FONTI ALIMENTARI DELLE PROTEINE

Presentazione sul tema: "FONTI ALIMENTARI DELLE PROTEINE"— Transcript della presentazione:

1 FONTI ALIMENTARI DELLE PROTEINE
Le proteine di origine animale sono, dal punto di vista nutrizionale, più complete rispetto a quelle di origine vegetale in quanto contengono tutti gli amminoacidi essenziali. Per questo motivo vengono denominate proteine nobili o complete. Le proteine di origine vegetale sono invece carenti di uno o più amminoacidi essenziali e vengono chiamate incomplete o povere: chi non assume alimenti di origine animale (vegani o vegetariani) deve quindi combinare in modo opportuno diverse fonti di proteine vegetali, in modo da assicurarsi un apporto sufficiente per ogni aminoacido essenziale.

2 FABBISOGNO PROTEICO 30% LIPIDI 55% CARBOIDRATI 10% ORIGINE ANIMALE
15 % PROTIDI 10% ORIGINE ANIMALE 5% ORIGINE VEGETALE Per chi pratica sport in modo intenso il fabbisogno di proteine può aumentare anche fino al 20% delle calorie totali giornaliere. La pratica di uno sport di resistenza (come la corsa o il ciclismo) determina un incremento significativo del fabbisogno proteico. I muscoli infatti, a causa dello sforzo prolungato, devono essere "ricostruiti" più frequentemente.

3 Le proteine degli alimenti sono importanti in quanto forniscono gli amminoacidi necessari per la sintesi delle proteine necessarie al nostro organismo

4 catena laterale (parte variabile)
CHIMICA DELLE PROTEINE Le proteine, o protidi, sono composti organici complessi presenti in tutte le cellule animali e vegetali. Dal punto di vista chimico, una proteina è una macromolecola formata dall’unione di decine di amminoacidi, uniti mediante un legame peptidico. Nel disegno sotto la struttura chimica di un amminoacido (notare la presenza di 4 differenti tipi di atomi: C, H, O, N) C H R COOH NH2 idrogeno gruppo carbossilico catena laterale (parte variabile) gruppo amminico

5 ESEMPI DI AMMINOACIDI

6 AMMINOACIDI NON ESSENZIALI ESSENZIALI Ma perché essenziali?
Glicina, Alanina,Asparagina, Glutammina Cisteina, Prolina, Serina Aspartato, Glutammato,Tirosina Leucina, Isoleucina,Valina Fenilalanina,Triptofano Metionina Lisina,Treonina,Istidina, Arginina Ma perché essenziali? Tali amminoacidi sono detti essenziali in quanto il nostro organismo non è in grado di produrli e quindi è costretto ad assimilarli solo dagli alimenti.

7 Gli amminoacidi sono legati attraverso il legame peptidico.
Amminoacido (1) Amminoacido (2) C H R COOH NH2 Condensazione Acqua Legame peptidico La reazione inversa, cioè la rottura del legame peptidico,avviene in presenza di acqua e viene definita proteolisi o idrolisi proteica

8 Formazione di una proteina
H2N C O R C O O¯H R N H O H H N C O R H C O R N H O H H H O H Legame peptidico Legame peptidico Legame peptidico N C O R H2N H N C O R H2N H O H O H Crescita del polipeptide Formazione di molecole d’acqua

9 STRUTTURA DELLE PROTEINE
E’ importante in quanto determina la funzione e l’attività biologica di una proteina STRUTTURA DELLE PROTEINE struttura primaria rappresenta numero ,tipo e sequenza lineare degli aa. Determina le successive strutture proteiche, consentendo l’instaurarsi di forze intermolecolari tra i diversi punti della catena polipeptidica struttura secondaria configurazione spaziale delle proteina Tra gli amminoacidi della struttura primaria si instaurano legami idrogeno che ne provocano la torsione (es. a-elica o foglietto beta) struttura terziaria rappresenta l’ulteriore ripiegamento spaziale della catena polipeptidica E’ prodotta dall’interazione tra amminoacidi posti in punti diversi della struttura secondaria (es. proteine globulari come l’emoglobina) struttura quaternaria è prodotta dall’unione di più catene polipeptidiche dette subunità Il livello di organizzazione superiore di queste proteine, consente loro di svolgere attività biologiche complesse. L’emoglobina è formata da 4 sub unità terziarie.

10 Struttura secondaria: interessa tratti più o meno lunghi della catena polipeptidica. Le due principali strutture secondarie sono l’alfa-elica (Fig. 1) e la struttura a foglietto beta (Fig.2). In Fig. 3 è rappresentata una proteina che presenta parti ad alfa-elica e parti a foglietto beta.                                                          Fig. 1 Fig.2 Alfa elica - alfa cheratina (cheratina della lana) - miosina - citocromo c Foglietto beta - beta cheratina (cheratina della seta) - emoglobina umana - immunoglobuline                                                          Fig. 3

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12 CLASSIFICAZIONE DELLE PROTEINE
Esse si classificano in base a: FORMA FUNZIONE COMPOSIZIONE CHIMICA VALORE BIOLOGICO FORMA PROTEINE FIBROSE hanno forma allungata e svolgono maggiormente una funzione strutturale o meccanica. Le ritroviamo in tessuti che richiedono resistenza come unghie e capelli(cheratina) o elasticità come il muscolo( actina e miosina) PROTEINE GLOBULARI sono compatte e di forma sferoidale. Sono globulari le proteine di trasporto (emoglobina, lipoproteine), gli enzimi e gli ormoni

