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TEORIA DELLE COLLISIONI È NECESSARIO 1) CHE LE MOLECOLE SI URTINO VELOCITà PROPORZIONALE AL NUMERO DELLE COLLISIONI PER UNITà DI TEMPO TRA LE MOLECOLE.

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1 TEORIA DELLE COLLISIONI È NECESSARIO 1) CHE LE MOLECOLE SI URTINO VELOCITà PROPORZIONALE AL NUMERO DELLE COLLISIONI PER UNITà DI TEMPO TRA LE MOLECOLE REAGENTI 2) CHE GLI URTI SIANO EFFICACI ENERGIA ORIENTAMENTO

2 CINETICA CHIMICA ED EQUILIBRI CHIMICI La cinetica chimica è quella parte della chimica che studia la velocità delle reazioni. La velocità di una reazione chimica si esprime in moli (o mmoli o moli) di sostanza trasformata o prodotta nell'unità di tempo (sec, min o ore) per unità di volume (litro, millilitro) Legge cinetica V=K [A] a [B] b K = costante di velocità Definiamo ordine di reazione la somma degli esponenti che appaiono nella formula della legge cinetica.

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5 EQUILIBRIO CHIMICO A + B C + D V 1 = K 1 [A] [B] V 2 = K 2 [C] [D]

6 EQUILIBRIO CHIMICO Allequilibrio: V 1 = V 2 K 1 [A] [B] = K 2 [C] [D] K1K1 K2K2 = K eq [C] [D] [A] [B] Keq = dove Keq è una costante (a temp. cost.) chiamata costante di equilibrio della reazione.

7 Legge di azione di massa: Per una reazione chimica all'equilibrio, il rapporto tra il prodotto dei valori delle concentrazioni dei prodotti e quello dei valori delle concentrazioni dei reagenti è costante a temp. costante. Principio dell'equilibrio mobile: Dato un sistema all'equilibrio, se viene turbato l'equilibrio (per es. variando le concentrazioni dei reattivi o dei prodotti) la reazione si svolge in un senso tale da ripristinare l'equilibrio.

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9 TEORIA DELLE COLLISIONI È NECESSARIO 1) CHE LE MOLECOLE SI URTINO VELOCITà PROPORZIONALE AL NUMERO DELLE COLLISIONI PER UNITà DI TEMPO TRA LE MOLECOLE REAGENTI 2) CHE GLI URTI SIANO EFFICACI ENERGIA ORIENTAMENTO

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11 Diagramma dello stato di transizione o Diagramma della coordinata di reazione Grafico con in ascissa la coordinata di reazione e in ordinata lenergia libera Stato di transizione Energia libera di attivazione reagentiprodotti G di reazione e - G /RT La velocità di una reazione è proporzionale a

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14 Un catalizzatore è un composto chimico che ha le seguenti proprietà: 1. accelera la velocità di una reazione chimica 2. nella reazione non compare né tra i reagenti né tra i prodotti 3. non viene consumato durante la reazione 4. non sposta l'equilibrio della reazione e non modifica il G. 5. è usato in quantità minime, non in quantità stechiometriche 6. agisce diminuendo l'energia di attivazione

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18 Ruolo degli enzimi nelle reazioni biologiche

19 Una reazione può essere termodinamicamente spontanea ( G° negativo), ma decorrere ad una velocità così lenta a temperatura corporea da essere incompatibile con i bisogni fisiologici reazioni termodinamicamente possibili ma cineticamente impossibili I catalizzatori biologici accelerano la velocità delle reazioni

20 Ruolo degli enzimi nelle reazioni biologiche Per esempio, lossidazione del glucosio in CO 2 e H 2 O è spontanea e procede nella direzione dei prodotti, Tuttavia, senza enzimi, lossidazione del glucosio si verifica così lentamente alle temperature fisiologiche da non essere misurabile Alla temperatura corporea, in presenza di enzimi, lossidazione del glucosio richiede soltanto alcuni secondi o minuti. Gli enzimi quindi accelerano le reazioni allinterno del limitato intervallo di temperatura che è tollerato negli organismi viventi.

