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Classificazione delle proteine (1) 1 Per convenzione i polipeptidi con un numero di residui amminoacidi 50 proteine (macromolecole più abbondanti negli.

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1 Classificazione delle proteine (1) 1 Per convenzione i polipeptidi con un numero di residui amminoacidi 50 proteine (macromolecole più abbondanti negli esseri viventi (50% del peso cellulare secco) composizione chimica Classificazione in base alla composizione chimica Semplici: per idrolisi n -amminoacidi (n=50÷8300) gruppo prostetico Coniugate:per idrolisi n -amminoacidi + gruppo prostetico

2 Classificazione delle proteine (2) 2 funzione biologica forma Classificazione in base loro funzione biologica e forma

3 Struttura delle proteine 3 La struttura primaria è costituita dalla sequenza di amminoacidi legati tra loro da legami peptidici covalenti e eventualmente, se presenti, da ponti disolfuro. folding La risultante catena polipeptidica a causa delle interazioni dei suoi residui amminoacidici intracatena e intercatena può avvolgersi (folding) e formare strutture più complesse (struttura secondaria, terziaria e quaternaria)

4 Struttura primaria (1) 4 intracatenaintercatena I ponti disolfuro possono essere intracatena o intercatena e possono essere rotti da agenti riducenti ( es: -mercaptoetanolo). proteina oligomerica subunità Nel secondo caso la proteina oligomerica si scinde in subunità S S S S SHSH SHSH + 2HS-CH 2 -CH 2 -OH + S-CH 2 -CH 2 -OH SHSH SHSH

5 Struttura primaria (2) 5 conservativenon conservative Mutazioni puntiformi del DNA possono essere conservative o non conservative Mutazioni conservative Sostituzione di uno o più amminoacidi con caratteristiche simili (polare con polare o apolare con apolare) senza nessuna sensibile conseguenza Mutazioni non conservative Sostituzione di uno o più amminoacidi con caratteristiche diverse (polare con apolare o viceversa) con conseguenze positive (adattamento evolutivo) o negative (anomalie funzionali, vedi tabella)

6 Struttura primaria (3) Struttura primaria & evoluzione Dal confronto delle sequenze amminoacidiche di proteine omologhe si è risaliti allalbero evolutivo delle specie 6

7 Struttura secondaria (1) 7 Sulla base delle possibili rotazioni intorno ai legami C -N e C -C ( ) sono state determinate teoricamente le conformazioni che conferiscono massima stabilità alla catena Grafico di Ramachandran

8 Struttura secondaria (2) 8 Struttura -elica Ogni gruppo C=O e NH del legame peptidico si trova nella posizione giusta per formare intracatena legami idrogeno intracatena R I residui laterali R si trovano allesterno dell -elica L -elica può essere destrogiralevogira destrogira o levogira

9 Struttura secondaria (3) 9 Restrizioni alla stabilità dell -elica R Repulsione (o attrazione) elettrostatica tra i residui amminoacidici (gruppi laterali R ) carichi, adiacenti o spaziati di 3-4 residui Impedimento sterico di gruppi R voluminosi Presenza di prolina manca la libera rotazione C -N manca lH libero per formare il legame idrogeno R Interazione tra gruppi R carichi alle estremità dellelica e il dipolo elettrico generato dalla struttura Asp -CH 2 -COO - Arg -(CH 2 ) 3 -NH-C=NH 2 + NH 2

10 Struttura secondaria (4) 10 Presenza dell -elica nelle proteine globulari Es: mioglobina ed emoglobina (78% di struttura -elica)

11 Struttura secondaria (5) 11 Presenza dell -elica nelle proteine fibrose Es: -cheratina dei capelli R L insolubilità è dovuta alla predominanza di gruppi R non polari. Le -eliche sono tenute insieme da ponti disolfuro intercatena: più sono numerosi più la struttura è resistente (nel guscio di tartaruga e nelle corna di rinoceronte il 18% dei gruppi R sono cisteine impegnate in ponti disolfuro) Le -cheratine sono prodotte dalle cellule epidermiche. Sono presenti nei capelli, lana, peli, unghie,corna, piume, gusci di tartaruga

