Il Complesso di Golgi S. Beninati.

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Transcript della presentazione:

Il Complesso di Golgi S. Beninati

Funzione dell’apparato di Golgi L'apparato del Golgi ha la funzione di rielaborare, selezionare ed esportare i prodotti cellulari. Questo organulo può interagire con altri (come il reticolo endoplasmatico rugoso) per indirizzare ed etichettare certe vescicole contenenti prodotti cellulari verso la loro destinazione, che può essere quello di confluire in altri organi o inserirsi nella membrana plasmatica per farne uscire il contenuto (esocitosi).

IL GOLGI È costituito da una serie di cisterne appiattite formate da membrana, sacchi discoidali impilati un sistema di queste cisterne è chiamata pila del Golgi e nei vegetali è denominata Dittiosoma.

è diviso in cis-Golgi e trans-Golgi il cis-Golgi riceve le vescicole che arrivano dal RE il trans-Golgi forma le vescicole secretorie o di trasporto TRANS-GOLGI CIS-GOLGI

Il complesso di Golgi e il RE come sistema dinamico Sia il Golgi che il RE sono circondati da numerose vescicole di trasporto che gemmano dalle membrane del RE e si fondono al Golgi nella faccia cis, e da questo nella porzione trans si muovono fondendosi con le membrane cellulari. Queste vescicole ricche di proteine comprendono le vescicole secretorie (ghiandole), gli endosomi e i lisososmi Alcune di queste vescicole sono denominate vescicole rivestite, poiché oltre alla membrana contengono proteine che ricoprono la loro superficie. Una tale proteina di rivestimento è la clatrina.

Movimento intracellulare

GLICOSILAZIONE DELLE PROTEINE La maturazione delle proteine sintetizzate avviene preliminarmente nel RER e si completa nel Golgi, comprendendo una fase detta di glicosilazione la glicosilazione aggiunge catene laterali di carboidrati a specifici residui amminoacidici delle proteine esistono due tipi di glicosilazione: la glicosilazione legata ad azoto (N-glicosilazione) la glicosilazione legata ad ossigeno ( O-glicosilazione)

Funzione della glicosilazione delle proteine La glicosilazione avviene per più motivi. Innanzitutto perché una proteina glicosilata raggiunge un avvolgimento (folding) corretto e, in questo modo, può esplicare la propria funzione. Inoltre la glicosilazione protegge dall'attacco di proteasi ed aumenta la solubilità della molecola proteica che viene dunque stabilizzata in tutti gli aspetti.

glicosilazione Infine il meccanismo glicosidico permette lo svolgimento del controllo di qualità. Il controllo di qualità è un processo operato dalla cellula per scartare le proteine che non sono correttamente ripiegate. Il principio di riconoscimento avviene sulla base della presenza o meno di un particolare residuo di glucosio sulla struttura glicosidica. La maggior parte delle proteine che vengono glicosilate, nelle cellule eucariotiche, sono destinate a diventare proteine di membrana: le catene di zuccheri vanno a formare infatti il glicocalice che circonda il plasmalemma (membrana plasmatica). Il glicocalice è lo strato più esterno della membrana plasmatica. È costituito da carboidrati legati covalentemente alle proteine o ai lipidi di membrana. Protegge la cellula e fornisce punti di ancoraggio ai recettori per il riconoscimento delle molecole segnale. Quindi è fondamentale per la comunicazione e il riconoscimento cellulare. Inoltre le glicoproteine fanno aderire le cellule fra loro (per la comunicazione reciproca) e fanno aderire la cellula al substrato.

glicocalice - Il glicocalice è lo strato più esterno della membrana plasmatica. È costituito da carboidrati legati covalentemente alle proteine o ai lipidi di membrana. Protegge la cellula e fornisce punti di ancoraggio ai recettori per il riconoscimento delle molecole segnale. Quindi è fondamentale per la comunicazione e il riconoscimento cellulare. Inoltre le glicoproteine fanno aderire le cellule fra loro (per la comunicazione reciproca) e fanno aderire la cellula al substrato.

