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Gli amminoacidi. Le proteine rappresentano gli elementi strutturali e funzionali più importanti nei sistemi viventi. Qualsiasi processo vitale dipende.

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Presentazione sul tema: "Gli amminoacidi. Le proteine rappresentano gli elementi strutturali e funzionali più importanti nei sistemi viventi. Qualsiasi processo vitale dipende."— Transcript della presentazione:

1 Gli amminoacidi

2 Le proteine rappresentano gli elementi strutturali e funzionali più importanti nei sistemi viventi. Qualsiasi processo vitale dipende da questa classe di molecole: p. es. la catalisi delle reazioni metaboliche (enzimi), le difese immunitarie (immunoglobuline), il trasporto di ossigeno (emoglobina), il trasporto di nutrienti (albumina), il movimento (actina, miosina).

3 Le proteine sono macromolecole costituite dallunione di un grande numero di unità elementari: gli amminoacidi (AA) Sebbene in natura esistano più di 300 amminoacidi, soltanto 20 sono incorporati nelle proteine dei mammiferi poiché sono gli unici codificati dal DNA La caratteristica strutturale comune a tutte le proteine è di essere dei polimeri lineari di amminoacidi Ciascuna proteina ha però una propria struttura tridimensionale che la rende capace di svolgere specifiche funzioni biologiche

4 Struttura degli amminoacidi Ogni amminoacido (eccetto la prolina) possiede un carbonio centrale, chiamato carbonio, al quale sono legati quattro differenti gruppi: un gruppo amminico basico (-NH 2 ) un gruppo carbossilico acido (-COOH) un atomo di idrogeno (-H) una catena laterale, diversa per ciascun amminoacido (-R)

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6 Tutti gli amminoacidi (tranne la glicina) hanno latomo di carbonio legato a quattro gruppi diversi: il carbonio (asimmetrico) è quindi un centro chiralico o otticamente attivo Gli amminoacidi che hanno un centro asimmetrico nel carbonio possono esistere in due forme speculari (D ed L) dette stereoisomeri, isomeri ottici o enantiomeri Le proteine contengono solo L- amminoacidi

7 Quando un amminoacido viene sciolto in H 2 O diventa uno ione dipolare (zwitterione) che può agire sia come acido (donatore di protoni) che come base (accettore di protoni) Le sostanze che hanno questa doppia natura si definiscono anfòtere o anfoliti. Al pH fisiologico (valore attorno a 7,4) tutti gli amminoacidi hanno: il gruppo carbossilico dissociato, si forma lo ione negativo carbossilato (-COO - ) il gruppo amminico protonato (-NH 3 + )

8 Champe et al., Le basi della biochimica, Ed. Zanichelli

9 Oltre alla parte funzionale, comune a tutti, ogni amminoacido presenta un gruppo -R proprio La natura del gruppo -R conferisce proprietà diverse a ciascun amminoacido Punto isoeletrico (pI): è il valore di pH al quale un amminoacido ha carica netta 0 cioè è elettricamente neutro Il pI è una caratteristica di ogni singolo amminoacido

10 Nelle proteine quasi tutti i gruppi carbossilici e amminici degli amminoacidi sono uniti in legami peptidici Le proprietà di ciascun amminoacido dipendono dalle catene laterali (-R) che sono i gruppi funzionali responsabili della struttura, delle funzioni e della carica elettrica delle proteine Ciò che sostanzialmente determina il ruolo di un amminoacido in una proteina è la natura della catena laterale (-R)

11 Gli amminoacidi possono essere classificati in base alle proprietà delle loro catene laterali (-R), considerando la loro polarità o non polarità al pH fisiologico e quindi la tendenza ad interagire con lacqua Gli amminoacidi con catene laterali cariche, idrofiliche, sono generalmente esposti sulla superficie delle proteine I residui idrofobici, non polari, si trovano in genere allinterno delle proteine, protetti dal contatto con lacqua

12 Amminoacidi con gruppi -R alifatici (non polari) Glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina, prolina. Le loro catene laterali sono costituite da una catena idrocarburica satura: sono idrofobici. La metionina è uno dei due amminoacidi contenenti zolfo. La prolina ha una caratteristica struttura ad anello, formato dalla catena laterale e dal suo gruppo amminico, e differisce dagli altri amminoacidi perché contiene un gruppo imminico (R-NH-R). E solo moderatamente polare.