12 Struttura secondaria (6) Il collageno: una proteina fibrosa costituita da un -elica particolare 12

13 Il collagene è composto da tre eliche sinistrorse (catene da non confondere con le -eliche delle cheratine) superavvolte a formare una triplice elica destrorsa. Lalto contenuto di questi residui conferisce alla triplice elica 13 Collagene (1) E la proteina più abbondante nei mammiferi (30% delle proteine totali) Tutte le varie forme di collagene hanno una composizione amminoacidica ripetitiva di glicina (35%) con alte percentuali di prolina e idrossiprolina (21%), tutti amminoacidi non basso valore nutrizionale essenziali ( basso valore nutrizionale )

14 Collagene (2) 14 Struttura è molto compatta e non elastica a causa dei numerosi residui di glicina che trovano posto allinterno della spirale e della prolina che crea delle anse che ne impediscono lallungamento. La sostituzione di un solo residuo di Gly con Lys o Ser causa losteogenesi imperfetta e la sindrome di Ehlers-Danlos

15 15 testa coda tropocollageno Sezione di una molecola di tropocollageno (unità base del collageno) I legami trasversali tra i filamenti di tropo- collagene aumentano la resistenza meccanica della struttura (superiore a un filo di acciaio di pari spessore) Lentità dei legami dipende dalla funzione biologica e dalletà del tessuto Numero legami Rigidità e fragilità fibrille Fragilità ossea Opacità cornea Collagene (3) latirismo Inibita dai semi di lathyrus odoratus: latirismo (anomalie nelle ossa e giunzioni) *

16 16 Biosintesi del collagene: un esempio di modificazioni post-traduzionali (1) P. Champe, Zanichelli Editore S.p.A. Copyright © 2006 Fe 2+ Lascorbato (vitamina C) scorbuto previene lossidazione del Fe 2+ Se carente può causare lo scorbuto (malattia dei marinai) * * *Se carente nei bovini causa una malattia del tessuto connettivo dermatospassia la dermatospassia Fibroblasto

17 17 Biosintesi del collagene: un esempio di modificazioni post-traduzionali (2) P. Champe, Zanichelli Editore S.p.A. Copyright © 2006

18 Struttura secondaria (7) 18 Struttura o foglietto ripiegato ( -cheratine) intercatena Ogni gruppo C=O e NH del legame peptidico forma legami idrogeno intercatena R piccoliidrofobici sopra sotto il piano I residui laterali R sono piccoli e idrofobici e si trovano sopra e sotto il piano della molecola proteine fibrose Struttura prevalente nelle proteine fibrose inter Legami idrogeno inter catena proteine globulari Struttura prevalente nelle proteine globulari intra Legami idrogeno intra catena

19 19 Le catene sono più distese rispetto all -elica: stirando una catena -elica si ottiene una struttura (la distanza tra due amminoacidi è 3.5 Å contro 1,5 Å dell -elica) Struttura secondaria (8) permanente dei capelli Sfruttando questa proprietà si ottiene lapermanente dei capelli -cheratina

20 Struttura secondaria (9) 20 Le -cheratine sono prevalentemente proteine insolubili flessibili e non allungabili Es : fibroina della seta e della tela di ragno Residui piccoli e idrofobici disposti alternativamente sopra e sotto la struttura a zig zag Fili di fibroina estrusi dalla filiera di un ragno

21 21 Struttura secondaria (10) Tabella riassuntiva delle proteine fibrose con struttura secondaria

22 Struttura secondaria (11) 22 La struttura è presente anche nelle proteine globulari Le proteine globulari con zone a struttura ripiegamenti sono possibili grazie ai ripiegamenti il gruppo carbonilici del 1°amminoacido forma un legame idrogeno con il gruppo amminico del 4° residuo. I residui coinvolti sono glicina e prolina, il primo perché piccolo e flessibile, il secondo perché il legame peptidico con lazoto imminico della prolina assume cis la configurazione cis, una forma che si adatta al cambio di direzione. Il ripiegamento parallelo è meno probabile

23 Struttura terziaria (1) 23 La struttura terziaria consiste in un ripiegamento della catena (folding) per formare una struttura tridimensionale ben definita (conformazione) Parti lontane della catena vengono a trovarsi spazialmente vicine creando siti specifici di riconoscimento per particolari molecole Es: Enzima-Substrato Anticorpo-Antigene Recettore-Ormone Emoglobina-Ossigeno Il folding comporta un compattamento delle dimensioni ( Es: albumina bovina con 584 residui amminoacidici) Esempi di proteine globulari con domini a struttura e Statisticamente una proteina globulare contiene: 50-60% -elica 25-35% struttura 15% struttura disordinata

