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I MITOCONDRI, COLORATI IN VERDE, FORMANO UNA RETE ALLINTERNO DI UN FIBROBLASTA.

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Presentazione sul tema: "I MITOCONDRI, COLORATI IN VERDE, FORMANO UNA RETE ALLINTERNO DI UN FIBROBLASTA."— Transcript della presentazione:

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6 I MITOCONDRI, COLORATI IN VERDE, FORMANO UNA RETE ALLINTERNO DI UN FIBROBLASTA

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13 nb. Il potenziale di riduzione standard di un coenzima flavinico, a diferenza di quello dei coenzimi piridinici, dipende dalla proteina a cui è associato.

14 Oltre ai trasportatori di elettroni solubili in acqua NADH, FMNH 2 ed FADH 2 NADH, FMNH 2 ed FADH 2 nella catena respiratoria mitocondriale operano altri gruppi di trasportatori di elettroni: - un benzochinone, due tipi diversi di proteine contenenti ferro - i citocromi e -le proteine ferro-zolfo e - ioni rame.

15 Unità isoprenica

16 Vinile (Eme modificato) Catena isoprenoide nb. 1. I doppi legami coniugati (ombreggiati) della porfirina sono responsabili dellassorbimento della luce visibile da parte di queste strutture; 2. Il potenziale di riduzione standard dellatomo di Fe dipende fortemente dalle sue i nterazioni con le catene laterali dei residui della proteina.

17 I tre tipi di citocromi sono distinguinbili in base agli spettri di assorbimento della luce. assorbimento della luce. Per distinguere citocromi molto simili, appartenenti allo stesso tipo, viene spesso inserito nel loro nome la lunghezza donda a cui presentano il max di assorbimento.

18 Il gruppo eme è legato covalentemente alla proteina da legami tioeteri formati dalla reazione tra gruppi sulfidrilici di residui di cisteina e gruppi vinilici presenti sulla protoperfirina. Legame dei citocromi di tipo c

19 Centri ferro-zolfo 2Fe-2S 4Fe-4S Molte delle proteine Fe-S assorbono la luce visibile nella regione tra 400 e 460 nm. Il loro assorbimento si riduce del 50% quando sono nello stato ridotto. Il loro assorbimento si riduce del 50% quando sono nello stato ridotto. Ione Fe legato a 4 residui di Cisteina

20 Il potenziale di riduzione standard del Ferro di questi centri dipende - dal tipo di centro e - dalle specifiche interazioni che il centro ha con la proteina in cui è inserita. A parte alcune eccezioni, le proteine Fe-S hanno potenziali di riduzione standard piuttosto bassi, per cui sono dei buoni donatori di elettroni.

21 FAD + 2H + + 2e - FADH

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33 COMPONENTI PROTEICI DELLA CATENA RESPIRATORIA MITOCONDRIALE COMPLESSO I o NADH:UQ ossidoreduttasi o NADH deidrogenasi è il complesso proteico più grande della C.R. Lenzima dei mammiferi contiene: differenti subunità in una stechiometria non nota 1 FMN differenti centri Fe-S (sia del tipo 2Fe-2S, che 4Fe-4S) lipidi legati covalentemente minimo 3 molecole di chinolo legate presenta: una struttura ad L con 2 domini maggiori separati da un sottile collare

34 Struttura della NADH-Q ossidoreduttasi determinata mediante microscopia elettronica ad una risoluzione di 22Å, in est

35 Chinone legato

36 CII o SUCCINATO:UQ OSSIDOREDUTTASI o SUCCINATO DH E UN ENZIMA DEL CICLO CITRICO,E UN ENZIMA DEL CICLO CITRICO, ANCORATO SULLA FACCIA INTERNA DELLA MEMBRANA ANCORATO SULLA FACCIA INTERNA DELLA MEMBRANA MITOCONDRILE INTERNA, MITOCONDRILE INTERNA, CHE RIFORNISCE DI e - LA CATENA RESPIRATORIA; CHE RIFORNISCE DI e - LA CATENA RESPIRATORIA; TRASFERISCE e - DAL SUCCINATO AL POOL DI UBICHINONE TRASFERISCE e - DAL SUCCINATO AL POOL DI UBICHINONE CONTIENE 1 FAD 1 FAD DIVERSI CENTRI FeS DIVERSI CENTRI FeS

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38 CIII o UQH 2 :CITOCROMO c OSSIDOREDUTTASI o COMPLESSO b-c 1 Il complesso dei mammiferi contiene 11 subunità di cui: solo 3, che peraltro hanno omologhi nei batteri e possiedono i centri redox coinvolti nel processo di conservazione di energia, rappresentano le subunità indispensabili allattività del CIII: - cit.b (codificato dal mtDNA, è caratterizzato da 8 eliche transmembrana e 2 emi posti a sandwich tra le eliche B e D) - 1 Fe-S proteina (ISP) ancorata alla membrana contenente un centro Fe 2 S 2 di tipo Rieske - 1 cit.c 1 ancorato alla membrana le altre 8 sono subunità più piccole di cui non si conosce il ruolo e sono dette subunità sovranumerarie.

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40 I gruppi prostetici maggiori, 3 gruppi eme ed un centro 2Fe-2S, mediano il trasferimento di e- tra i chinoni nella membrana ed il cit.c nello spazio intermembrana. Questo enzima è un omodimero con 11 distinte catene polipeptidiche.

