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Scuola di Specializzazione in Alimentazione Animale BIOCHIMICA NUTRIZIONALE.

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1 Scuola di Specializzazione in Alimentazione Animale BIOCHIMICA NUTRIZIONALE

2 TERMINOLOGIA Scienza dellalimentazione studia gli aspetti relativi alla composizione degli alimenti e alla loro validità nutrizionale ed è in grado di indicare le scelte più idonee a soddisfare i fabbisogni nutrizionali Scienza della nutrizione studia gli aspetti relativi allimpatto dei nutrienti sulle componenti strutturali e funzionali dellorganismo ed è in grado di determinare i fabbisogni nutrizionali BIOCHIMICA DELLA NUTRIZIONE

3 NUTRIZIONE = Utilizzazione degli alimenti da parte degli esseri viventi Processi biochimici Uomo Animali di interesse zootecnico Nutrizione ottimale Denutrizione Fabbisogno alimentare qualitativo e quantitativo per mantenere un buono stato di salute ( migliore produttività) Ipernutrizione

4 Salute Performance Prevenzione di malattie Produttività Longevità IMPORTANZA DELLA NUTRIZIONE

5 NURIZIONE E SALUTE STATO DI NUTRIZIONE Composizione corporeaFunzionalità corporea Bilancio energetico STATO DI SALUTE

6 APPROCCIO ALLA NUTRIZIONE Valutazione dello stato di nutrizione Determinazione dei fabbisogni nutrizionali Valutazione della biodisponibilità dei nutrienti Relazioni tra nutrienti e metabolismo

7 UomoAlcune differenze in altre specie Amminoacidi Istidina, 1 isoleucina, leucina, lisina, metionina (cisteina), 2 fenilalanina (tirosina), 3 treonina, triptofano, valina coperto dallattività della flora batterica Larginina 2 è necessaria per i ratti in crescita e nei gatti, sia in crescita sia adulti. La glicina è necessaria nei polli e la taurina nei gatti. La maggior parte degli amminoacidi non sono essenziali nei ruminanti; in altri erbivori la maggior parte del fabbisogno è coperto dallattività della flora batterica intestinale Acidi grassi Acido linoleico 3 (acido arachidonico),acido a-linolenico 4 Lacido arachidonico è specificatamente richiesto nei gatti Vitamine Idrosolubili Liposolubili Acido ascorbico (C), biotina, 5 cobalammina (B12), acido folico, niacina, acido pantotenico, piridossina (B6), riboflavina (B2), tiamina (B1) Vitamina A, D 6, E, K 5 La maggior parte dei mammiferi può sintetizzare lacido ascorbico, che è essenziale solo per primati, cavie e certi pipistrelli dellIndia. Le vitamine idrosolubili non sono essenziali nei ruminanti; in altri erbivori il fabbisogno è coperto dallattività della flora batterica intestinale Molte specie possono utilizzare il b -carotene come fonte di vitamina A (retinolo), che deve essere fornita come tale nei gatti Sostanze minerali Macrominerali Microminerali (elementi traccia) Calcio, cloro, magnesio, fosforo, potassio, sodio Cromo, ferro, iodio, manganese, molibdeno, rame, selenio, zinco E stato dimostrato che silicio, vanadio, nichel, arsenico, fluoro e stagno sono essenziali in molte specie e forse anche nelluomo Il cobalto è necessario nei microrganismi del rumine per la sintesi della cobalamina Fibra Necessario per una condizione di salute ottimale Acqua Il costituente essenziale della dieta 1 Necessaria per i neonati e probabilmente nei bambini e negli adulti; 2 Può essere in parte essenziale nei neonati; 3 Cisteina, tirosina e acido arachidonico permettono di ridurre il fabbisogno di metionina, fenilalanina e acido linoleico. 4 Non è chiaro se lacido - linolenico sia essenziale nella dieta umana; 5 Sintetizzata dai microrganismi intestinali; fabbisogno alimentare incerto; 6 Lesposizione della pelle alla luce solare ne riduce il fabbisogno alimentare. FABBISOGNI NUTRIZIONALI ESSENZIALI

8 Molecole alimentari Digestione Molecole semplici Assorbimento Vie anfiboliche O 2 Vie anaboliche Proteine, carboidrati, lipidi, acidi nucleici Vie cataboliche CO 2 + H 2 O 2H~P Altri processi endoergonici LE PIÙ IMPORTANTI VIE METABOLICHE Le vie cataboliche rilasciano energia libera sotto forma di equivalenti riducenti (2H) o fosfato ad alta energia (P) per potenziare le vie anaboliche. Le vie anfiboliche collegano le altre due vie.

9 FABBISOGNO ENERGETICO Apporto di energia, di origine alimentare, necessario a compensare il dispendio energetico (trasferimento di energia da un organismo allambiente esterno) Metabolismo basale+ Termogenesi indotta dalla dieta+ Attività fisica= DISPENDIO ENERGETICO TOTALE

10 Unità di misura dellenergia Kilocaloria (kcal) Quantità di calore necessaria per elevare da 14,5°C a 15,5°C 1 kg di acqua Kilojoule (KJ) Forza costante che imprime ad 1 Kg laccelerazione di 1 m/s 2 per lo spostamento di 1 m nella direzione e nel senso della forza 1 kcal: 4,186 kJ; 1 kJ: 0,2388 kcal

11 Energia kcal/g (kJ/g) Calore di combustione Ossidazione nelluomo Fattori di conversione standard 1 Proteine Lipidi Carboidrati 5,4 (22,6) 9,3 (38,9) 4,1 (17,2) 4,1 (17,2) 2 9,3 (38,9) 4,1 (17,2) 4 (17) 9 (38) 4 (17) CALORI DI COMBUSTIONE ED ENERGIA FORNITA DALLE PRINCIPALI FONTI ALIMENTARI NELLUOMO 1 I fattori di conversione sono ottenuti arrotondando i calori di combustione e correggendo i valori ottenuti con la stima relativa allefficienza di assorbimento. 2 Lossidazione delle proteine è corretta tenendo conto delle perdite di gruppi amminici eliminati sotto forma di urea con le urine.