13 Champe et al., Le basi della biochimica, Ed. Zanichelli

14 Amminoacidi con gruppi -R aromatici Fenilalanina, tirosina, triptofano Le loro catene laterali sono aromatiche Sono relativamente non polari (idrofobici) Possono partecipare tutti ad interazioni idrofobiche I gruppi -OH della tirosina ed NH del triptofano possono formare legami a idrogeno

15 Amminoacidi aromatici ionizzabile Non polare

16 Amminoacidi con gruppi -R polari, non carichi Serina, treonina, cisteina, asparagina, glutammina Sono polari ma in condizioni fisiologiche sono privi di carica elettrica. I loro gruppi -R sono più idrofilici di quelli degli AA non polari: contengono gruppi funzionali che formano legami idrogeno con lacqua. La polarità di serina e treonina è dovuta al gruppo ossidrilico (-OH), quella della cisteina al gruppo sulfidrilico (-SH), quella di asparagina e glutammina ai gruppi ammidici (-CONH 2 ), dove sia la porzione carbonilica che quella amminica possono entrare in gioco.

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18 Amminoacidi con gruppi -R carichi positivamente (basici) Lisina, arginina, istidina Sono accettori di protoni Le loro catene laterali, contenenti gruppi amminici, a pH fisiologico sono ionizzate ed hanno carica positiva Listidina è debolmente basica (pK a = 6,0) ed a pH fisiologico lamminoacido libero è in gran parte non ionizzato; quando si trova incorporata in una proteina può recare una carica positiva o essere neutra (proprietà molto importante!)

19 Struttura degli amminoacidi

20 Amminoacidi polari con carica Si dispongono allesterno della molecola proteica a contatto con il solvente * H

21 Amminoacidi con gruppi -R carichi negativamente (acidi ) Acido aspartico, acido glutammico. Sono donatori di protoni. I gruppi carbossilici delle loro catene laterali, al pH fisiologico, sono ionizzati ed hanno carica negativa.

22 Struttura degli amminoacidi

23 Amminoacidi con caratteristiche particolari

24 Dal punto di vista biochimico gli amminoacidi si possono classificare in: Essenziali: quegli AA che una determinata specie non è in grado di sintetizzare (o li sintetizza in quantità non sufficienti *); - devono essere introdotti con la dieta - Phe, Val, Thr, Try, Ile, Met, Leu, Lys, His*, Arg* (* sono necessari nella dieta solo durante lo stadio giovanile di crescita) Non essenziali: quegli AA che una determinata specie è in grado di sintetizzare.

25 Glucogenici: tutti gli AA dal cui catabolismo otteniamo acido piruvico o un intermedio del ciclo di Krebs e che quindi possono essere utilizzati per riformare glucosio (Asp, Glu, Asn, Gln, His, Pro, Arg, Gly, Ala, Ser, Cys, Met, Val). Chetogenici: gli AA dal cui catabolismo otteniamo acetilCoA o acetoacetilCoA, che quindi non possono essere utilizzati per riformare glucosio (leucina e lisina). Sia chetogenici che glucogenici: dal loro catabolismo otteniamo acido piruvico o un intermedio del ciclo di Krebs, oltre che acetil CoA o acetoacetilCoA (Phe, Tyr, Trp, Ile, Thr).

26 La struttura delle proteine

27 Proteine globulari e fibrose Le proteine possono essere classificate in due gruppi principali: proteine globulari e fibrose. Proteine globulari Le catene polipeptidiche sono ripiegate ed assumono forma compatta, sferica o globulare. Contengono più tipi di struttura secondaria. Le proteine globulari comprendono : enzimi, proteine di trasporto (p.es. albumina, emoglobina), proteine regolatrici, immunoglobuline, etc.

28 Proteine Fibrose Hanno catene polipeptidiche disposte in lunghi fasci o in foglietti. In genere presentano un unico tipo di struttura secondaria. Sono insolubili in H 2 O per la presenza di elevate [ ] di AA idrofobici. Le catene polipeptidiche si associano in complessi sopramolecolari in modo da nascondere al solvente le superfici idrofobiche. Sono adatte a ruoli strutturali (p.es. -cheratina, collageno).

