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CONTINUO RICAMBIO PROTEICO

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Presentazione sul tema: "CONTINUO RICAMBIO PROTEICO"— Transcript della presentazione:

1 CONTINUO RICAMBIO PROTEICO
Differenti pathways proteolitici per le proteine cellulari Proteine anormali, danneggiate Proteine normali a vita breve Proteine del reticolo endoplasmatico Via dell’ubiquitina/proteasoma citosolica ATP-dipendente Proteine extracellulari Recettori di membrana Proteine intracellulari a vita lunga Organelli danneggiati (es. mitocondri) Catepsine lisosomiali ATP-indipendente Serve energia sia per la sintesi che per la degradazione: 15-20 % del bilancio energetico La continua demolizione e sintesi è fondamentale per degradare e rimpiazzare proteine danneggiate modificare la quantità relativa di differenti proteine in base alle necessità nutrizionali e fisiologiche rapido adattamento metabolico Nel complesso, ogni giorno sono sintetizzate e degradate g di proteine, una quantità ben superiore agli apporti proteici con la dieta, a indicare che gli aminoacidi che provengono dal catabolismo proteico sono ampiamente riutilizzati per la sintesi di nuove molecole. Ogni giorno sono sintetizzate e degradate g di proteine, quantità molto maggiore di quella introdotta con la dieta (circa 70 g)

2 SISTEMI PROTEOLITICI ATP-indipendente LISOSOMIALE contribuisce per il 15% Enzimi: catepsine, attive a pH 5, non selettive proteine extracellulari (via endocitosi) - proteine di membrana autofagia - indotta nel digiuno proteine intracellulari a lunga vita o in carenza di a.a. organelli danneggiati (es. mitocondri) (per bassi livelli di insulina) ATP-dipendente CITOSOLICO/NUCLEARE- sistema ubiquitina proteasoma selettivo proteine a vita breve proteine regolatorie proteine difettose (neo -sintetizzate - errori nella sintesi o ripiegamento sbagliato; invecchiate) Ca-dipendente CITOSOLICO sistema calpaina (enzima)- calpastatina (inibitore) idrolisi parziale di miofibrille - via regolatoria più che digestiva coinvolto in processi cellulari quali proliferazione, motilità, …. La celula riconosce la qualità delle proteine, moleocle dette chaperonine se la forma non nativa può essere rirpristinata la rendono nuovamente nativa, in alternativa vemdono degradate. Le proteine a rapido ricambio possono diventare difettose per il troppo uso

3 Lisosomi

4 Vie di degradazione dei Lisosomi
I lisosomi degradano il materiale contenuto in piccole quantità di citoplasma circondato da membrana (vacuoli autofagici). Processo è stato individuato tramite l’uso di inibitori. Gli inibitori dei lisosomi non influenzano la degradazione rapida delle proteine anomale né la degradazione degli enzimi a vita breve. Regolano la degradazione delle proteine in seguito a digiuno.

5 Vie di degradazione dei Lisosomi
Lisosomi possono degradare le proteine in modo selettivo. Proteine che contengono un pentapeptide segnale (Lys-Phe-Glu-Arg-Gln) Sono generalmente proteine spendibili che vengono degradate in carenza di nutrienti. Aumento dell’attività dei lisosomi: Diabete mellito Perdita di tessuto muscolare in seguito a trauma, denervazione, scarso uso Regressione dell’utero dopo il parto (2 Kg a 50 g in 9 giorni) Artrite reumatoide (rilascio degli enzimi lisosomiali nell’ambiente extracellulare)

6 Catepsine Proteasi lisosomiali sono proteasi a cisteina denominate CATEPSINE Attività ottimale a pH acido

7 Catepsine Struttura Ponte disolfuro lega una catena pesante ad una catena leggera Enzimi sono monomerici con un peso molecolare  30 kDa Eccezione la Catepsina C che è tetramerica Catepsina L

8 Sintesi e maturazione delle Catepsine

9 Regolazione Attivazione degli zimogeni Inibizione da proteine endogene
Sintetizzate come precursori inattivi vengono attivate dalla rimozione proteolitica alla regione N-terminale Attivazione mediata da altre proteasi Auto attivazione a pH acido