12 FATTORI DA CUI DIPENDE LA SPESA ENERGETICA Superficie corporea (altezza, peso), età (accrescimento, % fibra muscolare), sesso Metabolismo Basale (MB) = spesa energetica necessaria per alimentare le funzioni biologiche di base in condizioni standard Effetto termogenetico = spesa energetica legata alla digestione ed agli effetti biochimici di stimolazione del metabolismo legati allassunzione di nuovi substrati Attività fisica Temperatura dellambiente

13 METABOLISMO BASALE (MB) Quantità di energia utilizzata da un individuo a riposo, a T.A. costante (+20°C), a digiuno da h, in condizioni di rilassamento fisico e psicologico Fattori che influenzano il METABOLISMO BASALE (MB) Età, sesso, composizione corporea, temperatura corporea, temperatura ambientale, stato nutrizionale, situazione ormonale, assunzione di farmaci

14 Termogenesi indotta dalla dieta (TID) Incremento del dispendio energetico in risposta allassunzione di alimenti Termogenesi obbligatoria: 75% (digestione, assorbimento, trasporto e metabolismo). Varia in funzione della qualità dei nutrienti ingeriti Termogenesi facoltativa: 25% (attivazione del sistema nervoso simpatico mediata dallinsulina, dallassunzione di sostanze tossiche)

15 Metodi di valutazione dello stato di nutrizione Diretti: antropometrici ( valutazione composizione corporea) biochimici clinici Indiretti: rilevazione dei consumi alimentari

16 Metodi antropometrici Peso, statura, circonferenza arti, grasso sottocutaneo Metodi antropometrici: peso corporeo BMI Body Mass Index o IMC Indice di Massa Corporea Peso in Kg (Statura in m) 2

17 Indici biochimici Test chimico-clinici: glicemia, azotemia, colesterolemia, trigliceridemia Bilanci metabolici: bilancio dazoto Indicatori di nutrienti: transferrina, attività di enzimi vitamino-dipendenti

18 Gruppi per età (anni) e sesso Peso (libbre;1 lb = ~ 454 g) Altezza (pollici; 1 in. ~ 2,5 cm) Fabbisogno energetico (kcal) Neonati 0,0-0,5 0,5-1, Bambini Maschi Femmine Gravidanza 1°trimestre 2°trimestre 3° trimestre Allattamento+500 FABBISOGNO DIETETICO GIORNALIERO RACCOMANDATO PER UN APPORTO ENERGETICO OTTIMALE

19 BILANCIO ENERGETICO Se la quantità di energia introdotta con gli alimenti è in eccesso rispetto ai bisogni, tale eccesso è accumulato nellorganismo sottoforma di tessuto adiposo (acquisto di peso) Se la quantità di energia introdotta è in difetto rispetto ai bisogni, sarà il tessuto adiposo a fornire la quota mancante (perdita di peso)

20 NUTRIENTI Sostanze specifiche che devono essere assunte in quantità sufficienti per soddisfare i fabbisogni dellorganismo Nutrienti essenziali: non possono essere sintetizzati dallorganismo Nutrienti non essenziali: possono essere sintetizzati dallorganismo

21 CATEGORIE DEI NUTRIENTI Acqua Carboidrati Proteine Lipidi Vitamine Minerali

22 ACQUA Composto più diffuso in natura; costituisce circa il 70% del peso corporeo. Coinvolta in una serie di funzioni: solvente per numerose sostanze chimiche regola la temperatura corporea ed il volume cellulare permette il trasporta di nutrienti e leliminazione di scorie metaboliche favorisce i processi digestivi è fonte di sali minerali

23 CARBOIDRATI Risorsa energetica Età Crescita Specie Sesso Livello di attività Stato riproduttivo Condizioni di malattia

24 Forniscono lenergia per la crescita, la riproduzione e altre funzioni Costituiti da C, O e H Comprendono zuccheri semplici e complessi Contengono elevate quantità di fibre (importanti per la digestione) CARBOIDRATI

25 Monosaccaridi: singola unità poliossidrilica aldeidica o chetonica Oligosaccaridi: corte catene di unità monosaccaridiche unite da legami glicosidici Polisaccaridi: lunghe catene lineari o ramificate costituite da centinaia o migliaia di unità monosaccaridiche unite da legami glicosidici

26 MONOSACCARIDI

27 DIGESTIONE E ASSORBIMENTO DEI CARBOIDRATI Inizia nella bocca - enzimi salivari e pancreatici disaccaridi e trisaccaridi - enzimi dellorletto a spazzola monosaccaridi Lassorbimento dei monosaccaridi avviene attraverso lepitelio intestinale

28 DIGESTIONE ENZIMOLOGICA DEI CARBOIDRATI Solo alcuni tipi di carboidrati possono essere idrolizzati da enzimi intestinali -(1,4) glu-gluamilosio, amilopectina, isomaltosio, maltosio -(1,2) glu-frusaccarosio -(1,6) glu-gluamilopectina (ramificazione) -(1,4) gal-glulattosio I prodotti finali assorbiti sono: glucosio, fruttosio e galattosio

29 L -amilasi salivare (endoamilasi). Taglia i legami (1,4 glicosidici) solo allinterno della catena. Viene inattivata nello stomaco Non è secreta nei gatti, cani, uccelli e cavalli La -amilasi (esoamilasi). Assente negli animali, presente nelle piante e nei microrganismi AMILASI SALIVARE

30 DIGESTIONE Bocca – amilasi salivare : -1,4 endoglicosidasi G G G G G G G G Legame 1-4 G G G G Legame 1-6 G G G GG G G G G G G G G G G maltosio G G G isomaltosio amilasi maltotrioso G G G G destrina limite

31 PICCOLO INTESTINO Enzimi pancreatici - amilasi GGGGG G G GG G G G G G G G amilosio amilopectina G G G GG -amilasi + G G G G G maltotrioso maltosio destrine limite G

32 DIGESTIONE DI OLIGOSACCARIDI G G G G G G G G G G G G glucoamilasi (maltasi) o -destrinasi G G G G G G G G G G G G maltasi glucosio destrina limite G Maltasi Lattasi Saccarasi

33 ASSORBIMENTO DEI CARBOIDRATI apicale basolaterale Il glucosio è assorbito dagli enterociti e attraverso la vena porta viene trasportato al fegato.

