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FONTI ALIMENTARI DELLE PROTEINE Le proteine di origine animale sono, dal punto di vista nutrizionale, più complete rispetto a quelle di origine vegetale.

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Presentazione sul tema: "FONTI ALIMENTARI DELLE PROTEINE Le proteine di origine animale sono, dal punto di vista nutrizionale, più complete rispetto a quelle di origine vegetale."— Transcript della presentazione:

1 FONTI ALIMENTARI DELLE PROTEINE Le proteine di origine animale sono, dal punto di vista nutrizionale, più complete rispetto a quelle di origine vegetale in quanto contengono tutti gli amminoacidi essenziali. Per questo motivo vengono denominate proteine nobili o complete. Le proteine di origine vegetale sono invece carenti di uno o più amminoacidi essenziali e vengono chiamate incomplete o povere: chi non assume alimenti di origine animale (vegani o vegetariani) deve quindi combinare in modo opportuno diverse fonti di proteine vegetali, in modo da assicurarsi un apporto sufficiente per ogni aminoacido essenziale.

2 10% ORIGINE ANIMALE 5% ORIGINE VEGETALE 15 % PROTIDI 30% LIPIDI 55% CARBOIDRATI FABBISOGNO PROTEICO Per chi pratica sport in modo intenso il fabbisogno di proteine può aumentare anche fino al 20% delle calorie totali giornaliere. La pratica di uno sport di resistenza (come la corsa o il ciclismo) determina un incremento significativo del fabbisogno proteico. I muscoli infatti, a causa dello sforzo prolungato, devono essere "ricostruiti" più frequentemente.

3 Le proteine degli alimenti sono importanti in quanto forniscono gli amminoacidi necessari per la sintesi delle proteine necessarie al nostro organismo

4 Nel disegno sotto la struttura chimica di un amminoacido (notare la presenza di 4 differenti tipi di atomi: C, H, O, N) CHIMICA DELLE PROTEINE C C H H R R COOH NH 2 gruppo carbossilico gruppo amminico catena laterale (parte variabile) idrogeno Le proteine, o protidi, sono composti organici complessi presenti in tutte le cellule animali e vegetali. Dal punto di vista chimico, una proteina è una macromolecola formata dallunione di decine di amminoacidi, uniti mediante un legame peptidico.

5 ESEMPI DI AMMINOACIDI

6 AMMINOACIDI ESSENZIALI NON ESSENZIALI Glicina, Alanina,Asparagina, Glutammina Cisteina, Prolina, Serina Aspartato, Glutammato,Tirosina Leucina, Isoleucina,Valina Fenilalanina,Triptofano Metionina Lisina,Treonina,Istidina, Arginina Ma perché essenziali? Tali amminoacidi sono detti essenziali in quanto il nostro organismo non è in grado di produrli e quindi è costretto ad assimilarli solo dagli alimenti.

7 Gli amminoacidi sono legati attraverso il legame peptidico. Amminoacido (1) Amminoacido (2) Acqua Legame peptidico C C H H R R COOH NH 2 Condensazione La reazione inversa, cioè la rottura del legame peptidico,avviene in presenza di acqua e viene definita proteolisi o idrolisi proteica

8 Formazione di una proteina H2NH2N C O C R C O C O¯HO¯H R N H H O H H N C O C R H H C O C R N H N C O C R H2NH2N C O C R H N C O C R H2NH2N C O C R H N C O C R H Legame peptidico Formazione di molecole dacqua Crescita del polipeptide

9 struttura primaria rappresenta numero,tipo e sequenza lineare degli aa. struttura primaria rappresenta numero,tipo e sequenza lineare degli aa. struttura secondaria configurazione spaziale delle proteina struttura secondaria configurazione spaziale delle proteina struttura terziaria rappresenta lulteriore ripiegamento spaziale della catena polipeptidica struttura terziaria rappresenta lulteriore ripiegamento spaziale della catena polipeptidica struttura quaternaria è prodotta dallunione di più catene polipeptidiche dette subunità struttura quaternaria è prodotta dallunione di più catene polipeptidiche dette subunità E importante in quanto determina la funzione e lattività biologica di una proteina STRUTTURA DELLE PROTEINE Determina le successive strutture proteiche, consentendo linstaurarsi di forze intermolecolari tra i diversi punti della catena polipeptidica Tra gli amminoacidi della struttura primaria si instaurano legami idrogeno che ne provocano la torsione (es. a-elica o foglietto beta) E prodotta dallinterazione tra amminoacidi posti in punti diversi della struttura secondaria (es. proteine globulari come lemoglobina) Il livello di organizzazione superiore di queste proteine, consente loro di svolgere attività biologiche complesse. Lemoglobina è formata da 4 sub unità terziarie.

10 Alfa elica - alfa cheratina (cheratina della lana) - miosina - citocromo c Foglietto beta - beta cheratina (cheratina della seta) - emoglobina umana - immunoglobuline Struttura secondaria: interessa tratti pi ù o meno lunghi della catena polipeptidica. Le due principali strutture secondarie sono l alfa-elica (Fig. 1) e la struttura a foglietto beta (Fig.2). In Fig. 3 è rappresentata una proteina che presenta parti ad alfa-elica e parti a foglietto beta. Fig. 1 Fig.2 Fig. 3

