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PubblicatoLeona Napolitano Modificato 8 anni fa
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Proteine alimentari proprietà, struttura e modifiche durante i processi
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Forze che determinano il ripiegamento della proteina
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Folding e Denaturazione La denaturazione è il processo inverso del folding = perdita struttura terziaria e secondaria In genere la struttura primaria non cambia (tranne se intervengono proteasi) Modificazioni delle condizioni fisiologiche della proteina portano alla denaturazione pH, temperatura, forza ionica, stress meccanici, pressione, pressione osmotica
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Alimenti ricchi di proteine Formaggi (20-30%) Carne e pesce (15-20%) Uova (13%) Cereali (10-12%) Legumi (20% secchi) Microalghe (60%) La qualita’ à nutrizionale di una proteina dipende dal tipo di AA e dalla digeribilita’ I principali AA essenziali sono la Lisina (Lys) e gli AA contenenti zolfo: Cisteina e Metionina (Cys e Met)
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Proprieta’ delle proteine cosa succede alle proteine una volta introdotte nel nostro organismo? Le proteasi scindono le proteine in oligopeptidi fino a produrre di- e tri- peptidi che vengono assorbiti a livello dell’intestino e idrolizzati a singoli ammino acidi. Interessati eccezioni: prioni e anticorpi del neonato
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I singoli amminoacidi vengono poi utilizzati per sintetizzare nuove proteine Gli AA delle proteine in eccesso vengono transamminati e utilizzati nei cicli catabolici per produrre energia. L’NH3 che si forma viene eliminata attraverso il ciclo dell’urea
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Funzioni delle proteine negli alimenti Tre caratteristiche fondamentali: Capacità di interagire con l’acqua (idratabilità e solubilità) Capacità di interagire con altre proteine (precipitazione, gelificazione) Proprieta’ di superficie (tensioattive) Schiume ed emulsioni
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Cos’ e’ ? E’ il punto in cui le interazioni tra le proteine sono massime e quindi è massima anche la loro aggregazione. Perche’ ? Il punto isoelettrico e’ il valore di pH in cui la carica delle proteine e’ nulla e se le cariche sono nulle le proteine si attraggono. Il punto isoelettrico
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Infatti... - - - - - - - - - Acidificazione Il punto isoelettrico Proteina con P.I. 5 a Ph 7 Proteina con P. I. 5 a Ph 5
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Interazioni tra le proteine Nel momento in cui la proteina viene denaturata si “apre” e le interazioni che prima erano intramolecolari diventano intermolecolari L’aggregazione intermolecolare e’ di tipo idrofobico: le proteine,una volta “aperte” devono “nascondere” la loro componente apolare.
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Che cosa influenza le interazioni tra le proteine e quindi altera la loro struttura? Le interazioni deboli (legami H ecc) sono fortemente influenzate dall’ambiente esterno pH, temperatura,concentrazione sali, emulsionanti … Cambiando questi parametri la struttura delle proteine si modifica. Anche processi tecnologici come congelamento, essiccamento, radiazioni e trattamenti meccanici possono portare alla denaturazione
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Le interazioni tra proteine sono determinanti per conferire specifiche caratteristiche organolettiche agli alimenti come aspetto, consistenza, tessitura, viscosita ’ Per questo i processi di trasformazione degli alimenti (soprattutto la cottura) che modificano queste interazioni, cambiano in modo profondo le proprieta’ e le caratteristiche degli alimenti
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In che modo si modificano le proteine durante i processi alimentari? DENATURAZIONE perdita della struttura secondaria e terziaria aumento della digeribilità (le proteasi attaccano più facilmente una proteina “aperta”) DIMINUZIONE DELLA SOLUBILITA’ AGGREGAZIONE MODIFICHE DEGLI AMMINOACIDI
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Modifiche degli AA Desulfurazioni (cisteina) Deammidazioni (proteine dei cereali) Disidratazione (serina) Ossidazione (AA aromatici) Ruolo delle Poli Phenol ossidasi (PPO) nell’imbrunimento enzimatico Intervento di microrganismi Desulfurazione di Cys e Met (carne) Decarbossilazioni si formano le ammine
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