34 TRASPORTO DEI CARBOIDRATI Trasporto degli esosi negli enterociti EsosoMembrana apicale Membrana basolaterale Glucosio Trasportatore Na-dipendente (trasporto attivo) GLUT-2 (diffusione facilitata secondo gradiente di concentrazione) Galattosio Trasportatore Na-dipendente (trasporto attivo) GLUT-2 (diffusione facilitata secondo gradiente di concentrazione) Fruttosio GLUT-5 (diffusione facilitata secondo gradiente di concentrazione) GLUT-2 (diffusione facilitata secondo gradiente di concentrazione)

35 Trasportatori di glucosio e fruttosio Trasportatori di glucosio LocalizzazioneTipo di trasporto GLUT-1 Muscolo, encefalo, eritrociti Trasporto facilitato (secondo gradiente di concentrazione) GLUT-2 FegatoTrasporto facilitato (secondo gradiente di concentrazione GLUT-3 GLUT-4 Trasportatore di fruttosio GLUT-5 Membrane dei neuroni Muscolo, cuore, adipociti Muscolo, adipociti, spermatozoi Trasporto facilitato Trasporto stimolato da insulina e impulsi nervosi Trasporto facilitato (secondo gradiente di concentrazione

36 Glucosio Glucosio-6-P Piruvato esochinasi via del pentoso-fosfato glicolisi CARBOIDRATI Fonte primaria di energia in tutte le cellule Glc-1- phosphate Glicogeno Citosol - anaerobico

37 Piruvato citosol Acetil CoA mitocondri (aerobico) Ciclo di Krebs Equivalenti riducenti Fosforilazione ossidativa (ATP) Amminoacidi Acidi grassi

38 No mitochondria Glucose The Full Monty Glucose Glycogen Lactate

39 SINTESI DEL GLICOGENO

40 METABOLISMO DEI CARBOIDRATI Utilizzo-Specificità tissutale Muscolo-cardiaco e scheletrico Ossidazione del glucosio/Sintesi e conservazione del glicogeno Glicogenolisi Tessuto adiposo e fegato Glucosio acetil CoA Glucosio a glicerolo per la sintesi dei trigliceridi Il fegato rilascia il glucosio per altri tessuti Sistema nervoso Sempre glucosio Ghiandola mammaria Lattosio Globuli rossi Assenza di mitocondri Ossidano il glucosio a lattato Il lattato ritorna al fegato per la gluconeogenesi

41 Iperglicemia Ipoglicemia Organi che controllano i livelli di glucosio nel sangue Fegato Pancreas (insulina e glucagone) REGOLAZIONE DEI LIVELLI DI GLUCOSIO NEL SANGUE

42 ORMONI COINVOLTI NELL OMEOSTASI DEL GLUCOSIO Lomeostasi del glucosio è un processo complesso che interessa quattro ormoni essenziali: 1. INSULINA ipoglicemizzante agisce nella normale alimentazione. 2. GLUCAGONE iperglicemizzante agisce in stato di digiuno. 3. CORTISOLO agisce in situazioni di stress prolungato. 4. ADRENALINA agisce in situazioni di stress improvviso.

43 Omeostasi del glucosio Carboidrati Glucosio Fruttosio Galattosio Glucosio Glicogenolisi Gluconeogenesi Riserve di glicogeno Riserve di glicogeno Glicerolo Amminoacidi Lattato Riserve di trigliceridi

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45 Insulina e glucagone iperglicemia secrezione di ormoni gastroenterici isole di Langerhans cellule α (glucagone) cellule β (insulina) insulina bassa glicemia glucagone

46 Insulina NH 2 S----S S S COO COOH S S catena A ormone ipoglicemizzante polipeptide di 51 aa (PM 5.808) costituito da due catene lineari di aa, A e B, legate da due ponti disolfuro fra 4 molecole di cisteina, in posizione 7 e 20 nella catena A e 7 e 19 nella catena B. un ponte disolfuro è disposto tra due molecole di cisteina in posizione 6 e 11 nella catena A la catena A è composta da 21 aa, la catena B da 30 aa catena B

47 Insulina Ormone che influenza i livelli di glucosio ematico Sintetizzata dalle cellule beta delle isole di Langerhans del pancreas Agisce attaverso recettori di membrana e i principali tessuti bersaglio sono: fegato, muscolo e tessuto adiposo Effetti dellinsulina opposti a quelli di glucagone, adrenalina, glucocorticoidi e ormone della crescita.

48 Biosintesi dellinsulina: coinvolti due precursori inattivi la pre-proinsulina e la proinsulina, che vengono scissi in tappe successive, formando lormone attivo ed il peptide C (indispensabile per il corretto ripiegamento della proinsulina). Lemivita plasmatica dellinsulina è breve (~ 6 min.); ciò permette la rapida variazione del livello dellormone in circolo.

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50 Meccanismo di rilascio dellinsulina

51 Meccanismo dazione dellINSULINA Linsulina si lega a specifici recettori presenti nella membrana plasmatica delle cellule della maggior parte dei tessuti (fegato, muscolo e t. adiposo). Il legame dellinsulina è seguito dalla internalizzazione del complesso ormone-recettore. Una volta nella cellula, linsulina è degradata dagli enzimi lisosomiali. I recettori possono essere anchessi degradati ma in genere ritornano sulla superficie cellulare.

