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Biochimica Strutturale Mauro Fasano

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Presentazione sul tema: "Biochimica Strutturale Mauro Fasano"— Transcript della presentazione:

1 Biochimica Strutturale Mauro Fasano mauro.fasano@uninsubria.it

2 Argomenti del corso 1)Proprietà chimico-fisiche degli aminoacidi 2)Organizzazione strutturale delle proteine 3)Purificazione e caratterizzazione delle proteine 4)Determinazione della struttura delle proteine 5)Classificazione strutturale delle proteine e principali motivi strutturali 6)Strutture quaternarie e cooperatività 7)Enzimi 8)Proteine del sistema immunitario 9)Patologie associate a misfolding proteico 10)Motivi strutturali del DNA

3 Testi consigliati GA Petsko, D Ringe, Struttura e funzione delle proteine, Zanichelli 2006. Reviews consigliate nel corso Elementi di base: DL Nelson, MM Cox, I principi di biochimica di Lehninger, 2010

4 Modalità di esame Orale con una domanda generale e una specifica 6 Appelli nelle pause didattiche

5 Proprietà chimico-fisiche degli aminoacidi

6 Aminoacidi Aminoacidi proteici – Monomeri delle proteine – Liberi Aminoacidi non proteici

7 Struttura degli aminoacidi

8 Proprietà fisiche degli aminoacidi Caratteristiche ioniche: Punto di fusione (decomposizione) alto (>200°C) Solubili in acqua e non in solventi apolari Alta costante dielettrica e forte momento dipolare La solubilità in acqua aumenta a pH acidi o basici

9 Chiralità degli aminoacidi

10 Proprietà ottiche degli aminoacidi

11 Spettri di assorbimento

12 Gli aminoacidi proteici

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20 Proprietà acido-base Tutti gli aminoacidi hanno un gruppo –COOH Tutti gli aminoacidi hanno un gruppo –NH 3 Alcune catene laterali hanno un gruppo acido Alcune catene laterali hanno un gruppo basico Punto isoelettrico Valore medio delle pK a dei gruppi ionizzabili

21 Proprietà acido-base I gruppi α-COOH ed α–NH 2 si influenzano reciprocamente: –NH 2 (elettronegativo) aumenta lacidità di α-COOH (pK a = 2.0 –2.2 vs 4.7 dellacido acetico) -COOH (elettronegativo) aumenta lacidità di α-NH 3 + (pK a = 9.2 – 9.6 vs 10.6 di metilammina)

22 Henderson-Hasselbach pH = pK a + log (C B /C A )

23 Titolazione della glicina pH = pK a + log (C B /C A ) pI = 1/2 (pK i + pK j )

24 Titolazione dellalanina

25 Titolazione dellaspartato pI = 1/3 (pK α + pK γ + pK NH 3 )

26 Titolazione dellarginina pI = 1/3 (pK COOH + pK NH 3 + pK guan )

27 Titolazione dellistidina pI = 1/3 (pK COOH + pK NH 3 + pK im )

28 Punti isoelettrici degli aminoacidi polifunzionali Amino Acid α-COOH pK a 1 α-NH 3 pK a 2 Side Chain pK a 3 pI Arginine 2.009.0013.2011.15 Aspartic Acid 2.019.823.832.80 Cysteine 1.7110.788.335.02 Glutamic Acid 2.199.674.253.22 Histidine1.82 9.176.047.59 Lysine 2.179.0010.809.65 Tyrosine 2.209.1110.07 5.66

29 Isoelettrofocalizzazione degli aminoacidi

30 Idrofilicità

31 Separazione cromatografica basata sulla diversa polarità degli aminoacidi

32 Interazioni non-covalenti tra aminoacidi

33 Covalente > 300 kJ/mol Non covalente: –ioniche80 - 90 –legame idrogeno20 –dipolo-dipolo8 - 10 –London< 1

34 Amino acidi essenziali Essenziali (n. 8) : Trp, Lys, Met, Phe, Thr, Val, Leu, Ile

35 Aminoacidi non proteici Aminoacidi modificati Altri


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