24 Struttura terziaria (2) 24 La sequenza amminoacidica è la base molecolare dellattività biologica Sequenza (Struttura primaria ) Conformazione (Struttura terziaria ) Funzione

25 25 Interazioni che concorrono al folding e alla stabilizzazione delle proteine Struttura terziaria (3) Tutti questi legami concorrono alla formazione della struttura terziaria In genere i residui polari si dispongono rivolti verso la superficie a contatto con H 2 O, mentre quelli apolari allinterno della proteina

26 Struttura terziaria (4) 26 Esperimento di Anfinsen Denaturazione e rinaturazione della ribonucleasi Questo esperimento dimostra che: La sequenza specifica la conformazione e quindi lattività biologica La conformazione è funzione dellambiente La conformazione nativa è quella termodinamicamente più stabile (minor contenuto energetico) allontanamento del mercapto-etanolo Stato inattivo con ponti disolfuro non corretti (es: cys 58 con cys 95) aggiunta di mercapto-etanolo e successivo allontanamento di mercapto-etanolo e urea

27 Struttura terziaria (5) 27 Alcune proteine hanno un ripiegamento assistito da chaperoni e chaperonine chaperoni I chaperoni ( es : DnaK e DnaJ nelle-coli) si legano in via transitoria alla proteina non ripiegata impedendo un folding prematuro chaperonine Le proteine parzialmente ripiegate dai chaperoni vengono successivamente ripiegate dalle chaperonine

28 Struttura terziaria (6) 28 Molte proteine hanno un ripiegamento assistito da due enzimi (PDI e PPI) Proteina Disolfuro Isomerasi (PDI) La Proteina Disolfuro Isomerasi (PDI) caso a caso b è un enzima che rimuove ponti disolfuro non corretti ( caso a ) e facilita la formazione di quelli corretti ( caso b ) Peptide Prolil cis-trans Isomerasi (PPI) La Peptide Prolil cis-trans Isomerasi (PPI) catalizza la interconversione dei legami peptidici cis-trans della prolina

29 PrP PrP Sc Struttura terziaria (7) 29 Morte per ripiegamento sbagliato: le malattie da prione I prioni (PrP) sono delle normali proteine presenti nel cervello degli organismi superiori la cui funzione non è nota. Per eventi ancora non completamente chiariti la proteina può modificare un tratto della sua struttura da -elica a foglietto (PrP Sc ) innescando un processo a cascata che porta alla completa trasformazione di tutti i PrP c in PrP Sc. mucca pazza scrapie morbo di Il PrP Sc non subisce degradazione proteolitica (turnover proteico) e si accumula nel tessuto cerebrale determinando una degenerazione spongiforme che porta a lungo termine a forme di demenza e morte (BSE o mucca pazza nei bovini, scrapie negli ovini, morbo di Creutzfeld-Jacob nelluomo) Sezione colorata di corteccia cerebrale spongiforme Il termine Prione è stato introdotta da Stanley Prusiner nel 1984 PrionPrion Prion (Proteinaceus infections only) Sc in PrP Sc = Scrapie

30 30 Struttura quaternaria delle proteine (1) L a struttura quaternaria deriva dalle interazioni deboli (identiche a quelle che stabilizzano la subunità struttura terziaria) che si stabiliscono tra più catene polipeptidiche ( subunità ) identiche o oligomerimultimeri diverse per dare complessi proteici tridimensionali chiamati oligomeri o multimeri se il numero delle subunità è molto elevato Struttura quaternaria della emoglobina: oligomero con quattro subunità a due a due identiche ( 2 2 ) (risparmio di materiale genomico) Rivestimento proteico icoesaedrico di molti virus sferici (poliovirus, rinovirus). Licoesaedro è un poliedro regolare a 12 vertici con 20 facce a triangolo equilatero. Multimero con subunità identiche autoaggreganti (risparmio di materiale genomico)

31 31 Struttura quaternaria delle proteine (2) Esempi di proteine con struttura quaternaria Vi sono dei limiti alle dimensioni delle proteine E più semplice ed efficace sintetizzare molte copie di una proteina piccola che una sola copia di una proteina molto grande La maggior parte delle proteine che hanno massa superiore a possiedono più subunità, uguali o diverse, per evitare la formazione di proteine danneggiate (diminuisce la probabilità di errori durante la sintesi proteica)