13 strutturale movimento trasporto regolatrice ormonale protezione
FUNZIONE strutturale movimento trasporto regolatrice ormonale protezione enzimatica Collagene: ossa, tendini, cartilagine Cheratina: capelli, pelle, unghie Miosina e Actina: contrazione muscolare Emoglobina: trasporto dell’ossigeno Lipoproteine: trasporto dei grassi Caseina: nel latte Albumina: nelle uova Insulina: regola il glucosio nel sangue Ormone della crescita: regola la crescita Immunoglobuline: sistema immunitario Pepsina, Ptialina, Lipasi…: accelerano le rezioni chimiche

14 In base a quanto detto ,le proteine si classificano in:
COMPOSIZIONE CHIMICA Proteine semplici: composte da soli amminoacidi Proteine coniugate: costituite dall’unione di un gruppo non proteico e da una parte proteica( es lipoproteine insieme di una proteine ed un lipide;glicoproteine insieme di una proteina e un glucide) VALORE BIOLOGICO Le proteine possono essere classificate, da un punto di vista nutrizionale, in base al contenuto di amminoacidi essenziali(aae). L’uomo necessità di una precisa quantità di proteine al giorno,che ricava dai diversi alimenti come miscela di amminoacidi. Basta che un solo aae non sia sufficientemente presente in questa miscela proteica,da impedire il normale utilizzo di tutti gli altri amminoacidi. L’amminoacido essenziale presente in minore quantità nella miscela proteica è detto amminoacido limitante perché limita il normale utilizzo della proteina da parte dell’organismo. In base a quanto detto ,le proteine si classificano in: Proteine ad alto valore biologico: sono proteine complete perché contengono, in modo equilibrato, tutti gli aae . Alimenti che contengono proteine complete sono ad es le uova, la carne, il pesce,il latte e i suoi derivati. Proteine a medio valore biologico: sono proteine parzialmente complete con un contenuto in aae non equilibrato dal punto di vista nutrizionale. Alimenti contenenti proteine del genere sono ad es i legumi. Proteine a basso valore biologico: sono proteine incomplete in quanto carenti di alcuni aae. Le proteine dei cereali sono incomplete perché non contengono lisina(aae).

15 GLI ENZIMI Sono proteine con funzione catalitica, cioè capace di aumentare la velocità delle reazioni biologiche rimanendo inalterate alla fine del processo Un catalizzatore è una sostanza che non partecipa direttamente alla reazione chimica (si trova nella stessa quantità prima e dopo la reazione stessa), ma la accelera o la rende possibile in condizioni ambientali più favorevoli. Ad esempio la scissione del glucosio richiede una temperatura di 100° e tempi lunghissimi,mentre gli enzimi permettono una rapida reazione all’interno del corpo umano.

16 gli alimenti diventano più..
LA DENATURAZIONE PROTEICA PROTIDI Agenti chimici (acidi o basi), agenti fisici (alte T o azione meccanica persistente) DENATURAZIONE modificazione della struttura secondaria, terziaria o quaternaria senza rompere i legami peptidici. La perdita della configurazione nativa comporta cambiamenti nelle caratteristiche fisiche della sostanza e la perdita dell’attività biologica DAL CRUDO AL COTTO…. Con la COTTURA gli alimenti diventano più.. appetibili modifica aspetto, colore, sapore masticabili e digeribili a seguito di reazioni chimiche commestibili inattiva sostanze antinutrienti igienicamente più sicure uccidendo microrganismi patogeni

17 Alcune importanti proteine
il collagene è una proteina del tessuto connettivo, del tessuto osseo e cartilagineo. Il collagene ha una struttura a tripla alfa elica; la cheratina è una proteina dello strato più esterno della pelle, dei peli e delle unghie. La cheratina è un costituente della lana (alfa cheratina) e della seta (beta cheratina). Sono di cheratina il corno dei rinoceronti, gli zoccoli delle mucche, il sonaglio del serpente a sonagli; il fibrinogeno è una proteina plasmatica, responsabile della coagulazione del sangue; la fibroina è una proteina che forma la tela dei ragni. La fibroina ha quasi totalmente una struttura a foglietti beta e ciò rende la tela soffice e flessibile; - la fibrina, importante proteina responsabile della coagulazione del sangue; - la miosina e l’actina, proteine che regolano la contrazione muscolare; - l’emoglobina, proteina che trasporta l’ossigeno a tutti i tessuti; - gli enzimi, proteine che accelerano le reazioni chimiche e intervengono nei processi metabolici; gli ormoni, proteine prodotte dalle ghiandole endocrine, che stimolano particolari organi bersaglio, che, a loro volta, avviano e controllano fenomeni importanti; gli anticorpi o immunoglobuline, proteine con il compito di neutralizzare virus e batteri.

18 Filmati sulle proteine 1) Struttura delle proteine 1 (inglese)
Il collagene che costituisce il tessuto connettivo, il tessuto osseo e il tessuto cartilagineo ha una tripla alfa elica L’actina e la miosina nella contrazione muscolare Filmati sulle proteine 1) Struttura delle proteine 1 (inglese) 2) Struttura delle proteine 2 (inglese)