10 Sistema del Proteasoma
Premio Nobel 2004 Sistema del Proteasoma L’ubiquitina come suggerisce il nome è una proteina presente in tutti gli eucarioti L’ubiquitina si lega alla proteina da degradare in una via ATP dipendente che utilizza 3 enzimi E1 + ATP  E1-Ubiquitina E2 proteina di trasporto dell’ubiquitina E3 lega l’ubiquitina attivata alla proteina da degradare Come si riconosce la proteina da eliminare? Varie ipotesi - sequenze PEST prolina (P)-glutammato (E)-serina (S)-treonina (T) amminoacido N-terminale destabilizzante quale Met, Tyr, Trp, Leu Glu, Gli, Glu proteina danneggiate per ossidazione (ROS, RNS,Fe+2)

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12 La proteina marcata va al proteasoma
Proteine regolatorie per il riconoscimento e selezione di protine ubiquitilinate subunità 7  7  grossa struttura polimerica Proteine degradate in modo progressivo dalle subunità catalitiche  Attività tipo chimotripsina a.a. idrofobici Attività tipo tripsina a.a. basici Attività per a.a. acidi oligopeptidi di 3-25 a.a. scissi da proteasi citosoliche

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14 L’attività del proteasoma è sotto controllo ormonale
INSULINA inibisce il proteasoma GLUCOCORTICOIDI attivano il proteasoma azione coordinata per la mobilizzazione di amminoacidi muscolari e per la gluconeogenesi epatica ORMONI TIROIDEI attivano il proteasoma CITOCHINE attivano il proteasoma sepsi, febbre, ustioni, cancro,… Aumento delle proteine della fase acuta ed aumento del catabolismo proteico delle miofibrille mediato da un aumento delle citochine TNF-, IL-1, IL-6

15 Degradazione delle proteine via proteasoma
Aumenta digiuno a breve termine diabete ipertiroidismo Iperfunzione ghiandole surrenali immobilizzazione (nel muscolo attivo aumenta la sintesi di proteine e cala la degradazione) malattie neuromuscolari trauma cancro infezioni Diminuisce assunzione di glucidi ed azione dell’insulina digiuno prolungato

16 Calpaine Cisteine proteasi Ca-dipendenti
La combinazione dell’attività proteolitica con domini simili alle EF-HAND della calmodulina è la caratteristica unica delle Calpaine. Non sono proteasi digestive ma processatrici

17 Calpaine Si suddividono in due classi ( in base alla concentrazione di Ca necessaria per attivarle):  - (mM Ca) m- (mM Ca) Eterodimeri 1 subunità di 28 kDa regolatoria (comune) 1 subunità di 80 kDa (diversa) Le due subunità sono codificate dallo stesso gene Presentano 6 domini con diverse funzioni Due aspetti correlati alla loro funzione: Azione della calpaina sul suo substrato è di modifica non di degradazione Calpaina è direttamente coinvolta nel riconoscimento del substrato EF-Hand

18 Famiglia delle calpaine

19 e della mucosa gastrica (C).
Ruolo delle calpaine 3 e 8 nel mantenimento dell’omeostasi del muscolo scheletrico (B) e della mucosa gastrica (C). Calpaina 3 è specifica per il il muscolo scheletrico ed è l’unica Calpaina per la quale si associa una patologia alla sua mancanza: distrofia specifica - calpainopatia Calpaina 8 e 9 sono presenti nella mucosa gastrica dove formano un ibrido chiamato Calpaina G Ruolo protettivo della mucosa ad es. Ulcere da assunzione di alcool

20 Ruolo Metabolico e Nutrizionale
Proteine: Ruolo Metabolico e Nutrizionale Il Fabbisogno proteico è costituito da due componenti Fabbisogno di azoto Fabbisogno di amminoacidi essenziali

21 I sistemi enzimatici deputati al metabolismo di proteine ed amminoacidi sono regolati da meccanismi adattativi

22 Adattamenti metabolici nelle condizioni di digiuno
L’adattamento dell’organismo al digiuno costituisce uno degli esempi più tipici di adattamento metabolico. Gli adattamenti metabolici al digiuno sono continui ma si possono schematicamente suddividere in diversi periodi in base al tipo di substrato energetico maggiormente usato Digiuno fisiologico notturno Digiuno prolungato Prima fase - inizia ore dall’ultimo pasto ed occupa le due giornate dall’ultimo pasto Seconda fase - dura circa 3 settimane Terza fase - si protrae fino ad esaurimento delle scorte lipidiche

23 Fasi del digiuno in base alle modalità di approvvigionamento di glucosio
FASE DI ADATTAMENTO AL DIGIUNO

24 Digiuno breve programma adattativo per favorire il risparmio di glucosio a spese della degradazione di proteine (sotto controllo di insulina e glucagone) mobilizzazione di proteine muscolari che vanno al fegato; a.a. usati come fonte energia e gluconeogenesi (aumenta l’escrezione di azoto urinario) il basso livello di insulina inibisce la captazione di glucosio dal muscolo (glucosio risparmiato per il cervello) fegato: calo della attività della piruvato deidrogenasi (piruvato  acetilCoA) per preservare i precursori della gluconeogenesi inizio ossidazione acidi grassi e formazione corpi chetonici

