMI COMMERCIALI PRODOTTI BIOTECNOLOGICAMENTE EnzimaApplicazione Acetolactate decarboxylase (EC ) Beer aging and diacetyl reduction a-amylase (EC ) High fructose corn syrup (HFCS) production Amylo-1,6-glucosidase (EC ) High fructose corn syrup (HFCS) production Chymosin (EC )Milk clotting in cheese manufacturing Lactase (EC )Lactose hydrolysis Glucan 1,4-a-maltohydrolase Anti-staling in bread (evita che il pane diventi (maltogenic a-amylase, EC )stantio)

35 35 Tagatosio Si trova in piccole quantità nei latticini e può essere prodotto dal lattosio;lattosio l'idrolisi di quest'ultimo dà glucosio e galattosio,idrolisiglucosiogalattosio il galattosio per trattamento con basi forti - nello specifico,basi con idrossido di calcio - isomerizza a tagatosio.idrossido di calcio Trova uso come agente dolcificante alternativo al saccarosio.saccarosio

36 36 Rimozione di glucosio nella produzione di uova in polvere intervento di glucosio ossidasi e catalasi Glucosio +O2 6-gluconolattone + H2O2 catalasi glucosio ossidasi H2O


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