29 Proteine Fibrose e Globulari Le proteine possono essere divise in due classi: Proteine fibrose Proteine Globulari

30 Le Proteine Fibrose Sono di origine animali, insolubili in acqua, Assolvono ruoli strutturali per lo più. Si dividono in tre categorie: le cheratine i collageni le sete Formano tessuti protettivi Formano tessuti connettivi Come i bozzoli dei bachi da seta

31 Le Proteine Fibrose Cheratine e collageni hanno strutture ad elica, Le sete hanno struttura foglietto beta Gruppi apolari e ponti disolfuro tendono a conferire rigidità e insolubilità alle proteine fibrose.

32 Le Proteine Globulari Sono solubili in acqua, di forma quasi sferica, Assolvono funzioni biologiche. Possono essere: Enzimi Ormoni Proteine di trasporto Proteine di deposito

33 Le Proteine Globulari Contengono amminoacidi con catene polari e carichi, Sono strutture elicoidali. Mioglobina, proteina globulare che trasporta lossigeno nei muscoli. Le interazioni sono dovute a ponti disolfuro, alla polarità o meno dei gruppi R, e alla capacità di formare legame ad idrogeno.

34 Proteinamolecole composte da una o più catene polipeptidiche Proteine monomeriche Proteine multimeriche omomultimeriche eteromultimeriche (stesso tipo di polipeptide) (diversi tipi di polipeptidi)

35 Le proteine Fondamentali in ogni organismo, hanno molteplici ruoli: Componenti strutturali (collagene, tessuto connettivo, citoscheletro, pelle) Trasportatori (emoglobina, albumina) Trasmettitori di messaggi (ormoni peptidici) Catalizzatori di reazioni chimiche (enzimi) Difesa contro i patogeni (immunoglobuline) Controllo e regolazione dellespressione genica (istoni) Deposito di materiale (ferritina) Proteine dei sistemi contrattili (miosina) Es. Albumina: aumenta solubilita degli acidi grassi nel sangue Istoni: proteine nucleiche, formano la cromatina insieme al DNA

36 Molte malattie sono dovute al difettoso ripiegamento di una proteina Alcune patologie derivano da proteine che non sono in grado di raggiungere la loro struttura funzionale e che tendono a formare grossi aggregati (fibrille o forme amiloidi): Alzheimer, Parkinson, encefalopatia spongiforme, diabete di tipo II. In altri casi mutazioni puntiformi generano proteine che non raggiungono la loro locazione finale o che non sono più in grado di svolgere la loro funzione perché incapaci di legare i loro substrati. Fibrosi cistica: difetto nella proteina transmembrana che agisce come un canale degli ioni cloro nelle cellule epiteliali (CFTR: 1480 amminoacidi). La mutazione più comune è la delezione di un amminoacido (Phe 508) e la proteina mutata non si avvolge correttamente.

37 I 20 amminoacidi che si trovano comunemente nelle proteine sono uniti luno allaltro da legami peptidici. La sequenza lineare degli amminoacidi legati contiene linformazione necessaria a generare una proteina con una forma tridimensionale esclusiva. La struttura di una proteina è complessa: organizzazione in 4 livelli gerarchici (struttura primaria, secondaria, terziaria, quaternaria).

38 Gli amminoacidi possono unirsi tra loro con legami peptidici Il ripetersi di questa reazione dà luogo a polipeptidi e proteine. Estremità amminica

39 Proprieta del legame peptidico: Planare, ha una forza intermedia tra il legame semplice ed il legame doppio. CC N H H H O OH R CC N H H H O R + C C N H H H O R N C C H O R H

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41 Il legame peptidico è rigido e planare Gli atomi di C di amminoacidi adiacenti sono separati da tre legami covalenti: C – C – N – C PROPRIETA DEL LEGAME PEPTIDICO I 6 atomi del gruppo peptidico giacciono sullo stesso piano lossigeno legato al carbonio del gruppo carbonilico e latomo di idrogeno legato allazoto amminico, si trovano in trans. Lossigeno carbonilico ha una parziale carica negativa e lazoto amminico ha una parziale carica positiva ciò genera un parziale dipolo elettrico. I legami ammidici C-N hanno un parziale carattere di doppio legame per effetto della risonanza non possono ruotare liberamente. La rotazione è permessa solo attorno ai legami N-C e C -C.