52 Trasporto di glucosio indotto dallinsulina Il glucosio non ha la capacità di entrare nelle cellule liberamente, il suo passaggio è legato alla presenza di una proteina trasportatrice per il trasporto facilitato. I due più importanti trasportatori per il glucosio a livello delle cellule muscolari sono il GLUT1 e il GLUT4. Il GLUT 4, nello stato basale, è presente in un deposito intracellulare ed è richiamato sulla faccia esterna della membrana plasmatica in presenza di insulina Trasporto di glucosio mediato dallinsulina. Stimolo alla secrezione di insulina

53 Trasduzione del segnale insulinico Traslocazione del GLUT4 sulla membrana cellulare

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55 Fattori che influenzano la secrezione di insulina Glucosio ematico: con una normale glicemia la secrezione di insulina è bassa. Laumentare della glicemia è seguita da un aumento nella concentrazione di insulina circolante (circa volte). Amminoacidi, acidi grassi: alcuni amminoacidi, tra cui lArg, stimolano la secrezione di insulina. Lassunzione di un pasto ricco di proteine determina laumento ematico dellormone. Stesso effetto da parte degli acidi grassi. Ormoni gastrointestinali (GI): dopo un pasto la secretina e la gastrina inviano segnali alle cellule del pancreas che il glucosio ematico aumenterà. Sistema nervoso autonomo: lattivazione dei neuroni parasimpatici che proiettano alle isole, durante la digestione, determina un aumento di insulina tramite la secrezione di acetilcolina. Lattivazione delle fibre simpatiche che vanno alle isole o il rilascio di adrenalina dalla midollare del surrene, come avviene in seguito ad una risposta allo stress, determina uninibizione del rilascio di insulina. Ormoni insulari: il glucagone aumenta la secrezione di insulina stimolata dal glucosio, mentre la somatostatina ne inibisce la secrezione.

56 Linsulina accende vie metaboliche e processi coinvolti nellassunzione cellulare e nellimmagazzinamento di combustibili metabolici e spegne vie metaboliche che riguardano la demolizione di combustibili.

57 ORMONI IPERGLICEMIZZANTI GLUCAGONE: si attiva in situazioni di digiuno. ADRENALINA: si attiva in seguito a situazioni di stress. CORTISOLO: si attiva in situazioni di stress cronico legato a trauma e malattia.

58 Glucagone ormone iperglicemizzante polipeptide di 29 amminoacidi (PM 3.485) catena lineare che si avvolge su se stessa in modo casuale biosintesi: formazione di pre-pro-glucagone (PM ) da cui deriva, per distacco di catene polipeptidiche, il pro-glucagone (PM ) di 100 aa già parzialmente attivo, da cui deriva lormone attivo accumulato nelle cellule α in granuli secretori dai quali viene liberato per esocitosi emivita nel sangue circolante di ~ 6 min

59 GLUCAGONE Agisce sul fegato, tessuto adiposo e muscolo. AZIONE EPATICA: inibisce la sintesi di acidi grassi (inibisce la ACETIL CoA CARBOSSILASI acetil CoA in malonilCoA) AZIONE SUL TESSUTO ADIPOSO: attiva le LIPASI AZIONE A LIVELLO MUSCOLARE: liberazione di amminoacidi che vengono deaminati e trasformati in chetoacidi. Nel muscolo la fonte primaria di amminoacidi è rappresentata da actina e miosina: in caso di digiuni prolungati viene persa massa muscolare.

60 Fattori che influenzano la secrezione di glucagone glucosio ematico: una diminuzione della concentrazione ematica di glucosio stimola la secrezione. Le concentrazioni di glucagone ematico sono più alte a digiuno e tendono a diminuire dopo un pasto. amminoacidi: stimolano la secrezione di glucagone. acidi grassi: un aumento di acidi grassi circolanti inibisce la secrezione di glucagone. insulina: la glicemia elevata inibisce la secrezione di glucagone in presenza di insulina. Se linsulina è mancante, le cellule α non sono in grado di rilevare laumento di glucosio ematico e i livelli di glucagone rimangono alti. ormoni gastroenterici: gastrina e colecistochinina stimolano la produzione di glucagone, mentre la secretina e la somatostatina la inibiscono. sistema nervoso autonomo: linnervazione ortosimpatica del pancreas e unaumentata concentrazione di catecolamine surrenali stimola la produzione di glucagone.

61 Meccanismo dazione del GLUCAGONE Il glucagone si lega a specifici recettori presenti sulla membrana plasmatica degli epatociti. Il legame al recettore provoca lattivazione delladenilato ciclasi del cAMP (secondo messaggero) che, attivando la proteina chinasi cAMP dipendente, fa la fosforilazione di specifici enzimi del metabolismo dei carboidrati e dei lipidi.

62 Meccanismo d azione del glucagone glucagone recettore GDP β γα GDP GTP citosol proteina G GTP α adenilato ciclasi ATP AMPc PKA inattiva subunità regolatrice cAMP PKA attiva ATP ADP fosforilasi chinasi inattiva fosforilasi chinasi –PO 4 attiva Ca 2+ ATP ADP fosforilasi b inattiva fosforilasi a –PO 4 attiva glicogeno PO 4 3- glucosio -1-PO 4 glucosio -6-PO 4 glicolisi e ciclo di Krebs glucosio sangue

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64 CORTISOLO Ormone steroideo, rilasciato dalla ghiandola surrenale. Nel sangue è associato alla proteina CBP che lo veicola nel circolo sanguigno. Presenta dei recettori specifici nel nucleo; il sistema di trasmissione del segnale avviene: CBP arriva sulla membrana; libera nel citosol lormone; il cortisolo incontra il suo recettore a livello nucleare.

