Corso di Laurea in Scienze del Fitness e dei Prodotti della Salute

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Transcript della presentazione:

Corso di Laurea in Scienze del Fitness e dei Prodotti della Salute BIOCHIMICA Corso di Laurea in Scienze del Fitness e dei Prodotti della Salute Lezione 16 I glicosamminoglicani e le glicoproteine Testi consigliati Le Basi della Biochimica- P. C.Champe, R.A.Harvey, D.R. Ferrier- Ed Zanichelli Biochimica per le Discipline Biomediche- J.W. Baynes, M.H.Dominiczak- Casa Editrice Ambrosiana Le Immagini sono state tratte dai testi sopra indicati.

Aspetti generali dei glicosamminoglicani. I glicosamminoglicani (GAG) sono complessi di grandi dimensioni formati da catene eteropolisaccaridiche che recano cariche negative. Generalmente si trovano associati a piccole quantità di proteine, formando i proteoglicani, i quali consistono per più del 95% di carboidrati. Hanno la speciale proprietà di legare a sé grandi quantità di acqua, formando così una matrice di consistenza gelatinosa che è la base della sostanza fondamentale presente nell’organismo. Mucopolisaccaridi. Unità monosaccaridiche che si trovano nei glicosamminoglicani Unità disaccaridica ripetuta nei glicosamminoglicani.

La relazione tra struttura e funzione dei glicosamminoglicani La relazione tra struttura e funzione dei glicosamminoglicani. Consistenza viscosa delle secrezioni mucose e del liquido sinoviale. L’adattabilità dei glicosamminoglicani. (liquido sinoviale, umore vitreo dell’occhio).

La classificazione dei glicosamminoglicani (sei classi): si basa sul tipo di monomeri contenuti, sui legami glicosidici e sulla quantità e localizzazione dei gruppi solfato. La struttura e la distribuzione dei GAG. S=posizioni dei gruppi solfato GlcUA=acido glucuronico IdUA=acido iduronico GalNAC= N-acetilgalattosammina GlcNAC= N-acetilglucosammina GlcN=glucosammina Gal=galattosio

La struttura dei proteoglicani La struttura dei proteoglicani. Tutti i glicosamminoglicani, eccetto l’acido ialuronico, sono uniti covalentemente a proteine, a formare delle unità di proteoglicano. La struttura delle unità di proteoglicano. Modello a scovolino di un’unità di proteoglicano della cartilagine.

Il legame tra catena carboidratica e proteina: ponte trisaccaridico (gal.-gal.-xil.). La regione di legame dei glicosamminoglicani.

Gli aggregati di proteoglicani: unità di proteoglicano + una molecola di acido ialuronico. Tale associazione non è covalente, ma avviene mediante interazioni ioniche tra la proteina del nucleo e l’acido ialuronico, stabizzata dalle proteine di unione.

La sintesi dei glicosamminoglicani (avviene nel R. E. e nel Golgi) La sintesi dei glicosamminoglicani (avviene nel R.E. e nel Golgi). Le catene polisaccaridiche si allungano per aggiunta successiva di un’alternanza di zuccheri acidi e di amminozuccheri, donati dai corrispondenti derivati UDP-zucchero. Le reazioni sono catalizzate da una famiglia di transferasi specifiche. La sintesi degli amminozuccheri: -La N-acetilglucosammina (GlcNAc) e la N-acetilgalattosammina (GalNAc). -L’acido N-acetilneuramminico.(NANA)

La sintesi degli zuccheri acidi: -L’acido glucuronico. -La sintesi dell’acido L-iduronico, avviene dopo che l’acido D-glucuronico è stato incorporato nella catena carboidratica (uronosil 5 –epimerasi).

L’ossidazione dell’UDP-glucosio in UDP-acido glucuronico, la forma attiva dell’acido glucuronico,che dona lo zucchero nella sintesi dei glicosamminoglicani e in altre reazioni.

La sintesi della proteina del nucleo, avviene nel RER, dove viene anche glicosilata da alcune transferasi della membrana. La sintesi delle catene carboidratiche. La sintesi del condroitin solfato. L’aggiunta dei gruppi solfato. La fonte dei gruppi solfato è il 3’-fosfoadenosil-5’-fosfosolfato (.PAPS)

La degradazione dei glicosamminoglicani, avviene nei lisosomi che contengono enzimi idrolitici attivi a pH intorno a 5 circa. La fagocitosi dei glicosamminoglicani extracellulari. La degradazione lisosomiale dei glico- samminoglicani (eparan solfato). Le mucopolisaccaridosi.

Aspetti generali delle glicoproteine. Sono proteine alle quali sono legati in modo covalente degli oligosaccaridi, la cui lunghezza è relativamente piccola. Le glicoproteine contengono quantità molto diverse di carboidrati. IgG 4% della massa. Mucina 80% della massa. Funzioni delle glicoproteine.

La struttura degli oligosaccaridi delle glicoproteine: sono eteropolimeri ramificati composti principalmente da D-esosi e, in alcuni casi,dall’acido neuramminico e dall’L-fucosio. La struttura del legame tra i carboidrati e la proteina. Oligosaccaridi uniti con legami N- oppure O-glicosidici: -Oligosaccaridi uniti con legami O-glicosidici: possono contenere uno o più zuccheri disposti in una struttura lineare o ramificata (glicoproteine di membrana ed extracellulari). Ad es. determinanti del gruppo sanguigno ABO. Oligosaccaridi uniti con legami N-glicosidici: -oligosaccaridi complessi. -oligosaccaridi ricchi di mannosio. Entrambi contengono il pentasaccaride di base.

La sintesi delle glicoproteine. Le proteine destinate al citoplasma sono sintetizzate nel citosol su ribosomi liberi. Tuttavia le proteine (tra cui molte gli- coproteine) destinate alle membrane cellulari, ai lisosomi o ad essere esportate dalle cellule si formano sui ribosomi del RER. Tali proteine contengono, all’estremità amminica, una specifica sequenza segnale che permette al polipeptide in allungamento di entrare nel lume del RER. Le proteine che devono essere secrete dalle cellule ( o quelle destinate ai lisosomi) restano libere nel lume del RER, mentre quelle destinate a diventare componenti della membrana cellulare si integrano nelle membrane del RER, con la porzione saccaridica rivolta verso il lume.

I carboidrati che compongono le glicoproteine: precursori zucchero-nucleotidi. Sintesi degli oligosaccaridi uniti da legami O-glucosidici: - il ruolo delle glicosiltransferasi. La sintesi degli oligosaccaridi uniti da legami N-glicosidici: - la sintesi degli oligosaccaridi legati al dolicolo. - maturazione finale degli oligosaccaridi uniti da legami N-glicosidici.

Il meccanismo di trasporto delle glicoproteine con oligosaccaridi uniti con legami N-glicosidici ai lisosomi. Gli enzimi destinati ai lisosomi. Malattia delle cellule I (mucolipidosi II). La degradazione lisosomiale delle glicoproteine: malattie da accumulo delle glicoproteine (olicosaccaridosi).