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PROTEINE Funzioni, struttura e caratteristiche 1.

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Presentazione sul tema: "PROTEINE Funzioni, struttura e caratteristiche 1."— Transcript della presentazione:

1 PROTEINE Funzioni, struttura e caratteristiche 1

2 FUNZIONI Catalisi enzimatica Trasporto Deposito e protezione Funzione strutturale Contrazione Pompe e canali ionici Regolazione genica Ormoni e fattori di crescita 2

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7 Proteine La struttura primaria di una proteina è data dalla sequenza degli aminoacidi che la compongono Nelle proteine si riconoscono quattro diversi livelli di struttura, primaria, secondaria, terziaria e in qualche caso, quaternaria A causa dei molteplici legami deboli (legami idrogeno) che si formano tra i residui aminoacidici, non appena sono assemblati gli aminoacidi non rimangono allineati ma le catene si ripiegano in modo ordinato ( struttura secondaria) Questa a sua volta è specificata dalla sequenza di nucleotidi del DNA del gene che specifica quella proteina Esistono due modi principali per ripiegarsi: - α Elica - Foglietto β (foglietto pieghettato) Esistono due modi principali per ripiegarsi: - α Elica - Foglietto β (foglietto pieghettato) Il fatto che una certa porzione dalla catena polipeptidica assuma luna o laltra struttura secondaria dipende da quali sono i residui aminoacidici e di coseguenza da quali legami deboli si instaurano 7

8 Proteine Sequenza –C-C-N- Foglietto β α Elica 8

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10 Proteine Foglietto β α Elica Nella maggior parte delle proteine le catene di aminoacidi (siano esse organizzati ad α Elica che Foglietto β) si ripiegano a gomito dando così alla proteina una una forma globulare Il ripiegamento è causato: 1)Dalla formazione di legami deboli (legami idrogeno) 2)Dalla tendenza dei diversi residui aminoacidici a portarsi verso lesterno (ambiente polare) o verso lesterno (ambiente apolare) 3)Dalla formazione di legami covalenti Il ripiegamento è causato: 1)Dalla formazione di legami deboli (legami idrogeno) 2)Dalla tendenza dei diversi residui aminoacidici a portarsi verso lesterno (ambiente polare) o verso lesterno (ambiente apolare) 3)Dalla formazione di legami covalenti Struttura terziaria In particolare tra due molecole dellaminoacido cisteina si può formare un ponte disolfuro 10

11 Proteine Alcune proteine mostrano struttura quaternaria in quanto sono composte da più sub-unità distinte e legate tra loro Ad esempio lemoglobina, la proteina che trasporta lossigeno nel sangue, è composta di quattro sub-unità proteiche simili tra loro. Ogni unità contiene un gruppo eme, una molecola non-proteica che contiene Ferro, il quale si lega con lO 2 trasportandolo dai polmoni ai tessuti. Le molecole non proteiche che si legano ad una proteina prendono il nome di gruppo prostetico. Un altro gruppo prostetico è il retinale (che abbiamo visto deriva dal β-carotene ) e che si combina con la proteina Opsina 11

12 Proteine Il fatto che una data proteina assuma una determinata struttura secondaria e terziaria è determinato in modo automatico dalla sua struttura primaria Denaturazione e rinaturazione Esso è dovuto al formarsi di una quantità di legami deboli e attrazione tra le molecole nonché alla tendenza di certi residui aminoacidici di portarsi allesterno della molecola (quelli idrofili) o allinterno (idrofobici) o verso porzioni della stessa proteina cariche positivamente o negativamente. Se tuttavia mettiamo la proteina in un altro solvente (es. apolare) oppure ad un pH o una temperatura molto diversi da quelli nei quali si trovano abitualmente, la proteina cambia forma e perde le sue proprietà (denaturazione) In qualche caso si può ritornare allo stato originairio ripristinando le condizioni primitive (rinaturazione) ma per lo più avvengono cambiamenti irreversibili che non lo permettono 12

13 Metodi di separazione delle proteine in base alle loro proprietà acido-base Western blotting elettroforesi Cromatografia a scambio ionico 13

14 Precipitazione con mezzi chimici Acidi minerali forti Reattivi degli alcaloidi Sali di metalli pesanti Sali dei metalli alcalini o alcalini-terrosi alcool 14

15 Flusso dell informazione genica 15

16 Sintesi delle proteine Trascrizione listruzione viene ricopiata in RNA Lettura LmRNA viene portato ai ribosomi Sintesi del polipeptide Ogni tRNA porta un amminoacido particolare a seconda dellanticodone 1- trascrizione 2- trasduzione Nucleotidi RNA amminoacidi ribosoma proteina Trasduzione Gli enzimi portano ai ribosomi i tRNA con tripletta complementare (anticodone) a ogni tripletta (codone) dellmRNA 16


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