65 ADRENALINA Ormone stimolatorio per reazioni di stress rapido, agisce a livello: EPATICO: stimola la glicogenolisi e la liberazione nel sangue di glucosio essenziale per la muscolatura. ADIPOSO MUSCOLARE: provoca incremento del cAMP libero, glicogenolisi PANCREATICO: stimola la secrezione di INSULINA

66 Iperglicemia Aumento del tasso ematico di glucosio Cause: Eccesso di glucagone Malattie autoimmuni che determinano la produzione di anticorpi specifici contro linsulina Eccesso di insulinasi (enzima prodotto dal rene per metabolizzare linsulina) Diabete mellito

67 Carenza di insulina dovuta ad un deficit pancreatico Un calo dellinsulinemia deprime la capacità delle cellule di assorbire glucosio dal sangue Aumento del tasso glicemico Parte del glucosio filtra attraverso il glomerulo renale nellurina e NON tutto è riassorbito dallepitelio tubulare Glicosuria

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69 Test per la glicemia Campione biologico richiesto: plasma o siero Effettuare lanalisi in tempi brevi dopo il prelievo: le cellule continuano i processi di glicolisi, pertanto i risultati saranno invalidati Test enzimatici Test su singola goccia Apparecchi automatizzati

70 Test enzimatici Il principio su cui si basa la misura dei più comuni glucometri validati per uso clinico consiste nella quantificazione di una reazione enzimatica, lossidazione del glucosio (proporzionale alla sua concentrazione nel sangue). La reazione avviene ponendo un campione di sangue su una striscia reattiva alla glucosio-ossidasi. La misura può essere ottenuta valutando lintensità di colore determinata dal cromogeno che si sviluppa dallossidazione del glucosio.

71 Test su singola goccia Una goccia di sangue intero viene deposta su carta bibula Si determina una variazione di colore Apparecchi automatizzati

72 Test di carico del glucosio Animale a digiuno per 24 h. Prelievo di un campione di sangue e determinazione della glicemia. Immediata somministrazione di glucosio per via orale (4 g/kg di peso corporeo) oppure per via endovenosa (soluzione di glucosio al 50% inoculata in ragione di 0,5 g/kg di peso corporeo). Prelievi di sangue ad intervalli regolari (ogni min) per 3- 4h.

73 Incremento della glicemia Somministrazione per os Il tasso glicemico aumenta in modo notevole non appena il glucosio viene assorbito in circolo dallorganismo. Il picco della glicemia viene raggiunto nellarco di min. Inoculazione per via endovenosa Lincremento della glicemia compare più rapidamente dal momento che il glucosio non deve essere assorbito dallintestino.

74 Fisiologicamente La glicemia inizia a diminuire per raggiungere, nel giro della II ora, il livello che aveva prima di iniziare la prova. Soggetto diabetico Il tasso glicemico è superiore alla norma fino al termine della prova.

75 PROTEINE Costituenti strutturali Enzimi Anticorpi Ormoni

76 Essenziali per la crescita ed i processi riparativi Indispensabili per i muscoli, organi interni, pelle, capelli, lana, piumaggio, zoccoli, corna Contengono C, H, O e N Formate dalla combinazione di 20 amminoacidi, 9 dei quali sono essenziali PROTEINE Animali (carne, pesce, uova, latte) Vegetali (tofu, pasta, pane, legumi, cereali, riso)

77 DIGESTIONE E ASSORBIMENTO DELLE PROTEINE Nelluomo: g di proteine assunte con gli alimenti g di proteine endogene 1-2 g di azoto 6-12 g di proteine digestione + assorbimento feci

78 Amminoacidi essenziali Amminoacidi non essenziali ArgininaAlanina IstidinaAsparagina IsoleucinaAspartato LeucinaCisteina LisinaGlutammato MetioninaGlutammina FenilalaninaGlicina TreoninaProlina TriptofanoSerina ValinaTirosina AMMINOACIDI ESSENZIALI E NON ESSENZIALI

79 AMMINOACIDI ESSENZIALI IN ALCUNE SPECIE ANIMALI SuinoPulcinoRatto Argininasi Fenilalaninasi Isoleucinasi Istidinasi Leucinasi Lisinasi Metioninasi Tirosinasi no Treoninasi Triptofanosi Valinasi Glicinanosino

80 Principale fonte di azoto per lorganismo Soggette ad un continuo processo di demolizione e sintesi che va sotto il nome di turnover proteico Il turnover consente allorganismo di modulare la sintesi delle proprie proteine in dipendenza dellevolversi delle sue esigenze In un uomo adulto le proteine corporee ammontano a circa 10Kg; di questi giornalmente circa 250gr sono soggetti a turnover

81 Flusso di amminoacidi in entrata: amminoacidi derivati dalla digestione delle proteine alimentari amminoacidi derivati dalla degradazione delle proteine organiche Flusso di amminoacidi in uscita: amminoacidi avviati al catabolismo e alla produzione di urea amminoacidi indirizzati verso la biosintesi ex novo di proteine corporee

82 CARATTERISTICHE DEL TURNOVER PROTEICO tutte le proteine sono soggette a turnover avviene a velocità diversa per le diverse proteine regolato da fattori nutrizionali, ormonali varia nelle diverse specie animali in rapporto alla taglia varia per i diversi organi e tessuti nelluomo la velocità del turnover diminuisce dalla nascita alletà adulta richiede energia

83 TURNOVER PROTEICO Proteine alimentariProteine corporee Pool degli amminoacidi Pool di escrezione

84 PROTEINE Complete o nobili - forniscono amminoacidi essenziali e non essenziali - generalmente di origine animale Incomplete o povere - carenti in uno o più amminoacidi - generalmente di origine vegetale

85 PROTEINE di origine animale - contengono tutti gli amminoacidi in concentrazioni relativamente elevate di origine vegetale - di qualità inferiore per carenza di uno o più amminoacidi Legumi: carenti in metionina Cereali: carenti in lisina

86 DIGESTIONE E ASSORBIMENTO DELLE PROTEINE Nello stomaco enzimi specifici scindono le proteine complesse in peptidi I peptidi vengono scissi in singoli amminoacidi grazie ad altri enzimi nellintestino tenue I singoli amminoacidi vengono assorbiti nellintestino tenue e trasportati al fegato Il fegato li risintetizza in proteine complesse utili per lorganismo o li invia ai tessuti periferici per una sintesi proteica tissutale Solo in caso di prolungato digiuno essi vengono utilizzati come fonte di energia