25 Digiuno prolungato Dopo giorni di digiuno si ha un programma adattativo per conservare proteine muscolari e cellulari ed AA essenziali che altrimenti si esaurirebbero rapidamente. Effetti mediati da ulteriore calo di insulina ed aumento di glucagone; inoltre calo degli ormoni tiroidei con conseguente calo della degradazione proteica da parte di lisosomi e proteasoma uso dei corpi chetonici che riducono la gluconeogenesi, necessaria per obbligatoriamente glicolitici (globuli rossi, midollare del surrene) riduzione della sintesi proteica; inibizione proteolisi cellulare e ossidazione degli AA; si riflette in un calo drastico dell’ N urinario riduzione del consumo di ossigeno e del metabolismo basale per calo di sintesi delle proteine mitocondriali coinvolte nella fosforilazione ossidativa Fase finale esauriti i grassi di riserva, ricomincia l’utilizzo delle proteine muscolari e delle proteine corporee, sostenibile per breve tempo; poi sopraggiunge la morte

26 Iponutrizione prolungata in energia e proteine
Ha punti in comune con il digiuno, con ridotto turnover di proteine e diminuita ossidazione degli AA Diminuiscono i livelli di albumina; il fegato utilizza gli AA per proteine più vitali Il livello ematico di albumina viene spesso usato come indicatore dello stato nutrizionale (anche se è influenzato da altri fattori) Depressione del sistema immunitario; Calo di immunoglobuline e linfociti (anch’essi indicatori dello stato nutrizionale)

27 Perdita di proteine in cancro, infezioni, traumi, ustioni,..
A differenza del digiuno, dove diminuisce la richiesta energetica, queste condizioni sono ipermetaboliche e non vi è adattamento all’uso dei corpi chetonici: Gli AA continuano ad essere usati come fonte energetica per dare glucosio

28 Fabbisogni Determinati in base a studi sul bilancio azotato a breve e lungo termine condotti in presenza di adeguato importo calorico LARN: identificano il livello di sicurezza per una determinata fascia di popolazione

29 Bilancio dell’azoto o bilancio proteico
L’azoto è il principale prodotto di rifiuto del metabolismo degli AA Il corpo umano perde in media 54 mg azoto/kg peso corporeo /die Esiste una relazione precisa tra quantità di azoto e quantità di proteine In media le proteine contengono il 16% di azoto 10 g di azoto eliminato = 62,5 g proteine consumate (fattore 6,25; cioè 100/16) Questa quantità deve essere reintegrata Misurando l’azoto escreto giornaliero si può risalire al fabbisogno di proteine da introdurre con la dieta Se elimino 10 g di azoto con le urine, ho consumato 62,5 g di proteine, ovvero altrettante ne devo reintegrare con la dieta

30 Bilancio dell’azoto o bilancio proteico: dipende dalla somma delle velocità di entrata ed uscita dal pool di AA PROTEINE ALIMENTARI POOL AA PROTEINE CORPOREE c a b d Perdite di azoto (come urea, ac urico, creatinina, urobilina, etc) flusso in entrata = dieta + degradazione proteica (a + b) rimozione AA = sintesi proteica + ossidazione (c + d) a + b = c + d costante mantenimento nell’adulto a + d > b + c bilancio positivo accrescimento; masse muscolari; gestazione b + c > a + d bilancio negativo insufficiente apporto energia e/o proteine; malattia

31 Il fabbisogno degli amminoacidi essenziali diminuisce con l’età
I bambini necessitano di maggiore quantità di amminoacidi totali e di essenziali Sono pertanto molto vulnerabili alla malnutrizione proteica

32 Indicatori dello stato nutrizionale
Misurazione dell’azoto urinario Determinazione di alcune proteine sieriche Proteina Valori normali mg/100 ml Emivita Indicazione Proteina legante il retinolo (RBP) Età > 16 anni M 3,4-7,7; F 2,2-6,0 12 ore Stadio precoce malnutrizione proteica Transferrina 8-9 giorni Malnutrizione proteica di recente instaurazione Albumina g/l 14-20 giorni Malnutrizione proteica consolidata Maggiore è l’emivita della proteine, peggiore è lo status proteico se quella proteina è al di sotto dei valori di normalità Maggiore è l’emivita della proteine al di sotto dei valori di normalità – peggiore è lo status proteico

