La presentazione è in caricamento. Aspetta per favore

La presentazione è in caricamento. Aspetta per favore

FUNZIONE DELLE PROTEINE Interazioni transitorie con altre molecole. LIGANDI: altre molecole anche proteiche. Il sito di legame è complementare ai ligandi.

Presentazioni simili


Presentazione sul tema: "FUNZIONE DELLE PROTEINE Interazioni transitorie con altre molecole. LIGANDI: altre molecole anche proteiche. Il sito di legame è complementare ai ligandi."— Transcript della presentazione:

1 FUNZIONE DELLE PROTEINE Interazioni transitorie con altre molecole. LIGANDI: altre molecole anche proteiche. Il sito di legame è complementare ai ligandi per forma, dimensione, carica, idrofilia e idrofobicità. L’interazione è specifica e discriminante. Il sito di legame si può adattare al legante: adattamento indotto. Negli enzimi le interazioni sono forti e provocano/ facilitano reazioni chimiche. I ligandi diventano substrati che si legano nel sito catalitico o sito attivo.

2 MIOGLOBINA: L’ossigeno si lega al gruppo EME Porfirina Gruppo EME

3 Legame reversibile esempio mioglobina e emoglobina Gruppo prostetico: EME Per trasportare l’ossigeno che è poco solubile in acqua e quindi diffonde lentamente specialmente in grandi organismi.

4 P + L PL [PL] K a = [P][L] [PL] K a [L] = [P] siti di legame occupati   = totale dei siti di legame K a [L][P]  = K a [L][P]+[P] K a [L]  = K a [L]+1 [L]  = [L]+_1_ K a

5 INTERAZIONI TRA EME E MIOGLOBINA

6 Confronto tra le strutture della mioglobina e della subunità  dell’emoglobina Identicità di amminoacidi in solo 27 posizioni

7 Interazioni dominanti tra le subunità dell’emoglobina

8 Il legame dell’ossigeno all’emoglobina è di tipo cooperativo e provoca un notevole cambiamento di conformazione, si passa dallo stato T a quella R

9 Legame cooperativo dell’ossigeno L’emoglobina è una proteina allosterica

10 Varianti dell’emoglobina e malattie molecolari L’anemia a cellule falciformi Un unico amminoacdo è cambiato, valina al posto acido glutammico

11 Immuniglobuline

12 Proteine che provocano il movimento, Actina e miosina Filamenti spessi

13 a) b) c) d) e) ATP PiPi ADP Filamento di actina Filamento spesso di miosina L’ATP si lega alla testa di miosina e causa la dissociazione dell’actina L’ATP saldamente legato è idrolizzato e avviene una modificazione conformazionale. ADP e Pi restano legati alla testa della miosina La testa della miosina si attacca al filamento di actina e il Pi viene rilasciato Il rilascio del Pi innesca la generazione della “forza contrattile, una modificazione conformazionale nella testa della miosina che fa scorrere i filamenti di miosina su quelli di actina. In questo processo viene rilasciato l’ADP


Scaricare ppt "FUNZIONE DELLE PROTEINE Interazioni transitorie con altre molecole. LIGANDI: altre molecole anche proteiche. Il sito di legame è complementare ai ligandi."

Presentazioni simili


Annunci Google