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Mioglobina/emoglobina. emoglobina/mioglobina O 2 non solubile in acqua O 2 non solubile in acqua Esistono due proteine che permettono il trasporto di.

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Presentazione sul tema: "Mioglobina/emoglobina. emoglobina/mioglobina O 2 non solubile in acqua O 2 non solubile in acqua Esistono due proteine che permettono il trasporto di."— Transcript della presentazione:

1 Mioglobina/emoglobina

2 emoglobina/mioglobina O 2 non solubile in acqua O 2 non solubile in acqua Esistono due proteine che permettono il trasporto di O 2 nel corpo Esistono due proteine che permettono il trasporto di O 2 nel corpo emoglobina (Hb) – si trova nei globuli rossi RBC emoglobina (Hb) – si trova nei globuli rossi RBC Trasporta anche CO 2 and H + Trasporta anche CO 2 and H + Mioglobina (Mb) – si trova nei muscoli Mioglobina (Mb) – si trova nei muscoli

3 eme Mb and Hb legano O 2 grazie alla presenza del gruppo eme Mb and Hb legano O 2 grazie alla presenza del gruppo eme eme eme Gruppo prostetico Gruppo prostetico Consiste di: Consiste di: Protoporphyrina Protoporphyrina Fe 2+ (ferrous) nella forma ridotta Fe 2+ (ferrous) nella forma ridotta

4 Mioglobina (Mb) Mb è una proteina di tipo globulare Mb è una proteina di tipo globulare Gruppo eme inserito nel centro della catena Gruppo eme inserito nel centro della catena Residui Non-polari proteggono Fe 2+ dall’ossidazione a Fe 3+ (Hematin) Residui Non-polari proteggono Fe 2+ dall’ossidazione a Fe 3+ (Hematin)

5 emoglobina (Hb) Hb è una proteina con struttura quaternaria Hb è una proteina con struttura quaternaria 4 catene polipeptidiche legate tra loro da legami non coovalenti 4 catene polipeptidiche legate tra loro da legami non coovalenti Ciascuna delle 4 catene contiene un gruppo eme nel centro della catena. Ciascuna delle 4 catene contiene un gruppo eme nel centro della catena.

6 emoglobina (Hb) La struttura tridimensionale di Mb e le 4 catene (alfa1- 2,beta1-2) del Hb sono molto simili, nonostante la sequanza AA à uguale solamente per il 17%(omologia) La struttura tridimensionale di Mb e le 4 catene (alfa1- 2,beta1-2) del Hb sono molto simili, nonostante la sequanza AA à uguale solamente per il 17%(omologia)

7 emoglobina (Hb) Analogie e differenze tra Hb e Mb Analogie e differenze tra Hb e Mb Mioglobina trasporta O 2 legame O 2 non- cooperativo La capacià di legare O 2 non è influenzata dal pH, CO 2 e 2-3 BPG emoglobina trasporta O 2, CO 2 e H + legame O 2 cooperativo La capacità di legare O 2 varia con il pH, CO 2 e 2-3 BPG

8 Curve di legame per una proteina di trasporto

9 Risposta ai cambi di pH Un pH inferiore a livello dei tessuti indica un fabbisogno di ossigeno e favorisce il rilascio dello stesso: effetto Bohr CO 2 + H 2 O HCO H + H+ si lega all’Hb e favorisce il rilascio di ossigeno

10 Il BPG è un effettore allosterico dell’Hb che regola i cambiamenti a lungo termine nell’affinità per l’ossigeno

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12 Regolazione dell’ Hb da CO 2 pCO 2 alta nei tessuti attivi pCO 2 alta nei tessuti attivi CO 2 si combina con i gruppi amminici non carichi, e questo favorisce il rilascio di Ossigeno CO 2 si combina con i gruppi amminici non carichi, e questo favorisce il rilascio di Ossigeno pCO 2 nei polmoni bassa, anidride carbonica rilasciata, e questo favorisce il legame dell’ossigeno pCO 2 nei polmoni bassa, anidride carbonica rilasciata, e questo favorisce il legame dell’ossigeno

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