33 Un soggetto che pesa 70 kg, alto 1,70 m richiede circa 2500 kcal/die
~ 400 g/die glucidi ~ 70 g/die lipidi ~ 63 g/die proteine Le proteine sono un componente essenziale per la funzione di cellule e organi. Per salvaguardare la loro funzione plastica o costitutiva, oltre a un quantitativo sufficiente di proteine deve essere assunto un quantitativo sufficiente di altri macronutrienti (carboidrati e grassi), in modo tale che gli aminoacidi non siano usati per scopi energetici. Fabbisogno calorico totale 2700 kcal; quota calorica ascrivibile alle proteine (12%) 324 kcal; quota calorica ascrivibile ai lipidi (28%) 756 kcal; quota calorica ascrivibile ai glucidi (60%) 1620 kcal; quantità di proteine da ingerire 81 g; quantità di lipidi 84 g; quantità di glucidi 405 g.

34 Calcolati 0,6 g /kg di peso/die 0,71 g/kg di peso desiderabile/die
LARN FABBISOGNO PER IL MANTENIMENTO ADULTO (dai 19 anni) e ANZIANO: stesso fabbisogno per M e F Calcolati 0,6 g /kg di peso/die Applicando correzioni per variabilità individuale che tiene conto - composizione corporea - capacità funzionale - introito energetico totale si arriva al valore di 0,71 g/kg di peso desiderabile/die popolazione italiana alta quota di proteine vegetali, si stabilisce 0,90 g/kg di peso /die Valore più alto nei vegetariani stretti: quota maggiore di proteine vegetali per assicurare l’assunzione adeguata di AA essenziali Anziano valore più elevato se riportato per unità di massa corporea magra, ma si deve tenere presente che di regola nell’anziano si verifica una diminuzione nell’efficienza dei processi di assorbimento e metabolici.

35 FABBISOGNO PER IL “MANTENIMENTO e ACCRESCIMENTO”
GRAVIDANZA fabbisogno medio (g/die) I trimestre II trimestre + 7 III trimestre ALLATTAMENTO fabbisogno medio (g/die) I semestre II semestre secrezione media giornaliera di latte 800 ml con 8-10g proteine /litro

36 Assunzione raccomandata in proteine
Valutando un apporto energetico medio di 4,4 kcal /g (18,3 kJ/g) Il fabbisogno proteico calcolato è determinato da una serie di fattori tra cui le perdite di azoto, la qualità delle proteine, l'apporto calorico contemporaneo, lo stato fisiologico e l'attività fisica.

37 Le proteine dovrebbero fornire circa il 12% delle calorie totali (prestare attenzione alla qualità delle proteine) Quelle di origine animale sono più complete di quelle vegetali ma si accompagnano spesso alla componente lipidica Si ritiene che la ripartizione corretta possa essere di 1:1 tra proteine vegetali e animali nell’età evolutiva e di 3:2 nell’adulto.

38 Sistemi di eliminazione del surplus di proteine
Comitato per la Nutrizione e la Salute «Nutrition Board Committee, USA» raccomanda che gli apporti in proteine non oltrepassino il doppio del livello raccomandato UL (livello massimo di assunzione) non oltre 30% quota calorica totale INTROITO ECCESSIVO - aumentato lavoro renale ed epatico - associazione fra proteine animali e livelli di colesterolo ematico dieta ricca in proteine ricca anche in grassi saturi (problema in particolare nei sedentari - perdita di calcio (in particolare da supplementi per l’alto contenuto in fosfato) - aumentata perdita di acqua per via renale (per aumentata quantità di urea) importante la reidratazione - rischi di chetosi e di gotta

39 QUALITA’ PROTEICA DI ALCUNI ALIMENTI
Per le qualità nutrizionali le proteine possono essere suddivise in due distinti gruppi: PROTEINE COMPLETE dette anche nobili, che contengono tutti gli aminoacidi essenziali nelle giuste proporzioni (quasi tutte proteine animali) PROTEINE INCOMPLETE che mancano di uno o più aminoacidi essenziali oppure li contengono in quantità inadeguata ed hanno quindi una deficienza assoluta o relativa di questi ultimi (quasi tutte proteine vegetali)

40 La qualità delle proteine si misura con degli indici:
DIGERIBILITÀ VALORE BIOLOGICO UTILIZZAZIONE PROTEICA NETTA   

41 proteine ad alto valore biologico o complete
La qualità di una proteina viene stabilita soprattutto dal valore biologico (BV) quindi in base alla presenza o meno di amminoacidi essenziali. Più precisamente si dicono: proteine ad alto valore biologico o complete proteine a medio valore biologico o parzialmente complete proteine a basso valore biologico o incomplete