87 BIOSINTESI DI ENZIMI DIGESTIVI Localizzazione: polisomi del reticolo endoplasmatico rugoso Sequenza amminoacidica segnale allN-terminale Ancoraggio dei ribosomi alla membrana del reticolo Rilascio della proteina sintetizzata allinterno delle cisterne del reticolo Processing delle proteine prima della secrezione Accumulo delle proteine in piccole vescicole Zimogeni: precursori inattivi Granuli di zimogeno: esocitosi Attivazione dei zimogeni

88 Inizia nello stomaco ad opera della pepsina, è completata dalle proteasi intestinali dei succhi pancreatici e da quelle poste sullorletto a spazzola. Le proteasi si dividono in endopeptidasi e esopeptidasi. DIGESTIONE DELLE PROTEINE

89 ENZIMI PROTEOLITICI = IDROLASI ENDOPEPTIDASI ESOPEPTIDASI OLIGOPEPTIDIAMMINOACIDI –COOH terminali o AMMINOACIDI –NH 2 terminali PROTEINEPEPTIDI AMMINOACIDI LIBERI ASSORBIMENTO INTESTINALE endopeptidasiesopeptidasi

90 ENDOPEPTIDASI EnzimaOriginepH ottimaleAttivatore PepsinaStomaco1,5-2,5HCl-Pepsina TripsinaPancreas esocrino 7,5-8,5Endopeptidasi- Tripsina ChimotripsinaPancreas esocrino 7,5-8,5Tripsina ElastasiPancreas esocrino 7,5-8,5Tripsina

91 ESOPEPTIDASI EnzimaPresenzapH ottimaleAttivatore Carbossipeptidasi APancreas esocrino pH del succo intestinale Tripsina Carbossipeptidasi BPancreas esocrino pH del succo intestinale Tripsina AminopeptidasiMucosa intestinale pH del succo intestinale Dipeptidasi e tripeptidasi Mucosa intestinale pH del succo intestinale Peptidasi intracellulari Citoplasma epitelio intestinale pH citosolico

92 FASE GASTRICA DELLA DIGESTIONE DELLE PROTEINE Nel succo gastrico: 1) pH < 2 2) proteasi: pepsine 1) pH < 2: morte dei microrganismi denaturazione proteine 2)Pepsine: stabili e attive in ambiente acido inattive a pH neutro

93 autocatalisi Pepsinogeno Pepsina A rimozione 44 aa allNH 2 terminale Proteine Peptidi colecistochinina (duodeno) Pepsina A stimolazione fase pancreatica digestione proteine

94 FASE PANCREATICA DELLA DIGESTIONE DELLE PROTEINE Nel succo pancreatico : - proenzimi precursori di endopeptidasi - proenzimi precursori di carbossipeptidasi Tripsina Chimotripsina Elastasi Carbossi-peptidasi A e B endopeptidasi Tripsinogeno Tripsina esapeptide N-terminale

95 Peptidasi gastriche e pancreatiche EnzimaProenzimaAttivatoreReazione catalizzata Proteasi carbossiliche Pepsina APepsinogeno A Autoattivazione, pepsina R R CO-NHCHCO-NHCHCO R = tyr, phe, leu Serina-proteasi Tripsina Chimotripsina Elastasi Tripsinogeno Chimotripsinogeno Proelastasi Endopeptidasi, tripsina Tripsina R R CO-NHCHCO-NHCHCO R = arg, lys R R CO-NHCHCO-NHCHCO R = tyr, trp, phe, met, leu R R CO-NHCHCO-NHCHCO R = ala, gly, ser Zn-peptidasi Carbossipeptidasi A Carbossipeptidasi B Procarbossipeptidasi A Procarbossipeptidasi B Tripsina R CO-NHCHCO 2 R = val, leu, ile, ala R CO-NHCHCO 2 R = arg, lys

96 ENZIMI PROTEOLITICI DELLAPPARATO DIGERENTE Sede e provenienza dellattività enzimatica ZimogenoEnzima attivoTipologia e specificità di idrolisi Stomaco (ghiandole del fondo) PepsinogenoPepsinaEndopeptidasi Leu, aa aromatici Duodeno: enzimi pancreatici Tripsinogeno Chimotripsinogeno Proelastasi Procarbossipeptidasi Tripsina Chimotripsina Elastasi Carbossipeptidasi A e B Endopeptidasi Lys, Arg aa aromatici, Leu, Met Gly, Ala, Val Esopeptidasi aa aromatici, Lys, Arg Duodeno: enterocitiEnterochinasiEndopeptidasi specifica legame Lys- Ile Intestino tenue: enterociti AminopeptidasiEsopeptidasi aa N-terminali

97 Tripsina, chimotripsina ed elastasi attive solo a pH neutro dipendenti dalla produzione pancreatica di NaHCO 3 serin-proteasi

98 Carbossipeptidasi A e B prodotte nel pancreas, sono attive nellintestino metallo-enzimi richiedono ioni Zn 2+ Risultato della digestione pancreatica delle proteine aa liberi peptidi (2-8 aa)

99 Assorbimento: le cellule epiteliali intestinali assorbono singoli amminoacidi, di- e tri- peptidi. I singoli aminoacidi: entrano nella cellula intestinale mediante co-trasporto facilitato con il Na + e passano nel sangue per diffusione facilitata. I di- e tri-peptidi: entrano nella cellula intestinale mediante specifici trasportatori PEPT1 H + dipendenti. I peptidi vengono idrolizzati a singoli amminoacidi dalle proteasi del citoplasma e passano nel sangue per diffusione facilitata. ASSORBIMENTO DELLE PROTEINE

100 Lassorbimento degli amminoacidi è rapido nel duodeno e nel digiuno e lento nellileo e richiede lintervento di un trasportatore Sembra esistere un unico trasportatore per gli amminoacidi neutri (ala, ser), uno per quelli basici (arg, lys), uno per gli acidi (glu, asp) ed uno per glicina, prolina e idrossiprolina

