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PON le scienze in … gara a.s. 2012/13 Liceo statale E.P.Fonseca – Napoli Esperto prof. C. Formica Tutor prof. L. Meduri.

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Presentazione sul tema: "PON le scienze in … gara a.s. 2012/13 Liceo statale E.P.Fonseca – Napoli Esperto prof. C. Formica Tutor prof. L. Meduri."— Transcript della presentazione:

1 PON le scienze in … gara a.s. 2012/13 Liceo statale E.P.Fonseca – Napoli Esperto prof. C. Formica Tutor prof. L. Meduri

2 Concetti di Biologia. Generalità sulle biomolecole. lo scheletro carbonioso. I gruppi funzionali. Lossidazione degli alcoli primari e secondari Gli amminoacidi, struttura - il dominio costante e il dominio variabile: il gruppo R La formazione del legame peptidico Generalità su funzione ed evoluzione delle proteine, la struttura primaria 2

3 SCHELETRO CARBONIOSO CARBONIO primario-secondario-terziario-quaternario C Primario CH 3 –CH 3 legato a un solo carbonio C Secondario CH 3 -CH 2 –CH 2 -CH 3 C 4 H 10 legato a 2 carboni C Terziario CH -(CH 3 ) 2 CH 2 -CH 3 C 5 H 12 legato a 3 carboni C Quaternario (CH 3 ) 3 –C-CH 2 CH 3 C 6 H 14 legato a 4 carboni In parentesi i carboni delle catene laterali 3

4 Ossidazione degli alcoli Alcol primari CH 3 –CH 2 –OH CH 3 –CHO CH 3 –COOH etanolo etanale (aldeide acetica) acido etanoico Alcol secondari CH 3 –CH-OH –CH 3 CH 3 –CO –CH 3 2-propanolo propanone (dimetil chetone) Le ossidazioni richiedono un ossidante energico come il cromo esavalente Cr 6+ che si riduce a trivalente Cr 3+ in ambiente acido con viraggio di colore. 4 3CH 3 –CH 2 –OH + 2K 2 CrO 4 + 5H 2 SO 4 3CH 3 –CHO + Cr 2 (SO 4 ) 3 + 2K 2 SO 4 + 8H 2 O

5 ibridazioni geometriaSpecie chimicheOrbitali partecipanti sp 3 tetraedroCH 4, H 2 O, NH 3 S+px+py+pz sp 2 d Planare quadrata PdCl 4 – Ni(CN) 4 2- s+px+py+dx sp 3 d Trigonale bipiramidale PCl 5 s+px+py+pz+dx sp 3 d 2 ottaedrica SF 5 5

6 Struttura amminoacido atomo H gruppo amminico gruppo carbossilico residuo R variabile aa. polari, non polari; neutri, basici, acidi acido basico dominio costante (valido per tutti gli aa.) 6

7 CC N H H H O OH R CC N H H H O R + C C N H H H O R N C C H O R H H 2 O (reazione di consendazione) Legame peptidico 7

8 Tabella amminoacidi – parte I AmminoacidoAbbrev. Sigla internaz.ionale Residuo RCodoni Acido asparticoAspDHOOC–CH 2 –GAU GAC Acido glutammicoGluEHOOC–(CH 2 ) 2 –GAA GAG AlaninaAlaACH 3 –GCU GCA GCC GCG Arginina ArgRCH 3 –(CH 2 ) 2 –C-NH + -NH 2 CGU CGA CGC CGG AGA AGC AsparaginaAsnNH 2 NOC–CH 2 –AAU AAC CisteinaCysCHS–CH 2 –UGU UGC FenilalaninaPheFvedi figuraUUU UUC GlicinaGlyG-HGGU GGA GGC GGG GlutamminaGlnQH 2 NOC–(CH 2 )–CAA CAG Isoleucina IleICH 3 –CH 2 –CH(CH 3 )–AUU AUA AUC aa. essenziali 8