42 VALORE BIOLOGICO (BV) Indica la qualità d'azoto introdotto con una determinata proteina e che è stato trattenuto per il mantenimento e per l'accrescimento. Il valore biologico esprime la completezza di una proteina cioè la presenza di tutti gli aminoacidi essenziali nelle proporzioni ottimali ai fini delle sintesi proteiche corporee. Le proteine animali (definite complete in aminoacidi essenziali) hanno un valore biologico superiore a quelle vegetali (definite incomplete in aminoacidi essenziali). Proteine complete ed incomplete vengono associate nello stesso pasto in modo da ottenere un apporto AA completo.

43 UTILIZZAZIONE PROTEICA NETTA (NPU)
Si riferisce al rapporto tra l'azoto ingerito e quello trattenuto e viene calcolato tenendo conto sia del valore biologico (BV) che della digeribilità (D) di una proteina. BV x D = NPU Viene utilizzato nel calcolo del fabbisogno proteico considerando l'assunzione di una dieta mista, composta da proteine sia animali che vegetali.

44 Valore biologico delle proteine
Quando la composizione proteica quali-quantitativa è nota, è possibile trarre conclusioni circa il suo valore nutrizionale che può essere indicato in vari modi fra cui: valore biologico (BV) % di azoto assorbito ed utilizzato (trattenuto) Valore biologico delle proteine Alimento Valore biologico Uovo intero 93,7 Latte crudo 84,5 Albume d'uovo 83,0 Crostacei 81,1 Pesce fresco 76,0 Bue, vitello, pollo 74,3 Maiale 74,0 Soia 72,8 Ceci secchi 68,8 Piselli verdi 65,2 Riso 64,0 Fagioli secchi 58,0 Farina bianca 52,0 Lenticchie secche 44,6 Affermare ad esempio che il riso ha un VB biologico di 64,0 vuol dire che su 100 amminoacidi assorbiti, circa 64 sono quelli utilizzati ed incorporati nelle cellule dell'organismo.