42 peptidi, polipeptidi e proteine gli aminoacici sono uniti tra loro da legami peptidici # aminoacidi peptide (oligopeptide)<20 polipeptide<60 proteina>60 energia di legame 100 Kcal/mol non vengono rotti con lebollizione, ma solo con lazione prolungata di acidi o basi concentrate gli enzimi proteolitici sono in grado di rompere tali legami esistono sequenze lunghe da pochi aminoacidi a migliaia di aminoacidi con peso molecolare da 5 a 1000 KDalton (1 Dalton = 1/12 massa 12 C)

43 Legame peptidico Polarità del legame peptidico

44 Caratteristiche del legame peptidico Ha il carattere di un doppio legame parziale (è più corto di un legame singolo). E rigido e planare (non è possibile la rotazione attorno al legame tra il carbonio carbonilico e lazoto del legame peptidico). In genere è un legame di tipo trans, a causa di interferenze steriche tra i gruppi -R (i legami tra un C e un gruppo -amminico o -carbossilico possono ruotare!) I gruppi -C=O ed -NH del legame peptidico non hanno una carica elettrica (a differenza del gruppo - amminico allestremità N-terminale ed -carbossilico al C-terminale) ma sono polari e partecipano alla formazione di legami a idrogeno.

45 Denominazione dei peptidi Lunione di più amminoacidi mediante legami peptidici produce una catena denominata polipeptide. Per convenzione, lestremità amminica libera della catena peptidica (estremità N) si scrive a sinistra mentre quella carbossilica libera (estremità C) si scrive a destra. Le sequenze di amminoacidi si leggono sempre dallestremità N allestremità C del peptide.

46 I singoli amminoacidi in una catena peptidica sono chiamati residui amminoacidici. In genere le proteine sono composte da residui amminoacidi. La struttura primaria di una proteina è definita dalla sequenza lineare dei residui amminoacidici.

47 proteine: struttura primaria riguarda la sequenza lineare degli aminoacidi struttura covalente (legami peptidici).Sequenza di 2: 20 x 20 = 202 = 400 dipeptidi diversi.Sequenza di 3: 20 x 20 x 20 = 203 = 8000 tripeptidi diversi.Sequenza di 100: = 1.27x10130 peptidi diversi Di tutte queste possibili forme, levoluzione ha scelto solo alcune, che rappresentano il risultato di una precisa selezione mirata ad ottimizzare la funzione della proteina

48 Struttura primaria La sequenza degli aminoacidi di una proteina si chiama struttura primaria. Nelle proteine, gli amminoacidi sono uniti covalentemente con legami peptidici. I legami peptidici sono legami ammidici tra il gruppo - carbossilico (-COOH) di un amminoacido ed il gruppo -amminico (-NH 2 ) dellamminoacido successivo. Durante la formazione del legame peptidico viene eliminata una molecola di acqua (reazione di condensazione).

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51 La peculiare sequenza amminoacidica di una catena polipeptidica rappresenta la struttura primaria Lisozima

52 collagene mioglobina Per funzionare una proteina deve assumere una struttura tridimensionale precisa

53 Struttura secondaria Si riferisce alla conformazione locale della catena polipeptidica. E determinata da interazioni di tipo legame a idrogeno fra lossigeno di un gruppo carbonilico del legame peptidico e lidrogeno del gruppo ammidico di un altro legame peptidico. Esistono due tipi di strutture secondarie: l -elica ed il foglietto.

54 proteine: struttura secondaria strutture dovute ad interazioni locali di tipo ponte-H -elica ponte-H ogni 3,6 aminoacidi Il legame H si instaura tra lH dellazoto amidico e lO del gruppo carbonilico residui esterni alla spirale -foglietto legami idrogeno fra aminoacidi di catene diverse foglietto piegato

55 Struttura secondaria ( -elica) E una struttura in cui la catena polipeptidica è avvolta a spirale. Le catene laterali degli amminoacidi (-R) si protendono verso lesterno rispetto allasse della spirale. L -elica è stabilizzata da legami idrogeno intracatena che si formano tra lossigeno carbonilico di un legame peptidico e lidrogeno ammidico di un legame peptidico situato a 4 residui di distanza sulla catena. La prolina interrompe l -elica!!! Gli amminoacidi con catene laterali (-R ) voluminose o cariche possono interferire con la formazione dell -elica.