Modificazioni post-traduzionali delle proteine La N-glicosilazione La N-glicosilazione vede l'aggiunta di una catena glucidica standard a livello dell'atomo di azoto di una catena laterale di asparagina. La N-glicosilazione ha inizio nel reticolo endoplasmatico rugoso a carico di una catena peptidica ancora in corso di traduzione. L'oligosaccaride è assemblato all'interno del reticolo endoplasmatico a partire da singoli carboidrati. asparagina

N-glicosilazione Le proteine che hanno subito sia la glicosilazione che la prima modificazione vengono trasportate, tramite vescicole, all‘apparato di Golgi. Qui subiscono una sequenza ordinata di importanti cambiamenti.

La differenza fondamentale fra la modificazione nel RE rispetto a quella nel Golgi è la specificità di queste reazioni. Se infatti nel reticolo endoplasmatico la glicosilazione è un evento "seriale", che non varia al variare del substrato, nel Golgi ogni specifica proteina viene riconosciuta e modificata in base alla futura funzione. Nel Golgi si possono riscontrare rimozioni o aggiunte di singoli zuccheri o di catene più lunghe. La specificità delle singole catene glucidiche è il meccanismo utilizzato dalla cellula per lo smistamento delle proteine alle varie sedi di destinazione (lisosomi, membrana, perossisomi ecc).

Modificazioni post-traduzionali delle proteine La O-glicosilazione La O-glicosilazione è un processo altamente specifico, che non vede l'aggiunta "seriale" di carboidrati alla proteina in processazione. Si svolge completamente nell'apparato del Golgi, dove zuccheri vengono legati al peptide a livello dell'atomo di ossigeno delle catene laterali di serina o treonina. L'aggiunta riguarda un singolo carboidrato alla volta e solitamente il numero di zuccheri legati durante questo processo è limitato a pochi residui. Serina o treonina

vescicole Apparato del Golgi

Perossisomi

perossisomi Il perossisoma è un organulo cellulare vescicolare di circa 0,5-1 μm di diametro, ubiquitario negli eucarioti, separato dal citoplasma da una membrana che contiene almeno 50 enzimi ossidativi. In generale i perossisomi sono considerati comparti metabolici specializzati, contenenti enzimi in grado di trasferire idrogeno da diverse sostanze e legarlo all‘ossigeno per la formazione di perossido di idrogeno ( acqua ossigenata H2O2)

perossisomi I perossisomi esercitano molte azioni che vanno dall‘ossidazione degli acidi grassi a lunga catena (detta b-ossidazione), alla sintesi del colesterolo e degli acidi biliari nelle cellule epatiche. Intervengono altresì nel metabolismo degli amminoacidi e delle purine e prendono parte al processo di smaltimento dei composti metabolici tossici.

perossisomi Il perossisoma, con il mitocondrio, è il principale sito di utilizzazione dell'ossigeno nella cellula. Grossi perossisomi delle cellule del fegato e del rene sono importanti nel neutralizzare la tossicità di numerose molecole, ossidandole (per esempio, quasi la metà dell‘alcool che beviamo viene neutralizzata nei perossisomi).

Perossisomi – funzioni Ossidazione degli acidi grassi: in tutti gli eucarioti, eccetto i mammiferi, i perossisomi costituiscono il solo sito in cui avviene l’ossidazione degli acidi grassi. Nei mammiferi, nei perossisomi inizia la degradazione degli acidi grassi a catena lunga(C16-24) o ramificati fino alla produzione di acidi grassi a catena corta (C12) o lineari, che vengono degradati a acetilcoenzima A nei mitocondri.

Perossisomi – funzioni Ossidazione dell’acido urico: l’acido urico è prodotto nella degradazione delle purine degli acidi nucleici. Nelle specie che possiedono l’enzima urato-ossidasi (uricasi), l’acido urico è trasformato in allantoina, che a sua volta è degradata ed espulsa. I primati (uomo compreso), gli Uccelli e varie specie di Rettili e di Insetti sono sprovvisti di uricasi, per cui il catabolismo delle purine si arresta con la formazione di acido urico.