45 INDICI PER VALUTARE LA QUALITA’ DELLE PROTEINE ALIMENTARI
ALIMENTO % Proteine VB (%) CUD (%) Latte bovino 3.5 84 97 Uova 12 94 100 Carne di vitello 18 74 90 Pesce 19 80 Frumento 65 61 Seme di soia (legumi) 40 73 83 VB = valore biologico, azoto trattenuto dall’organismo per il mantenimento o l’accrescimento/azoto assorbito x 100 CUD (o NPU) = coefficiente di utilizzazione digestiva, rapporto percentuale tra azoto assorbito e quello introdotto con la dieta %P= percentuale delle proteine in quell’alimento La qualità delle proteine alimentari dipende quindi dalla loro composizione in amminoacidi e dall'efficienza con cui vengono digerite. Sono stati proposti molti indici per valutare la qualità di una proteina: di seguito indichiamo i più utilizzati. Valore biologico (VB) È senz'altro il più importante, in quanto indica la quantità di azoto trattenuto dall'organismo per l'accrescimento e/o il mantenimento. Il valore biologico (BV, Biological Value) è dato dal rapporto percentuale tra la quantità di azoto effettivamente utilizzato e quello assorbito al netto delle perdite fecali ed urinarie. Il valore biologico quindi è una stima della capacità della proteina di soddisfare le necessità dell’organismo umano. La proteina dell’uovo presenta un valore biologico pari al 100% e per questo è tradizionalmente considerata la proteina di riferimento: per le proteine della carne e dei pesci il valore è 75. Coefficiente di utilizzazione digestiva (CUD, o NPU, Net Protein Utilisation) è dato dal rapporto percentuale tra l’azoto assorbito ed quello ingerito. efficienza della digestione IC = mg di aa limitante per gr di proteina / mg dello stesso aa di proteina standard La proteina standard è data da una combinazione tipo di amminoacidi stabilita dalla FAO, che rappresenta una proteina umana. Questo indice è teorico (gli altri vengono misurati rilevando il reale comportamento dell'organismo), e tiene conto solo del pattern amminoacidico. Le proteine di origine animale hanno una qualità elevata, mentre quelle dei cereali e dei legumi hanno qualità medio-bassa. La scarsa qualità delle proteine dei cereali e dei legumi è dovuta alla carenza in amminoacidi essenziali (lisina per i cereali e metionina + cistina per i legumi), ma anche perché non vengono digerite in modo efficiente (soprattutto i cereali). L'indice chimico è un indicatore semplice da calcolare ma che non riesce a differenziare le proteine di alta qualità (uovo, carne e pesce hanno IC uguale, ma VB diverso). RAPPORTO DI EFFICIENZA PROTEICA (PER) : indica l’aumento di peso in grammi per ogni grammo di proteina ingerita (3,1 per il latte; 2,1 per la soia) DIGERIBILITÀ (D): rapporto tra azoto ingerito ed assorbito (in ordine decrescente grano, latte e soia) AMINOACIDI ESSENZIALI: Il termine essenziali sta ad indicare l’incapacità dell’organismo di sintetizzare questi aminoacidi a partire da altri aminoacidi tramite trasformazioni biochimiche. Gli aminoacidi coinvolti nella sintesi proteica sono 20 e tra questi 20 otto sono essenziali [ leucina, isoleucina e valina (BCAA), lisina, metionina, treonina, fenilalanina, triptofano] durante l’accrescimento altri due aminoacidi, l’arginina  l’istidina diventano essenziali. INDICE CHIMICO è dato dal rapporto tra la quantità di un dato aminoacido in un grammo della proteina in esame e la quantità dello stesso aminoacido in un grammo della proteina di riferimento biologica (dell’uovo). Più è alto questo indice e maggiore sarà la percentuale di aminoacidi essenziali. AMINOACIDO LIMITANTE: rappresenta quell’amminoacido essenziale presente nella concentrazione più bassa rispetto al fabbisogno, tale carenza impedisce ottimale utilizzo degli altri amminoacidi per la sintesi proteica. In generale la qualità proteica degli alimenti di origine animale è superiore poiché contengono tutti i vari amminoacidi essenziali nelle giuste proporzioni. L’inferiore qualità delle proteine vegetali è invece dovuta ad una carenza di uno o più amminoacidi essenziali. Tale amminoacido, come abbiamo visto viene chiamato aminoacido limitante. I cereali sono per esempio carenti di triptofano e lisina, un amminoacido essenziale la cui carenza può portare ad un deficit di vitamina B3 (niacina). I legumi, molto ricchi di proteine di discreta qualità, sono invece carenti di aminoacidi solforati (metionina e cisteina) importanti per la crescita di peli, capelli e unghie e per la sintesi di glutatione, un potente antiossidante in grado di proteggere le nostre cellule dallo stress ossidativo (radicali liberi) Tuttavia, abbinando correttamente tra loro differenti proteine vegetali si può compensare la carenza dei vari aminoacidi limitanti. Si parla in questo caso di mutua integrazione (o complementazione proteica). Pasta e legumi rappresenta un esempio di un eccellente abbinamento poiché gli aminoacidi di cui è carente la pasta vengono forniti dai fagioli e viceversa. La qualità delle proteine alimentari dipende anche dall'efficienza con cui vengono digerite

46 VARI MODI PER ESPRIMERE LA QUALITA’ Valore biologico Ni-Ne/Ni
La qualità delle proteine alimentari dipende dalla composizione in amminoacidi essenziali (fattore intrinseco) digeribilità della proteina (in genere 90%) biodisponibilità dei singoli AA VARI MODI PER ESPRIMERE LA QUALITA’ METODI BIOLOGICI basati sulla variazione di peso basati sulla ritenzione di azoto Valore biologico Ni-Ne/Ni dove Ni = azoto introdotto e Ne = azoto escreto uguale a 100 quando tutto l’N viene utilizzato

47 METODI CHIMICI Punteggio (indice) chimico
assegnato in base all’AA limitante rispetto ad una proteina di riferimento La proteina standard è data da una combinazione tipo di AA stabilita dalla FAO (ricavata tenendo conto del fabbisogno di ogni singolo AA essenziale diviso per il fabbisogno in proteina) Questo indice è teorico, tiene conto solo del pattern amminoacidico, altri indici rivelano il reale comportamento nell'organismo Correzione del punteggio chimico per la digeribilità PDCAAS: protein digestibility-correctes amino acid score