56 Struttura secondaria: alfa elica Le proprietà idrofobiche o idrofiliche di una alfa-elica dipendono dalle catene laterali degli aa Legame idrogeno

57 Champe et al., Le basi della biochimica, Ed. Zanichelli

58 Ogni idrogeno ammidico è coinvolto in un legame idrogeno con il carbonile di un altro amminoacido

59 Legame H -elica ponte-H ogni 3,6 aminoacidi Il legame H si instaura tra lH dellazoto amidico e lO del gruppo carbonilico

60 Esempio di proteina composta da alfa eliche

61 Struttura secondaria (foglietto ) E una struttura ripiegata, formata da 2 o più catene polipeptidiche (filamenti) quasi completamente distese. I legami a idrogeno sono intercatena e perpendicolari allo scheletro del peptide. Tutti i componenti di un legame peptidico partecipano alla formazione di legami a idrogeno. Tali legami si realizzano tra lossigeno di un gruppo carbonilico di un legame peptidico e lidrogeno del gruppo ammidico di un altro legame peptidico appartenente ad un filamento diverso.

62 Struttura secondaria: foglietto beta

63 Nei foglietti pieghettati ci sono ancora dei legami ad idrogeno, ma stavolta sono tra fogli adiacenti (sheet)

64 Struttura secondaria (foglietto ) I polipeptidi che formano un foglietto possono disporsi in modo parallelo o anti- parallelo. Un foglietto può essere formato anche da una singola catena polipeptidica ripiegata su se stessa: in tal caso i legami a H sono legami intracatena. La superficie dei foglietti è pieghettata.

65 Sheet Stabilizzata da legami H intercatena tra N-H & C=O 2 Orientations Parallel Not optimum H-bonds; less stable Anti-parallel Optimum H-bonds; more stable

66 Struttura secondaria (sequenze non ripetitive) Queste strutture non ripetitive non sono casuali. Hanno una forma meno regolare rispetto all -elica ed al foglietto La catena polipeptidica assume una conformazione ad anse ed avvolgimenti.

67 Una proteina tende a ripiegarsi in una configurazione compatta Cosa determina la forma di una proteina?

68 Struttura terziaria : struttura tridimensionale dellintero polipeptide che deriva dallinterazione fra le catene laterali di aa anche distanti nella sequenza primaria

69 Struttura terziaria La struttura terziaria è la conformazione tridimensionale, avvolta, di una proteina. La struttura primaria di una catena polipeptidica determina la sua struttura terziaria. Quando una proteina si avvolge su se stessa, gli AA che si trovano in regioni lontane della sequenza polipeptidica possono ugualmente interagire tra loro.

70 La Struttura Terziaria La struttura terziaria è la conformazione tridimensionale assunta da una proteina. È stabilizzata da legami non covalenti come ponti idrogeno, interazioni idrofobiche tra amminoacidi non polari e legami ionici. È indispensabile per la sua attività biologica.

71 La Struttura Terziaria Ma anche da legami covalenti, sotto forma di ponti disolfuro fra due cisteine. Le interazioni che si instaurano a livello tridimensionale coinvolgono amminoacidi non necessariamente vicini nella struttura primaria.

72 ossidazione

73 proteine: struttura terziaria Determina la struttura 3D Stabilizzata da ponti S-S interazioni idrofobiche interazioni elettrostatiche (legami ionici) legami di Wan der Waals Suscettibile di denaturazione-rinaturazione ponti disolfuro R apolari verso linterno (eccetto in proteine integrali di membrana) R polari verso lesterno (solvatati da H2O)

74 Come si forma una struttura terziaria? Ponti S_S Formazione di sali Interazioni idrofobiche Legame idrogeno

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76 La struttura terziaria è stabilizzata da 4 tipi di interazioni Interazioni idrofobiche: gli amminoacidi con catene laterali non polari tendono a localizzarsi allinterno della molecola dove si associano con altri residui idrofobici. Interazioni ioniche: i gruppi con carica negativa (-COO - ) possono interagire con gruppi carichi positivamente (-NH 3 + ) Legami a idrogeno Legami disolfuro

77 Legame disolfuro E un legame covalente che deriva dalla ossidazione del gruppo sulfidrilico (-SH) di due residui di cisteina con formazione di un residuo di cistina. Le due cisteine possono essere molto lontane nella stessa catena polipeptidica o appartenere a due diverse catene. Essendo legami covalenti, i legami disolfuro concorrono a stabilizzare la struttura delle proteine impedendone la denaturazione nellambiente extracellulare.

