La presentazione è in caricamento. Aspetta per favore

La presentazione è in caricamento. Aspetta per favore

Biochimica Strutturale Mauro Fasano

Presentazioni simili


Presentazione sul tema: "Biochimica Strutturale Mauro Fasano"— Transcript della presentazione:

1 Biochimica Strutturale Mauro Fasano

2 Argomenti del corso 1)Proprietà chimico-fisiche degli aminoacidi 2)Organizzazione strutturale delle proteine 3)Purificazione e caratterizzazione delle proteine 4)Determinazione della struttura delle proteine 5)Classificazione strutturale delle proteine e principali motivi strutturali 6)Strutture quaternarie e cooperatività 7)Enzimi 8)Proteine del sistema immunitario 9)Patologie associate a misfolding proteico 10)Motivi strutturali del DNA

3 Testi consigliati GA Petsko, D Ringe, Struttura e funzione delle proteine, Zanichelli Reviews consigliate nel corso Elementi di base: DL Nelson, MM Cox, I principi di biochimica di Lehninger, 2010

4 Modalità di esame Orale con una domanda generale e una specifica 6 Appelli nelle pause didattiche

5 Proprietà chimico-fisiche degli aminoacidi

6 Aminoacidi Aminoacidi proteici – Monomeri delle proteine – Liberi Aminoacidi non proteici

7 Struttura degli aminoacidi

8 Proprietà fisiche degli aminoacidi Caratteristiche ioniche: Punto di fusione (decomposizione) alto (>200°C) Solubili in acqua e non in solventi apolari Alta costante dielettrica e forte momento dipolare La solubilità in acqua aumenta a pH acidi o basici

9 Chiralità degli aminoacidi

10 Proprietà ottiche degli aminoacidi

11 Spettri di assorbimento

12 Gli aminoacidi proteici

13

14

15

16

17

18

19

20 Proprietà acido-base Tutti gli aminoacidi hanno un gruppo –COOH Tutti gli aminoacidi hanno un gruppo –NH 3 Alcune catene laterali hanno un gruppo acido Alcune catene laterali hanno un gruppo basico Punto isoelettrico Valore medio delle pK a dei gruppi ionizzabili

21 Proprietà acido-base I gruppi α-COOH ed α–NH 2 si influenzano reciprocamente: –NH 2 (elettronegativo) aumenta lacidità di α-COOH (pK a = 2.0 –2.2 vs 4.7 dellacido acetico) -COOH (elettronegativo) aumenta lacidità di α-NH 3 + (pK a = 9.2 – 9.6 vs 10.6 di metilammina)

22 Henderson-Hasselbach pH = pK a + log (C B /C A )

23 Titolazione della glicina pH = pK a + log (C B /C A ) pI = 1/2 (pK i + pK j )

24 Titolazione dellalanina

25 Titolazione dellaspartato pI = 1/3 (pK α + pK γ + pK NH 3 )

26 Titolazione dellarginina pI = 1/3 (pK COOH + pK NH 3 + pK guan )

27 Titolazione dellistidina pI = 1/3 (pK COOH + pK NH 3 + pK im )

28 Punti isoelettrici degli aminoacidi polifunzionali Amino Acid α-COOH pK a 1 α-NH 3 pK a 2 Side Chain pK a 3 pI Arginine Aspartic Acid Cysteine Glutamic Acid Histidine Lysine Tyrosine

29 Isoelettrofocalizzazione degli aminoacidi

30 Idrofilicità

31 Separazione cromatografica basata sulla diversa polarità degli aminoacidi

32 Interazioni non-covalenti tra aminoacidi

33 Covalente > 300 kJ/mol Non covalente: –ioniche –legame idrogeno20 –dipolo-dipolo –London< 1

34 Amino acidi essenziali Essenziali (n. 8) : Trp, Lys, Met, Phe, Thr, Val, Leu, Ile

35 Aminoacidi non proteici Aminoacidi modificati Altri


Scaricare ppt "Biochimica Strutturale Mauro Fasano"

Presentazioni simili


Annunci Google