48 Indice chimico di una proteina assegnato in base all’amminoacido limitante
Non riesce a differenziare le proteine di alta qualità (uovo, carne e pesce hanno IC uguale, ma VB diverso) Contenuto dell’amminoacido essenziale nella proteina in esame (mg/g) Contenuto dell’amminoacido essenziale nella proteina di riferimento (mg/g) Si ripete questo calcolo per ogni aminoacido essenziale o per gruppi (AA solforati, ramificati, aromatici) L’amminoacido per il quale si ottiene il punteggio più basso è detto LIMITANTE x 100 Sorgente proteica Contenuto % AA essenziali Indice Chimico (AA limitante) Lys Solforati Thr Trp Ideale (FAO) 5,5 3,5 4,0 1,0 100 Cereali 2,4 3,8 3,0 1,1 44 (Lys) Legumi 7,2 4,2 1,4 68 (solforati) Latte in polvere 8,0 2,9 3,7 1,3 83 Miscela Cereali:legumi:latte (67:22:11) 5,1 3,2 1,2 88 (Thr) Ad esempio per le proteine dei cereali la lisina dovrebbe essere presente per il 5,5 % mentre lo è solo per il 2,4 %. Quindi il punteggio della proteina è 2,4 x 100/5,5 cioè 44 Importante la miscelazione degli alimenti e la validità nutrizionale di alcune ricette popolari come pasta e fagioli IC = mg di aa limitante per gr di proteina / mg dello stesso aa di proteina standard La proteina standard è data da una combinazione tipo di amminoacidi stabilita dalla FAO, che rappresenta una proteina umana. Questo indice è teorico (gli altri vengono misurati rilevando il reale comportamento dell'organismo), e tiene conto solo del pattern amminoacidico. Le proteine di origine animale hanno una qualità elevata, mentre quelle dei cereali e dei legumi hanno qualità medio-bassa. La scarsa qualità delle proteine dei cereali e dei legumi è dovuta alla carenza in amminoacidi essenziali (lisina per i cereali e metionina + cistina per i legumi), ma anche perché non vengono digerite in modo efficiente (soprattutto i cereali). L'indice chimico è un indicatore semplice da calcolare ma che non riesce a differenziare le proteine di alta qualità (uovo, carne e pesce hanno IC uguale, ma VB diverso).

49 Food combo’s that have all
AA’s make complete protein

50 Punteggio assegnato in base all’AA limitante
mg/g N ––––––––––––––––––––– I.C. Met/Cys Trp Lys ––––––––––––––––––––––––––––––––––––––––––––––––––––––––––– Proteina ideale Proteina uovo > 100 Caseina /270 = 80 Carne bovina /90 = 80 Glutine (grano) /270 = 40 La carenza di un solo amminoacido rispetto alla quantità richiesta (amminoacido limitante) è responsabile del basso valore biologico di una proteina alimentare E’ possibile dare un punteggio (indice chimico) alle proteine alimentari assegnato in base all’aminoacido limitante rispetto ad una proteina di riferimento (la proteina standard è data da una combinazione tipo di aminoacidi stabilita dalla FAO e ricavata tenendo conto del fabbisogno di ogni singolo aminoacido essenziale diviso per il fabbisogno in proteina). Su questa base il punteggio massimo è assegnato alle proteine dell’uovo

51 QUALITA’ PROTEICA DI ALCUNI ALIMENTI
carne surplus in lisina uova surplus in AA solforati caseina surplus in lisina, carente in AA solforati mais (zeina) carente in lisina e triptofano grano (glutine) carente in lisina, triptofano, AA solforati legumi surplus in lisina, carenti in AA solforati soia carente in metionina e basso contenuto in lisina alimenti completi legumi + cereali pane + proteine animali Bisogna sopperire al fabbisogno proteico con un’opportuna miscela di alimenti proteici di origine sia vegetale che animale Adulti: maggiore proporzione dei vegetali Soggetti con bilancio azotato positivo: maggiore proporzione degli animali

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53 Contenuto proteico totale di alcuni cibi e bevande
Alimento g proteine/100 g alimento Pane bianco 8,4 Riso 2,6 Pasta 3,6 Latte vaccino intero 3,2 Latte materno 1,3 Formaggio parmigiano 39,4 Yogurt bianco 5,7 Uova intere 12,5 Alimento g proteine/100 g alimento Carne magra e cruda (manzo, agnello, pollo) Circa 20 Merluzzo crudo 17,4 Tonno in scatola 27,5 Fagioli in scatola 5,2 Lenticchi secche 24,3 Mandorle 21,1 La cottura intensa e prolungata soprattutto in presenza di zuccheri e grassi ossidati, può far diminuire la digeribilità A differenza di glucidi e lipidi, non vi sono alimenti a totale contenuto proteico

54 Tipi di proteine di semi

55 Proprietà funzionali delle proteine negli alimenti
Oltre che per gli aspetti nutrizionali, le proteine hanno importanza fondamentale anche per l’aspetto fisico di molti alimenti: solubilità, la dispersibilità, la capacità di legare l’acqua, le proprietà umettanti, le proprietà gelificanti, la coagulazione, la viscosità, l’elasticità, la coesione, le capacità emulsionanti, le proprietà montanti e schiumogene, l’adsorbimento dei grassi e quello degli aromi.