101 CATABOLISMO DEGLI AMMINOACIDI Dopo lassorbimento gli amminoacidi sono trasportati al fegato attraverso il sistema portale Il fegato è il sito principale sia del metabolismo dello scheletro carbonioso e sia dellazoto, è lorgano più attivo per la sintesi e per il catabolismo La maggior parte dellazoto è rimosso dagli amminoacidi tramite lazione di enzimi epatici per ossidazione o transaminazione

102 ESCREZIONE DELLAZOTO Metaboliti urinarig/24 h% totali Urea3086 Ioni ammonio0,72,8 Creatinina1,0-1,84-5 Acido urico0,6-1,02-3

103 Controllo ormonale del metabolismo degli amminoacidi INSULINA favorisce la sintesi delle proteine GLUCAGONE favorisce la degradazione delle proteine favorisce la gluconeogenesi REGOLAZIONE DEGLI AMMINOACIDI

104 Chetogenici: sono metabolizzati ad acetil-CoA Glucogenici: i metaboliti possono essere trasformati in glucosio attraverso la gluconeogenesi Glucogenici: Ala Arg Asn Asp Cys Gln Glu Gly His Met Pro Ser Thr Val Chetogenici: Leu Lys Entrambi: Ile Phe Trp Tyr DESTINO DEGLI AMMINOACIDI

105 VALUTAZIONE DELLA QUALITÀ PROTEICA Il valore proteico di un alimento dipende non solo dalla quantità, ma anche dalla qualità delle proteine in esso contenute VALORE BIOLOGICO E la stima della capacità della proteina di soddisfare le necessità dellorganismo

106 VALORE BIOLOGICO DI ALCUNI ALIMENTI AlimentoValore biologico Uova100 Pesce70 Manzo69 Latte di vacca60 Riso57 Fagioli secchi34 Grano44 Arachidi43

107 MALASSORBIMENTO DI PROTEINE Digestione incompleta = deficit di enzimi pancreatici (pancreatiti) Malassorbimento/trasporto = deficit congenito di un recettore per un gruppo di AA (celiachia)

108 MALNUTRIZIONE PROTEICO-ENERGETICA Alterazioni derivanti da unalimentazione inadeguata Si tratta generalmente di sindromi policarenziali Kwashiorkor: malnutrizione proteica Marasma: malnutrizione energetica

109 KWASHIORKOR Ritardo nella crescita, depigmentazione dei capelli, desquamazione, edema e fegato steatosico Mortalità del 30% Lesione biochimica: diminuzione della capacità di sintesi proteica epatica La carenza di aa porta ad una diminuita sintesi di albumina che nel plasma funge da osmoregolatore, ciò porta ad un aumento del liquido interstiziale e edema Il fegato grasso è una conseguenza di diminuita sintesi di apolipoproteine il cui compito è di trasportare i grassi dal fegato ai tessuti periferici

110 MARASMA Peso molto basso rispetto allaltezza, che è inferiore a quella corrispondente alletà, aspetto grinzoso e carenza di grasso sottocutaneo, addome teso e rigonfio Mortalità elevata Lesione biochimica: diminuita sintesi dellalbumina che determina un aumento di produzione di cortisolo, che ha unazione catabolica sulle proteine muscolari che diventerebbero disponibili per il fegato

111 LIPIDI Forniscono energia Servono come carriers per le vitamine liposolubili Formano colesterolo e steroidi Costituiti da C, O e H, hanno maggiore quantità di C e H rispetto ai carboidrati Possono essere SATURI (solidi a T.A.) ed INSATURI (generalmente liquidi)

112 ACIDI GRASSI Gli insaturi possono essere: monoinsaturi polinsaturi acidi grassi omega-3 idrogenati (acidi grassi insaturi che sono chimicamente modificati e trasformati in saturi)

113 TRIACILGLICEROLI O TRIGLICERIDI Costituiti da 1 molecola di glicerolo a cui sono legati 3 acidi grassi mediante legami esterei

114 Alimentazione: 98% trigliceridi - 2% fosfolipidi, colesterolo, glicolipidi Secrezione nel lume del duodeno: 1-2 g di colesterolo 7-22 g di fosfatidilcolina (lecitina)

115 Difficoltà nella digestione dei lipidi Insolubilità in ambiente acquoso dei lipidi difficoltà di accesso agli enzimi digestivi Tendenza allaggregazione e formazione di complessi di grandi dimensioni dei costituenti elementari prodotti dallidrolisi dei lipidi alimentari difficoltà di assorbimento da parte delle cellule della mucosa intestinale Superamento delle difficoltà Aumento della superficie di contatto tra la fase acquosa e la fase lipidica Solubilizzazione dei prodotti di idrolisi delle molecole lipidiche per mezzo di detergenti

116 FASI DELLA DIGESTIONE E ASSORBIMENTO DEI LIPIDI Idrolisi dei trigliceridi ad acidi grassi liberi e monoacilgliceroli Solubilizzazione degli acidi grassi liberi e dei monoacilgliceroli ad opera di detergenti (acidi biliari) e loro trasporto dal lume intestinale alla superficie delle cellule assorbenti Assunzione degli acidi grassi liberi e dei monoacilgliceroli da parte delle cellule e resintesi dei trigliceridi Introduzione delle molecole neosintetizzate di trigliceridi in micelle ricche di lipidi dette chilomicroni Esocitosi dei chilomicroni dalle cellule e loro immissione nella linfa

117 ACIDI BILIARI detergenti biologici sintetizzati nel fegato e secreti con la bile nel duodeno si formano dal colesterolo a pH fisiologici si presentano come anioni veicolano le molecole lipidiche dal lume intestinale alla superficie delle cellule assorbenti