32 32 Struttura & funzione delle proteine ligando adattamento indotto modificazione conformazionale Le subunità di molte proteine oligomeriche, per azione di un ligando vanno incontro ad un adattamento indotto che provoca una modificazione conformazionale che permette allintera proteina di svolgere una determinata funzione biologica ( Es: trasporto ossigeno, attività enzimatica, risposta immunitaria, contrazione muscolare) Interazione proteina-legando Ligando Proteina oligomerica Sito di legame Modificazione conformazionale Adattamento indotto Proteine allosteriche (Emoglobina, enzimi allosterici) Sistema immunitario (Antigene-Anticorpo) Motori molecolari (Contrazione muscolare)

33 Emoglobina: un esempio di proteina allosterica (1) La mioglobina (Mb) e le singole catene e dellemoglobina (Hb) hanno una struttura terziaria molto simile idonea a legare reversibilmente O 2 al Fe +2 senza ossidarlo a Fe +3, grazie alla tasca idrofobica in grado di alloggiare il gruppo eme Voet, Zanichelli Editore S.p.A. Copyright © 2007 stesso gene ancestrale Questa somiglianza fa ipotizzare che Mb e Hb derivino dallo stesso gene ancestrale che nel corso dellevoluzione ha subito modifiche indipendenti per adattarsi alle esigenze dellorganismo Mb Hb 33

34 Champe, Zanichelli Editore S.p.A. Copyright © 2006 Emoglobina: un esempio di proteina allosterica (2) Hbproteina allosterica Hb rispetto a Mb è una proteina allosterica Questo è frutto di due tipi di interazioni: Interazioni omotropiche: Interazioni omotropiche: il legame O 2 -Hb facilita il legame di altro O 2 alla stessa molecola di Hb (legame cooperativo) Interazioni eterotropiche: Interazioni eterotropiche: il legame con gli H +, la CO 2 (effetto Bohr) e il 2,3 difosfoglicerato modificano laffinità di Hb con O 2 Differenze funzionali fra Mb e Hb Funzione Hb Funzione Hb : legare O 2 nei polmoni e cederlo ai tessuti per la fosforilazione ossidativa; contemporaneamente legare CO 2 nei tessuti e rilasciarla a livello polmonare (600 litri/24 ore di O 2 e 400 litri/24 di CO 2 valori che aumentano di circa 10 volte durante lattività muscolare) Funzione Mb Funzione Mb : legare O 2 in eccesso trasportato dallHb e rilasciarlo alloccorrenza 34 Y

35 Istidina distale (E7-His 64) 35 Emoglobina: un esempio di proteina allosterica (3) Istidinaprossimale (F8-His 93) Eme Il sito di legame per O 2 O 2 si lega al 6° legame di coordinazione del Fe +2 in modo non lineare a causa dellingombro sterico della istidina distale con il vantaggio di rendere più difficile il legame Hb-CO (nelleme libero CO è più affine rispetto a O 2 mentre nelleme legato allHb è solo 250 volte più affine) Istidinaprossimale (F8-His 93)

36 36 Emoglobina: un esempio di proteina allosterica (4) LHb deossigenata è irrigidita da otto legami ionici tra le catene (ponti salini) Lemoglobina esiste in due conformazioni in equilibrio: Stato TT Stato T ( T esa): forma deossigenata a bassa affinità per O 2 irrigidita da otto legami ionici Stato R R Stato R ( R ilasciata): forma ossigenata ad alta affinità per O 2 senza legami ionici

37 Y pO 2 (mm Hg) 37 Emoglobina: un esempio di proteina allosterica (5) Cooperatività tra i siti (interazioni omotropiche) Quando O 2 si lega al Fe +2 nel primo dei quattro siti, trova difficoltà per la presenza degli otto ponti salini. In seguito a questo legame il Fe +2 entra nel piano delleme (diminuisce di dimensioni passando da alto spin a basso spin) e trascina con se la catena F a cui e legato tramite listidina prossimale (His F8) Questo spostamento provoca una modificazione della conformazione che rompe i ponti salini e sposta lequilibrio dallo stato T a quello R. Ciò favorisce lingresso successivo di O 2 negli altri siti (andamento sigmoide della curva di saturazione Hb-O 2 )

