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Previsione della struttura secondaria secondo Chou e Fasman Il principio della previsione e' il seguente: Analizzare le strutture tridimensionali di proteine.

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Presentazione sul tema: "Previsione della struttura secondaria secondo Chou e Fasman Il principio della previsione e' il seguente: Analizzare le strutture tridimensionali di proteine."— Transcript della presentazione:

1 Previsione della struttura secondaria secondo Chou e Fasman Il principio della previsione e' il seguente: Analizzare le strutture tridimensionali di proteine di riferimento (erano 15 nell'articolo originale) a partire da dati di diffrazione dei raggi X. Identificare gli amminoacidi che fanno parte delle tre strutture secondarie principali: -elica, foglietto, ripiegamento. Calcolare le frequenze con le quali ciascun residuo ricorre in un'elica (f =n /n T con n : numero di volte che il residuo ricorre in un'elica; n T numero totale delle volte che il residuo compare nella popolazione di proteine scelta), in un foglietto (f =n /n T ) o in un ripiegamento (f =n /n T ).

2 Calcolare il valor medio di f, f e f per i 20 residui, con la formula seguente: = f /20. Calcolare la propensione a formare l'una o l'altra delle strutture secondarie: P = f / ;P = f / ; P = f /. I valori di P indicano la propensione del residuo ad essere in una delle strutture secondarie quando il valore è superiore alla media (cioè P>1). Il problema principale è quello dell'iniziazione e della terminazione delle strutture secondarie Un gruppo di 4 residui per i quali il valore di P è P 1,03 sono sufficienti per iniziare un'elica. Un gruppo di 4 residui per i quali il valore di P è P 1,03 sono sufficienti per iniziare un foglietto.

3 Infine si controllano i valori di P (per o ) da una parte e dall'altra del gruppo di 4 residui per vedere fino a che punto le strutture secondarie possono estendersi. E' necessario avere un valor medio di P elevato senza la presenza di residui che possono rompere la continuità della struttura (valori di P bassi, es. Pro nell' elica). Chou,P,Y,, Fasman, G,D, 1973; J, Mol, Biol,, 74, , Chou,P,Y,, Fasman, G,D, 1974; Biochemistry, 13, , Chou,P,Y,, Fasman, G,D, 1974; Biochemistry, 13, I valori di P per in singoli amminoacidi e per le strutture secondarie sono riportati nella tabella seguente:

4 HA, hA, IA, iA: induttori di eliche (forte, medio, debole, indifferente) bA, BA: interruttori di eliche (deboli e forti) HB, hB, IB, iB: induttori di foglietto (forte, medio, debole, indifferente) bB, BB: interruttori di foglietto (debole e forte)

5 LA STRUTTURA DEI POLISACCARIDI

6 La struttura di un polisaccaride è definita da: 1) Composizione 2) Sequenza 3) Tipo di concatenamento 4) Anomeria ( o )

7 Numero di isomeri che si possono ottenere nel caso di oligopeptidi e oligosaccaridi numero di isomeri possibili composizione del monomero prodotto peptide saccaride* 2X dimero X dimero XYZ trimero *) E' stato preso in considerazione solo l'anello in forma piranosidica

8 Gli 11 possibili dimeri del glucosio in forma piranosidica

9 FUNZIONI 1) fonte di energia 2) amido e glicogeno = riserva di glucosio 3) struttura e supporto (pareti cellulari batteri e piante, tessuti connettivi animali) 4) lubrificazione articolazioni 5) riconoscimento cellulare e specificità biologica

10 TRIOSI D-gliceraldeide Di-idrossi acetone

11 TETROSI

12 PENTOSI

13 ESOSI

14 D-Glucosio D-gliceraldeide CENTRI CHIRALI

15 EPIMERI Epimeri in C-2Epimeri in C-4

16 EMIACETALI ED EMICHETALI


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