9 Tabella amminoacidi – parte II AmminoacidoAbbrev. Sigla internaz.ionale Residuo RCodoni Istidina HisHvedi figuraCAU CAC Leucina LeuL(CH 3 ) 2 CH–CH 2 –UUA UUG CUU CUA CUC CUG Lisina LysKH 2 N–(CH 2 ) 4 –AAA AAG Metionina MetMCH 3 –S–CH 2 –CH 2 –AUG (inizio catena) ProlinaProPvedi figuraCCU CCA CCC CCG SerinaSerSHOCH 2 –AGU AGC UCU UCC UCA UCG TirosinaTyrYvedi figuraUAU UAC Treonina ThrTCH 3 –CHOH–ACU ACA ACC ACG TriptofanoTrpWvedi figuraUGC Valina ValV(CH 3 ) 2 CH–GUU GUA GUC GUG Codoni STOP_____ fine catenaUAA UAG UGA 9

10 CLASSIFICAZIONE AMMINOACIDI IN BASE ALLA POLARITÀ DEL GRUPPO R: non polare polare carico polare non carico 10

11 alanina isoleucina leucina glicina metionina aa. con gruppo R non polare valina fenilalanina prolina triptofano R non polare perché alifatico, aromatico o eterociclico 11

12 lisina aa. con gruppo R polare carico arginina acido aspartico acido glutammico istidina carica positiva NH + NH 2 + NH carica negativa COO -

13 aa. con R polare non carico serina treonina asparagina glutammina tirosina cisteina R polare non carico: OH, NH 2, SH 13

14 ALTRE CLASSIFICAZIONI: ACIDI E BASICI ALIFATICI (gruppo R non polare) AROMATICI ETEROCICLICI 14

15 aa. acidi e basici acido aspartico acido glutammico arginina lisina istidina 15

16 aa. aromatici tirosina fenilalanina 16 Lenzina fenilalanina idrossilasi catalizza la trasformazione da fenilalanina a tirosina. Idrossilasi = aggiunta di un gruppo ossidrile -OH A tirosina CH- COOH-NH 2 fenilalanina CH- COOH-NH 2 A

17 dalla tirosina agli ormoni e ai neurotrasmettotori 17 DOPA CH- COOH-NH 2 tirosina CH- COOH-NH 2 dopamina CH 2 - NH 2 noradrenalina CH 2 - NH 2 ADRENALINA CH 2 - NH-CH DOPA decarbossilasi Tirosina idrossilasi Dopamina idrossilasi Metil transferasi (nella midollare del surrene

18 aa. eterociclici istidina triptofano Prolina (è unico perché forma un anello pirrolidinico con lN della catena principale 18

19 19 formazione del legame peptidico H 2 N-CH-COOH + H 2 N-CH-COOH H 2 N-CH-CO-HN-CH-COOH + H 2 O legame peptidico Lidrogeno degli amminoacidi è indicato accanto al C, inoltre i gruppi –R sono sottintesi

20 20 allungamento della catena Gli amminoacidi hanno un comportamento anfotero: - sono basi allN-terminale dove il gruppo NH 2 è in grado di accettare un protone H + del carbossile diventando -NH sono acidi al C-terminale dove il gruppo COOH cede il protone H + e diventa –COO - H 2 N-CH-CO-HN-CH- COOH+ H 2 N-CH-COOH + H 3 N-CH-CO-HN-CH- CO-HN-CH-COO - legame peptidico N-terminale C-terminale

21 21 struttura primaria della proteina Con laggiunta di altri amminoacidi al C-terminale la catena polipeptidica si allunga: la sequenza lineare dei residui amminoacidici (da a e in certi casi fino a 2.000) forma la struttura primaria + H 3 N-CH-CO-HN-CH- CO-HN-CH-CO-HN-CH-CO-HN-C-COO -…


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