118

119 FASE GASTRICA DELLA DIGESTIONE DEI LIPIDI Nel succo gastrico: LIPASI GASTRICA acido-stabile (pH ottimale=4) secreta dalle ghiandole del fondo dello stomaco (nei roditori è prodotta dalle ghiandole sublinguali) responsabile della digestione del 10-30% dei trigliceridi negli adulti molto importante per la digestione dei grassi nel lattante (alla nascita la lipasi pancreatica è poco attiva). Indispensabile per la digestione dei globuli di grasso del latte

120 FASE PANCREATICA DELLA DIGESTIONE DEI LIPIDI LIPASI PANCREATICA: pH ottimale = 7 inibita dagli acidi biliari, attivata dalla colipasi (proteina secreta nel succo pancreatico)

121 LIPIDE o COLESTEROLO-ESTERASI: attivata dagli acidi biliari meno specifica agisce sugli esteri del colesterolo, monoacilgliceroli e sugli esteri lipidici FOSFOLIPASI A2: idrolizza specificatamente i fosfolipidi, attivata dagli acidi biliari

122 FASE INTESTINALE DELLA DIGESTIONE DEI LIPIDI Assorbimento mediante semplice diffusione attraverso la membrana citoplasmatica delle cellule della mucosa dellintestino tenue Acidi grassi e monoacilgliceroli assorbimento completo Colesterolo 30%-40% assorbimento Metabolizzazione dei lipidi non assorbiti da parte della flora batterica Escrezione con le feci (steatorrea)

123 DESTINO DEGLI ACIDI GRASSI NELLE CELLULE INTESTINALI 1)Acidi grassi a catena media (6-10 C) flusso sanguigno fegato 2)Acidi grassi a catena lunga (> 12 C) legame ad una specifica proteina citosolica trasporto nel reticolo endoplasmatico resintesi dei trigliceridi associazione in chilomicroni migrazione dallapparato del Golgi alla membrana citoplasmatica basolaterale riversamento nello spazio extracellulare sistema linfatico tessuto adiposo muscolare

124 VIE DI ASSORBIMENTO DEGLI ACIDI GRASSI E DEI MONOACILGLICEROLI

125 TRASPORTO DEI LIPIDI Lipoproteine Chilomicroni trasportano trigliceridi e colesterolo dallintestino tenue ai tessuti VLDL trasportano lipidi di natura endogena dal fegato ai tessuti LDL si formano dalla degradazione delle VLDL e si arricchiscono di colesterolo e dei suoi esteri HDL trasportano il colesterolo e gli esteri del colesterolo dai tessuti al fegato

126 STRUTTURA MOLECOLARE DEI CHILOMICRONI La superficie dei chilomicroni è rivestita da uno strato di fosfolipidi disposti con la loro testa polare verso la fase acquosa. I trigliceridi sono raggruppati allinterno. Sulla superficie sporgono le apolipoproteine che agiscono come segnali per il metabolismo del contenuto dei chilomicroni.

127 CARATTERISTICHE DELLE LIPOPROTEINE PLASMATICHE UMANE CHILOMICRONIVLDLLDLHDL Peso molecolare x > ,30,18-0,36 Densità (g cm -3 )< 1,0060,95- 1,006 1,006- 1,063 1,063- 1,210 Composizione chimica (%) Triacilgliceroli Colesterolo libero1782 Esteri del colesterolo Fosfolipidi Proteine

128 Assunzione dei lipidi della dieta nellintestino degli animali e trasporto degli acidi grassi al muscolo e al tessuto adiposo

129 SECREZIONE E RIASSORBIMENTO DEGLI ACIDI BILIARI Circolo entero-epatico degli acidi biliari Mentre il riassorbimento degli acidi grassi è completo a circa metà del digiuno, i sali biliari vengono riassorbiti a livello dellileo. I sali biliari vengono riassorbiti quando la loro funzione è espletata. Gli acidi biliari riassorbiti a livello dellileo vengono poi rimossi dal sangue portale dagli epatociti.

130 METABOLISMO DEGLI ACIDI GRASSI

131 DESTINO DEL GLICEROLO

132 ATTIVAZIONE DEGLI ACIDI GRASSI

133 TRASPORTO DEGLI ACILI TRAMITE CARNITINA

134

135 BETA-OSSIDAZIONE: TAPPA 1

136 BETA-OSSIDAZIONE: TAPPA 2

137 BETA-OSSIDAZIONE: TAPPA 3

138 BETA-OSSIDAZIONE: TAPPA FINALE

139 Resa energetica dellossidazione degli acidi grassi Reazione Resa in ATP Attivazione del palmitato a palmitoil- CoA -2-2 Ossidazione di 8 molecole di acetil- CoA 8 x 10 = 80 Ossidazione di 7 molecole di FADH 2 7 x 1,5 = 10,5 Ossidazione di 7 molecole di NADH 7 x 2,5 = 17,5 Somma: 106 molecole di ATP Palmitoil-CoA (C 16 ) + 7 CoA-SH + 7 FAD + 7 NAD H 2 O 8 Acetil-CoA + 7FADH NADH + 7H +

140 BIOSINTESI DEI CORPI CHETONICI

141 SINTESI DEGLI ACIDI GRASSI

142 METABOLISMO DEGLI ACIDI GRASSI

143 SINTESI DEGLI ACIDI GRASSI: TAPPA INIZIALE

144 SINTESI DEGLI ACIDI GRASSI: I TAPPA

145 SINTESI DEGLI ACIDI GRASSI: II TAPPA

146 SINTESI DEGLI ACIDI GRASSI: III TAPPA

147 METABOLISMO DEGLI ACIDI GRASSI

148 BIODISPONIBILITA I nutrienti contenuti in un alimento non sono quasi mai utilizzati completamente dallorganismo La parte utilizzata viene definita quota biodisponibile

149 Fattori che influenzano la biodisponibilità Digeribilità (caratteristiche chimico-fisiche del nutriente, composizione della dieta, funzionalità gastro-intestinali, disponibilità enzimatica) Assorbimento (interazioni chimico-fisiche tra nutrienti, funzionalità dellenterocita, microflora intestinale) Utilizzazione (stato fisiologico, stato nutrizionale, stato di salute)


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