38 Inoltre la CO 2 si lega direttamente ai gruppi amminici liberi della Hb formando carbammati che stabilizzano ulteriormente la forma T 38 Emoglobina: un esempio di proteina allosterica (6) Stryer, Zanichelli Editore S.p.A. Copyright © 2006 His Asp 94 Nei tessuti laumento della [CO 2 ] porta ad una diminuzione del pH. I protoni liberati favoriscono la formazione di coppie ioniche in particolare His Asp 94 che stabilizzano la forma T Interazioni eterotropiche tra Hb, H + e CO 2 (Effetto Bohr) H + CO 2 + H 2 O HCO H +

39 Trasporto di O 2 e CO 2 5% 85 % * Hb-NHCOO - * 39 Emoglobina: un esempio di proteina allosterica (2) * 10 %

40 Emoglobina: un esempio di proteina allosterica (2) Stryer, Zanichelli Editore S.p.A. Copyright © 2006 Trasporto di CO 2 e lo scambiatore cloruro-bicarbonato 40

41 41 Emoglobina: un esempio di proteina allosterica (2) Interazioni eterotropiche tra Hb e 2,3 difosfoglicerato (DPG o BPG) Il 2,3DPG (un intermedio della glicolisi nel globulo rosso) con le sue 5 cariche negative si lega, con altrettante cariche positive fornite dalle due subunità in una zona centrale dellHb presente solo nello stato T. Per il principio di Le Chatellier lequilibrio si sposta verso lo stato T con conseguente diminuzione dellaffinità dellHb per O 2. Stato T Stato R

42 Hb in vivo (~4 mM 2,3-DPG) Hb in vitro (sangue conservato) (0.5 mM 2,3-DPG) 42 Effetto del 2,3-DPG sulla curva di saturazione Hb-O 2 Emoglobina: un esempio di proteina allosterica (4) Lo spostamento dellequilibrio verso lemoglobina deossigenata, a causa del DPG che si lega solo alla forma T, diminuisce affinità di Hb per O 2 e aumenta sensibilmente lefficienza del trasporto di O 2 come dimostrato dalla curva di saturazione Hb-O 2 più sigmoide e spostata verso destra. O 2 Hb-O 2 + DPG Hb-DPG + O 2

43 43 Emoglobina: un esempio di proteina allosterica (4) Adattamento ad alta quota e ipossia mM DPG 8mM DPG pO 2 nei polmoni (0 m) pO 2 nei polmoni (4500 m) pO 2 nei tessuti 66% Aumentando la concentrazione di 2,3-DPG nel sangue, aumenta ulteriormente lefficienza del trasporto. Quando si va in alta quota (>4000m) dopo poche ore aumenta [DPG] per adattare la respirazione alla minore pressione di ossigeno. Una situazione analoga si crea in soggetti che soffrono di ipossia dovuta ad una minore ossigenazione dei tessuti periferici per un cattivo funzionamento dei polmoni o del sistema circolatorio

44 Emoglobina fetale (HbF) e DPG Emoglobina: un esempio di proteina allosterica (4) His 143 HbF ( 2 2 ) non lega DPG perché His 143 (carica ), presente nel sito di legame del DPG della catena β, è sostituita da Ser (neutra) nella catena Ne consegue che il sangue fetale, avendo una affinità per O 2 maggiore del sangue adulto ( 2 2 ), strappa O 2 al sangue materno attraverso la placenta 44 98% 2%

45 45 Anemia falciforme: un esempio di malattia molecolare Le proprietà di molte proteine possono variare in seguito a modificazioni non conservative della sequenza amminoacidica e causare malattie Nellanemia falciforme questo tipo di mutazione sulle catene di Hb ha invece portato ad un vantaggio. Gli individui con un solo allele di HbS hanno una maggior resistenza alla malaria (il plasmodio ha più difficoltà a nutrirsi e riprodursi nel globulo rosso con HbS) Un approccio terapeutico consiste nel mantenere lequilibrio dellHbS verso la forma R che non polimerizza (aumento del pH del sangue con bicarbonato e ossigenazione dei polmoni )