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12 CLASSIFICAZIONE DELLE PROTEINE Esse si classificano in base a: FORMA FUNZIONE COMPOSIZIONE CHIMICA VALORE BIOLOGICO FORMA PROTEINE FIBROSE hanno forma allungata e svolgono maggiormente una funzione strutturale o meccanica. Le ritroviamo in tessuti che richiedono resistenza come unghie e capelli(cheratina) o elasticità come il muscolo( actina e miosina) PROTEINE GLOBULARI sono compatte e di forma sferoidale. Sono globulari le proteine di trasporto (emoglobina, lipoproteine), gli enzimi e gli ormoni

13 strutturale strutturale movimento movimento trasporto trasporto regolatrice regolatrice ormonale ormonale protezione protezione enzimatica enzimatica Collagene: Collagene: ossa, tendini, cartilagine Cheratina Cheratina: capelli, pelle, unghie Miosina e Actina Miosina e Actina: contrazione muscolare Emoglobina Emoglobina: trasporto dellossigeno Lipoproteine Lipoproteine: trasporto dei grassi CaseinaAlbumina Caseina: nel latte Albumina: nelle uova Insulina: Insulina: regola il glucosio nel sangue Ormone della crescita: Ormone della crescita: regola la crescita Immunoglobuline: Immunoglobuline: sistema immunitario Pepsina, Ptialina Pepsina, Ptialina, Lipasi…: accelerano le rezioni chimiche FUNZIONE

14 COMPOSIZIONE CHIMICA Proteine semplici: composte da soli amminoacidi Proteine coniugate: costituite dallunione di un gruppo non proteico e da una parte proteica( es lipoproteine insieme di una proteine ed un lipide;glicoproteine insieme di una proteina e un glucide) VALORE BIOLOGICO Le proteine possono essere classificate, da un punto di vista nutrizionale, in base al contenuto di amminoacidi essenziali(aae). Luomo necessità di una precisa quantità di proteine al giorno,che ricava dai diversi alimenti come miscela di amminoacidi. Basta che un solo aae non sia sufficientemente presente in questa miscela proteica,da impedire il normale utilizzo di tutti gli altri amminoacidi. Lamminoacido essenziale presente in minore quantità nella miscela proteica è detto amminoacido limitante perché limita il normale utilizzo della proteina da parte dellorganismo. In base a quanto detto,le proteine si classificano in: Proteine ad alto valore biologico: sono proteine complete perché contengono, in modo equilibrato, tutti gli aae. Alimenti che contengono proteine complete sono ad es le uova, la carne, il pesce,il latte e i suoi derivati. Proteine a medio valore biologico: sono proteine parzialmente complete con un contenuto in aae non equilibrato dal punto di vista nutrizionale. Alimenti contenenti proteine del genere sono ad es i legumi. Proteine a basso valore biologico: sono proteine incomplete in quanto carenti di alcuni aae. Le proteine dei cereali sono incomplete perché non contengono lisina(aae).

15 GLI ENZIMI Sono proteine con funzione catalitica, cioè capace di aumentare la velocità delle reazioni biologiche rimanendo inalterate alla fine del processo Un catalizzatore è una sostanza che non partecipa direttamente alla reazione chimica (si trova nella stessa quantità prima e dopo la reazione stessa), ma la accelera o la rende possibile in condizioni ambientali più favorevoli. Ad esempio la scissione del glucosio richiede una temperatura di 100° e tempi lunghissimi,mentre gli enzimi permettono una rapida reazione allinterno del corpo umano.

16 LA DENATURAZIONE PROTEICA modificazione della struttura secondaria, terziaria o quaternaria senza rompere i legami peptidici. PROTIDI Agenti chimici (acidi o basi), agenti fisici (alte T o azione meccanica persistente) DENATURAZIONE DAL CRUDO AL COTTO…. Con la COTTURA gli alimenti diventano più.. appetibili modifica aspetto, colore, sapore masticabili e digeribili a seguito di reazioni chimiche commestibili inattiva sostanze antinutrienti igienicamente più sicure uccidendo microrganismi patogeni La perdita della configurazione nativa comporta cambiamenti nelle caratteristiche fisiche della sostanza e la perdita dellattività biologica

17 - il collagene è una proteina del tessuto connettivo, del tessuto osseo e cartilagineo. Il collagene ha una struttura a tripla alfa elica; - la cheratina è una proteina dello strato più esterno della pelle, dei peli e delle unghie. La cheratina è un costituente della lana (alfa cheratina) e della seta (beta cheratina). Sono di cheratina il corno dei rinoceronti, gli zoccoli delle mucche, il sonaglio del serpente a sonagli; - il fibrinogeno è una proteina plasmatica, responsabile della coagulazione del sangue; - la fibroina è una proteina che forma la tela dei ragni. La fibroina ha quasi totalmente una struttura a foglietti beta e ciò rende la tela soffice e flessibile; - la fibrina, importante proteina responsabile della coagulazione del sangue; - la miosina e lactina, proteine che regolano la contrazione muscolare; - lemoglobina, proteina che trasporta lossigeno a tutti i tessuti; - gli enzimi, proteine che accelerano le reazioni chimiche e intervengono nei processi metabolici; - gli ormoni, proteine prodotte dalle ghiandole endocrine, che stimolano particolari organi bersaglio, che, a loro volta, avviano e controllano fenomeni importanti; - gli anticorpi o immunoglobuline, proteine con il compito di neutralizzare virus e batteri. Alcune importanti proteine

18 Filmati sulle proteine 1) Struttura delle proteine 1 (inglese)Struttura delle proteine 1 (inglese) 2) Struttura delle proteine 2 (inglese)Struttura delle proteine 2 (inglese) Il collagene che costituisce il tessuto connettivo, il tessuto osseo e il tessuto cartilagineo ha una tripla alfa elica Lactina e la miosina nella contrazione muscolare


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