21 I catalizzatori biologici accelerano la velocità delle reazioni

22 DEFINIZIONE DI ENZIMA biocatalizzatore specifico di natura proteica Lazione catalizzatrice degli enzimi si differenzia da quella dei catalizzatori non enzimatici per tre caratteristiche: efficienza efficienza le reazioni enzimatiche si svolgono a velocità più elevate specificità specificità ogni enzima catalizza, generalmente, una determinata reazione a carico di un substrato specifico regolazione regolazione variazione da uno stato di bassa o nulla attività dellenzima a uno stato di massima attività

23 substrati = sostanze trasformate nella reazione enzimatica prodotti = sostanze che si formano nella reazione enzimatica sito attivo, o sito catalitico = regione della molecola dellenzima che interagisce specificamente con il substrato Si definiscono:

24 Sito di legame per il substrato: Complementarietà geometrica Complementarietà elettronica Forze di legame del substrato: Forze di Van der Waals, Forze elettrostatiche, legami idrogeno, interazioni idrofobiche, legami covalenti. Modello chiave-serratura Adattamento indotto (induced fit)

25 Complesso enzima substrato Il meccanismo con il quale lenzima abbassa lenergia di attivazione è legato alla formazione di un composto intermedio, chiamato complesso enzima-substrato La specificità del sito catalitico è stata simbolizzata dal concetto della chiave-serratura che esprime ladattamento perfetto del substrato al sito attivo

26 Teoria delladattamento indotto Attualmente si ritiene che tale adattamento non sia di tipo rigido, ma che il sito attivo si adatti al substrato mediante un cambiamento di conformazione che è indotto dal legame iniziale con il substrato stesso (teoria delladattamento indotto)

27 La specificità: La specificità, cioè la preferenza assoluta per una determinata reazione e per un determinato substrato, è alla base del criterio di classificazione degli enzimi: – È assoluta, se lenzima catalizza una determinata reazione a carico di un substrato (es: glucochinasi) – È relativa, se lenzima agisce su un gruppo di substrati (es: esochinasi)

28 Nomenclatura enzimatica CLASSIAZIONE CATALITICA 1) ossidoreduttasi reazioni di ossido-riduzione 2) trasferasi trasferimento di gruppi atomici (es: transaminasi) 3) idrolasi rottura di legami per mezzo dellacqua (esterasi-fosfatasi-proteasi) 4) liasi Rottura non idrolitica e formazione di legami covalenti (decarbossilasi, aldolasi) 5) isomerasi reazioni di isomerizzazione 6) ligasi formazione di legami accoppiati allidrolisi dellATP (sintetasi e carbossilasi) Suddivisione per classi si aggiunge il suffisso –asi al nome della reazione catalizzata

29 Natura degli enzimi: Proteine semplici Metallo-proteine: Proteina + cofattore (ione metallico: Fe ++, Zn ++, Mn ++,Mg ++, Cu ++ ) Proteine coniugate: formati da una componente proteica (apoenzima) ed una non proteica (coenzima) parte proteica Apoenzima parte non proteica Coenzima Oloenzima

30 La catalisi acida generale è un processo in cui la cessione temporanea di un protone da parte di un acido abbassa lenergia libera dello stato di transizione di una reazione. La catalisi basica generale è un processo in cui la sottrazione temporanea di un protone da parte di una base abbassa lenergia libera dello stato di transizione di una reazione. Catalisi acido-basica Alcune reazioni possono essere contemporaneamente soggette ad entrambi i processi: reazioni acido-basiche catalizzate in modo concertato

31 Gliceraldeide -3-fosfato GAP Intermedio enediolo Diidrossiacetone- fosfato DAP Reazione catalizzata dallenzima triosofosfatoisomerasi (TIM) La catena laterale del Glu 165 è localizzata in una posizione ideale per sottrarre il protone dal C2 della GAP LHis 95 è posizionata correttamente per protonare lossigeno carbonilico della GAP

32 Catalisi covalente Nella catalisi covalente si ha la formazione transitoria di un legame covalente enzima-substrato La nucleofilicità di una sostanza è strettamente correlata con la sua basicità. Il meccanismo della catalisi nucleofilica assomiglia alla catalisi basica, ad eccezione del fatto che, invece di privare il substrato di un protone, il catalizzatore attacca in modo nucleofilico il substrato, con la conseguente formazione di un legame covalente. Spesso questo legame covalente si forma grazie alla reazione di un gruppo nucleofilico presente sul catalizzatore con un gruppo elettrofilico che si trova sul substrato. Questa forma di catalisi è anche chiamata catalisi nucleofilica

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