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43 CIV o CITOCROMO c OSSIDASI o COX LENZIMA BOVINO CONTIENE 13 SUBUNITA LE 3 SUBUNITA MAGGIORI SONO CODIFICATE DAL mtDNA E FORMANO LA PARTE FUNZIONALE CORE DEL COMPLESSO: -LA I SUBUNITA CONTIENE IL cit.a (eme a basso spin) ED IL CENTRO a 3 /Cu B CHE RAPPRESENTA IL SITO ATTIVO DEL COMPLESSO CHE RAPPRESENTA IL SITO ATTIVO DEL COMPLESSO -LA II SUBUNITA CONTIENE UN CENTRO RAME Cu A DINUCLEARE A VALENZA MISTA, CHE E IL I SITO PREPOSTO DINUCLEARE A VALENZA MISTA, CHE E IL I SITO PREPOSTO A RICEVERE GLI e - DAL cit.c 2+ A RICEVERE GLI e - DAL cit.c 2+ -LA III SUBUNITA CONTIENE FOSFOLIPIDI LEGATI. IL SUO RUOLO NON E STATO ANCORA INDIVIDUATO. IL SUO RUOLO NON E STATO ANCORA INDIVIDUATO. LE ALTRE 10 SUBUNITA, SONO CODIFICATE DAL nDNA, SONO PIU PICCOLE E SEMBRA SIANO DI SOSTEGNO ALLE 3 MAGGIORI.

44 Contiene fosfolipidi legati

45 Gruppi prostetici principali della cit.c ossidasi: Cu A /Cu A, leme a e leme a 3 -Cu B. Leme a 3 -Cu B. è il sito di riduzione dellossigeno ad acqua. Gruppo carbonilico dello scheletro peptidico.

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47 Ponte perossido La riduzione dellossigeno legato alleme a 3 a perossido è reso possibile dalla vicinanza di Cu B.

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49 Ipotesi chemiosmotica

50 vedere la didascalia!

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53 Poiché il pH allesterno della membrana mitocondriale interna dei mitocondri in attiva respirazione è di 1,4 unità più basso di quello interno ed il potenziale di membrana è di 0,14V H + = pH + H + = pH + H + = 2,303 x RT x pH + H + = 2,303 x RT x pH + nF nF H + = 0,084V + 0,14V H + = 0,084V + 0,14V ovvero H + = 0,224V = 224mV H + = 0,224V = 224mV

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58 Il disaccoppiamento regolato determina produzione di calore La membrana mitocondriale interna dei mitocondri del tessuto adiposo bruno contiene una grande quantità di proteina dissaccoppiante (UCP-1) o termogenina, che genera calore mettendo in corto circuito la batteria protonica mitocondriale. Questa via protonica dissipativa è attivata dagli acidi grassi liberi rilasciati dai triacilgliceroli, in risposta a segnali ormonali, quali gli agonisti adrenergici.

59 CV o ATPsintasi o F 1 F o ATPasi E UN ENZIMA FUNZIONALMENTE REVERSIBILE (quello bovino sembra essere costituito da 16 differenti subunità) CARATTERIZZATO MOLECOLARMENTE DA 3 PARTI: CARATTERIZZATO MOLECOLARMENTE DA 3 PARTI: 1) UN SETTORE DI MEMBRANA F o 2) UN SETTORE CATALITICO F 1 3) UNO STELO 3) UNO STELO IL SETTORE DI MEMBRANA F o E ASSOCIATO ALLA COMPONENTE CATALITICA F 1 DALLO STELO

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61 LATPasi SOLUBILE F 1 CONTIENE 5 DIFFERENTI SUBUNITA IN UNA BEN DEFINITA STECHIOMETRIA: LE SUBUNITA e SONO OMOLOGHE ED ENTRAMBE LEGANO NUCLEOTIDI, LA SUBUNITA HA ATTIVITA CATALITICA

62 COMPOSIZIONE DEL SETTORE DI MEMBRANA F o LF o DELLENZIMA BATTERICO E COSTITUITO DA : un oligomero formato da 12 COPIE DELLA SUBUNITA c un oligomero formato da 12 COPIE DELLA SUBUNITA c UNA SUBUNITA a UNA SUBUNITA a UN DIMERO DELLA SUBUNITA b UN DIMERO DELLA SUBUNITA b

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65 MECCANISMO DI SCAMBIO DI LEGAME DI BOYER IN UN QUALUNQUE MOMENTO, CIASCUNO DEI 3 SITI CATALITICI, PRESENTI NELLINTERFACCIA, SAREBBE IN UNO DEI SEGUENTI 3 DIFFERENTI STATI CONFORMAZIONALI: OPEN LOOSE TIGHTOPEN LOOSE TIGHT corrispondenti rispettivamente ad uno stato conformazionale: APERTOAPERTO LASSO con ADP e Pi LEGATILASSO con ADP e Pi LEGATI SERRATO con ATP LEGATO SALDAMENTE SERRATO con ATP LEGATO SALDAMENTE ATTRAVERSO CUI PASSEREBBE CICLICAMENTE DURANTE LATTIVITA CATALITICA

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68 MODELLO MOTORE MECCANO-CHIMICO MOTORE MECCANO-CHIMICO Secondo questo modello LOLIGOMERO c 12 ED IL COMPLESSO DELLE SUBUNITA ED ED IL COMPLESSO DELLE SUBUNITA ED COSTITUIREBBERO UN ROTORE CHE RUOTEREBBE NELLO STATORE COSTITUITO DALLA SUBUNITA a, DAL DIMERO b 2 E DALLA SUBUNITA DALLA SUBUNITA QUANDO I PROTONI SI TRASFERISCONO I PROTONI SI TRASFERISCONO DAL CITOPLASMA NELLA MATRICE MITOCONDRIALE Citoplasma matrice

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71 Rilascio dellATP dalla subunità nella subunità aperta A differenza della forma serrata e della forma lassa, la forma aperta della subunità può cambiare conformazione tanto quanto basta per rilasciare i nucleotidi legati.

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