78 La Struttura Terziaria Quando le interazioni vengono meno, in presenza di elevate temperature, di pH non ottimale o di detergenti, la struttura tridimensionale viene persa, così la proteina va incontro a denaturazione, perdendo la sua attività biologica.proteina la denaturazione a volte è un processo reversibile, e, allontanando l'agente denaturante, la proteina riprende spontaneamente la sua conformazione tridimensionale (che è dettata dalla struttura primaria).proteinastruttura primaria

79 Denaturazione e rinaturazione di una proteina La sequenza aminoacidica contiene tutta linformazione necessaria a specificare la forma tridimensionale di una proteina RNasi nativaRNasi denaturata RNasi nativa

80 Form between adjacent cysteine sulfhydryl groups (-S-H). Formation is oxidation, disulfide breaking is reduction. Denatured inactive ribonuclease

81 Proteine: Fibrose Insolubili in acqua Utilizzate per tessuti connettivi Seta, collagene, cheratina Proteine globulari Solubili in acqua Usate per proteine cellulari Hanno un struttura complessa tridimensionale Struttura terziaria di proteine

82 Struttura terziaria (i domini) Le catene polipeptidiche formate da più di 200 amminoacidi in genere comprendono 2 o più domini, piccole unità compatte. I domini sono le unità strutturali e funzionali di una proteina. Ciascun dominio è una regione globulare, compatta, che si forma per la combinazione di più elementi strutturali secondari ( -eliche, foglietti, sequenze non ripetitive). Strutturalmente, ciascun dominio è indipendente da altri domini della stessa catena polipeptidica. La struttura terziaria riguarda sia il ripiegamento di ciascun dominio sia la disposizione reciproca finale dei domini di un polipeptide.

83 dominio proteico:parte di una catena polipeptidica che si può ripiegare indipendentemente in una struttura compatta stabile Src 2 domini con funzioni regolatorie 2 domini con funzioni catalitiche Struttura terziaria di una proteina chinasi

84 Struttura quaternaria delle proteine Molte proteine NON sono ununica catena polipeptidica Sono combinazione di oggetti Aggregati di proteine (globulari o fibrose) Ci possono essere parecchie unità identiche Molte proteine inglobano un gruppo non proteico che viene utilizzato per compiere una funzione specifica e viene detto PROSTETICO

85 Struttura quaternaria Molte proteine sono costituite da una sola catena polipeptidica (proteine monomeriche). Alcune proteine sono costituite da 2 o più catene polipeptidiche (subunità) strutturalmente identiche o diverse (proteine multimeriche). Lassociazione di queste subunità costituisce la struttura quaternaria. Le subunità sono tenute insieme da interazioni non covalenti.

86 Struttura quaternaria: associazione di più catene polipeptidiche

87 proteine: struttura quaternaria associazioni non covalenti di più subunità ( 4, aspartato transcarbamilasi 12, virus del mosaico del tabacco >2000) sede dellallosterismo (interazioni fra le subunità con conseguenze funzionali) emoglobina Modello di enzima allosterico A induce una conformazione con maggiore affinità per S I diminuisce laffinità dellenzima per S

88 Carica e polarità di una catena polipeptidica La composizione in amminoacidi influenza le proprietà chimico-fisiche di una proteina. Proteine ricche in amminoacidi alifatici o aromatici sono relativamente poco solubili in acqua rispetto a quelle ricche in amminoacidi polari. Gli amminoacidi con catena laterale contenente gruppi acidi o basici conferiscono carica elettrica e capacità tampone ad una proteina.

89 In soluzione acquosa le proteine globulari hanno una struttura compatta: le catene laterali idrofobiche si trovano nella parte interna della molecola mentre i gruppi idrofilici in genere si trovano in superficie. In un ambiente non polare (lipidico), per esempio una membrana, la disposizione è opposta: catene laterali idrofiliche allinterno, amminoacidi idrofobici sulla superficie della molecola.


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