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29 Carbossipeptidasi

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34 formazione del prodotto: velocità V 0 = k 2 [ES] formazione del complesso ES: velocità V 1 = k 1 [E][S] scissione del complesso ES: velocità V -1 + V 0 = k -1 [ES] + k 2 [ES] Allo stato stazionario [ES] è stabile: formazione del complesso ES = scissione del complesso ES k 1 [E][S] = k -1 [ES] + k 2 [ES] [E][S] k -1 + k 2 [ES] k 1 K M : costante di Michaelis-Menten [E][S] = K M [ES] == K M E + S ES E + P Equilibrium: Allinizio: E + S ES E + P E + S ES E + P k1k1 k -1 k2k2

35 [E][S] = K M [ES] Problema: non conosciamo K M, [E] e [ES] Sappiamo che [E totale ] = [E] + [ES] cioè [E] = [E totale ] – [ES], perciò ([E totale ] – [ES])[S] = K M [ES] [E totale ][S] = K M [ES] + [ES][S] = (K M + [S])[ES] [E totale ][S] (K M + [S]) = [ES] Formazione del prodotto: velocità V 0 = k 2 [ES] k 2 [E totale ][S] (K M + [S]) V 0 = La massima velocità si raggiunge quando tutti i siti catalitici sono saturati con il substrato, cioè quando [E totale ] = [ES] Massima velocità: V max = k 2 [E totale ]

36 Lequazione di Michaelis-Menten: Quando [S] >> K M, V 0 = V max Quando [S] = K M, V 0 = V max /2

37 Grafico di Michaelis-Menten (Cinetica di Michaelis-Menten) K M = costante di Michaelis-Menten

38 Equazione di Lineweaver & Burk: 1 K M 1 1 V 0 V max [S] V max x = ay + b =+

39 Grafico di Lineweaver-Burk (grafico dei doppi reciproci)

40 (1100) 0.66 Campbell 5.0 Stryer Anidrasi carbonica CO 2 12 Campbell 8 Berg Stryer K M : (spesso) una misura dellaffinità per il substrato.

41 k cat : il numero di turnover di un enzima il numero di molecole di substrato che vengono convertite in prodotto da una molecola di enzime nellunità di tempo (normalmente 1 secondo) quando lenzima è completamente saturato dal substrato. k cat = V max /[E totale ] Normalmente k cat corrisponde alla costante di velocità della tappa limitante del ciclo catalitico.

42 Voet 10,000, Str Str,

43 Chimotripsina

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45 Reazioni con più substrati

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