46 46 Interazioni proteine-ligandi & sistema immunitario (1) Antigene Antigene (Ag, Antibody generator): molecola o parte di molecola in grado di indurre una risposta immunitaria Anticorpo Anticorpo (Ab, Antibody): proteina che riconosce specificamente un antigene Risposta immunitaria Anticorpale Umorale Anticorpale o Umorale (dal latino humor = fluido) Produzione di Ab solubili che circolano nel sangue. Sono immunoglobuline (Ig) prodotte dai linfociti B nel midollo osseo (Bone marrow). Ab si lega a Ag e il complesso Ab-Ag precipita la sostanza estranea (con laiuto del complemento) o la marca per la distruzione (nei macrofagi)Cellulare T C Produzione di cellule T citossiche, T C (così chiamate in quanto lultima fase del loro differenziamento avviene nel Timo) Componenti molecolari del sistema immunitario Leucociti (globuli bianchi) Macrofagi (ingestione per fagocitosi) Linfociti B (producono e secernono Ab) Linfociti T C (cellule killer) Linfociti T H (cellule Helper)

47 47 Interazioni proteine-ligando & sistema immunitario (2) IgG: immunoproteina più importante e abbondante del sistema immunitario Frammento cristallizzabile Frammento che lega lantigene (antigen binding)

48 48 molto flessibile determinanti antigenici La molecola di IgG è molto flessibile per adattarsi ai diversi determinanti antigenici presenti sulla superficie dellantigene e formare aggregati facilmente riconoscibili dai macrofagi. apteni Per avere risposta immunitaria di piccole molecole ( apteni ) si aggiunge un coadiuvante Le immunoglubuline G sono molto flessibili Interazioni proteine-ligando & sistema immunitario (3) Un determinante antigenico Due determinanti antigenici Tre determinanti antigenici

49 49 Esempi di azione coordinata IgG e macrofagi Interazioni proteine-ligando & sistema immunitario (4) Fagocitosi di un virusFagocitosi di un batterio

50 50 Interazioni proteine-ligando & sistema immunitario (5) Ogni linea di linfociti B produce un solo tipo di Ig linfociti B non attivi Nei linfociti B non attivi (vergini o memoria), Ig si presentano nella forma insolubile nella membrana, ed hanno la funzione di recettore per Ag linfociti B attivi Nei linfociti B attivi, Ig si presentano nella forma solubile secreta, ed hanno la funzione di attaccare Ag Attivazione delle cellule B

51 51 Interazioni proteine-ligando & sistema immunitario (6) Cellule B effettrici o plasmacellule producono Ig solubili nel sangue La cellula staminale si diversifica in numerose cellule B vergini, ognuna con una Ig diversa, e con il sito antigenico verso lesterno Il contatto con uno specifico Ag genera la replica di un solo un clone e produce numerose cellule B contenenti solo quella Ig La selezione clonale

52 52 Interazione tra proteine modulata dallenergia chimica (1) Filamento spesso Filamento sottile F F-actina ( F ibrosa) Miosina G-actina G ( G lobulare) Actina

53 53 Interazione tra proteine modulata dallenergia chimica (2)

54 54 Interazione tra proteine modulata dallenergia chimica (3) La contrazione muscolare è innescata da un rapido aumento citosolico di Ca 2+ I tubuli T (Trasversi) trasmettono il potenziale dazione, innescato da uno stimolo del SNC, che apre in pochi millisecondi i canali del Ca 2+ sul reticolo sarcoplasmatico. Lingresso del Ca 2+ nel citosol è temporaneo perché dopo circa 30 msec è pompato indietro dalla pompa Ca 2+ -ATPasi

55 tropomiosinatroponine T, I, C TIC, La tropomiosina e le troponine T, I, C, (chiamate così per la loro attività rispettivamente di legame alla T ropomiosina, I nibitrice e di legame del C a 2+ ), sono proteine accessorie strettamente associate ai filamenti sottili di actina. La tropomiosina, una molecola disposta lungo le scanalature dellelica dellactina, quando è legata con la troponina I maschera il sito di legame della miosina con lactina. Quando la troponina C si lega a Ca 2+, va incontro ad un cambiamento conformazionale che si trasmette alla tropomiosina, inducendola a staccarsi dalla troponina I e a muoversi verso il centro dellelica del filamento sottile di actina. In questo modo i siti di legame sullactina si rendono disponibili al legame con la testa della miosina, permettendo la contrazione. Interazione tra proteine modulata dallenergia chimica (4) 55 La contrazione muscolare innescata da Ca 2+ è mediata da proteine accessorie


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