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58 Un’altra importante reazione che interessa gli aminoacidi e le proteine alimentari è quella di Maillard, conosciuta anche come imbrunimento non enzimatico (chimico). Si tratta di una serie molto complessa di reazioni tra gruppo carbonilico di zuccheri riducenti e gruppo amminico di aminoacidi liberi o proteine. Le reazioni di Maillard possono avere effetti nutrizionali e fisiologici: 1) perdita di amminoacidi disponibili, 2) riduzione della digeribilità proteica, 3) inibizione di enzimi intestinali, 3) effetti organolettici positivi o negativi.

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62 STATI CARENZIALI PER LE PROTEINE
Kwashorkior (Africa, India) alimentazione adeguata per calorie, ma povera per proteine, nella prima infanzia Marasma manca anche l’apporto calorico Gli anziani sono un gruppo a rischio anche in paesi con economia e condizioni socio-sanitarie sviluppate

63 Branched Chain Amino Acids (BCAA)
amminoacidi a catena ramificata sono strutturalmente simili

64 Fegato ed intestino sono i principali organi regolatori del metabolismo degli AA tranne che per i BCAA che sono metabolizzati prevalentemente a livello muscolare Dopo un pasto proteico, il 60% di BCAA va direttamente al muscolo scheletrico dove 20% incorporati nelle proteine 40% riserva intracellulare 40% ossidati ad -chetoacido che sono indirizzati al 1.  ciclo di Krebs 2.  esportati e utilizzati nel muscolo cardiaco, fegato, rene, cervello (valina nel digiuno) ( se questo complesso è alterato si è ha una rara malattia - malattia delle urine a sciroppo d’acero. Questi tre - chetoacidi si accumulano nelle urine e il loro odore dà il nome alla malattia)

65 Leu, Val, Ile hanno in comune le prime tappe cataboliche
1° TAPPA REVERSIBILE transaminazione PLP dipendente piruvato + BCAA  alanina + -chetoacido 2° TAPPA REGOLATORIA IRREVERSIBILE -chetoacido (decarbossilazione ossidativa)  acil ~ CoA Complesso della deidrogenasi di -chetoacidi a catena ramificata (BCKDH) mitocondriale - TPP (B1), acido lipoico, FAD, NAD, CoASH 3° TAPPA deidrogenazione ( FAD) acil ~ CoA  acil ~ CoA  - insaturo (simile nella struttura ai complessi della piruvato deidrogensi ed - chetoglutarato deidrogenasi) leucina  acetil~CoA + acetoacetato isoleucina  acetil~CoA + propionil~CoA ( succinil~CoA) valina  propionil~CoA ( succinil~CoA) acetil~CoA substrato del ciclo di Krebs succinil~CoA reintegra il ciclo di Krebs

66 BCKDH (forma fosforilata) poco attiva BCAA  SINTESI PROTEICA
MUSCOLO A RIPOSO BCKDH (forma fosforilata) poco attiva BCAA  SINTESI PROTEICA ESERCIZIO FISICO  adrenalina  Ca2+ si attiva la fosfoproteina fosfatasi BCKDH (forma defosforilata) attiva BCAA  -CHETOACIDO + energia + alanina alanina  fegato per GLUCONEOGENESI Ciclo alanina-glucosio: > 40% della gluconeogenesi durante attività fisica prolungata

67 Carenza del Complesso della deidrogenasi di -chetoacidi a catena ramificata (BCKDH) mitocondriale
porta a malattia dell’urina a sciroppo d’acero (autosomica recessiva) per la consistenza sciropposa e odore caratteristico, presenza nell’urina di Val, Ile, Leu e dei corrispondenti chetoacidi (chetoaciduria) urine sciroppose per la presenza del polimero dell’α- idrossibutirrato. l’α idrossibutirrato si forma per riduzione dell’α-chetobutirrato, catabolita della treonina, che non viene normalmente metabolizzato in quanto gli α-chetoacidi a catena ramificata inibiscono l’attività dell’α-chetobutirrato deidrogenasi Descritti vari tipi e di diversa gravità ( forma classica si manifesta pochi giorni dopo la nascita) anomalie della deglutizione anomalie della fonazione/pianto/voce debole o acuta convulsioni epilessia insufficienza respiratoria ipotonia (molto frequente) ritardo mentale grave


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