Gli Enzimi  La maggior parte degli enzimi sono proteine Le proteine sono particolarmente efficienti nel legare una grande varietà di molecol e  Gli enzimi.

Presentazione sul tema: "Gli Enzimi  La maggior parte degli enzimi sono proteine Le proteine sono particolarmente efficienti nel legare una grande varietà di molecol e  Gli enzimi."— Transcript della presentazione:

1 Gli Enzimi  La maggior parte degli enzimi sono proteine Le proteine sono particolarmente efficienti nel legare una grande varietà di molecol e  Gli enzimi riducono l’energia di attivazione delle reazioni Modificano le velocità delle reazioni non gli equilibri  Gli enzimi sono caratterizzati da : Potere Catalitico; Velocità = 10 3 – 10 6 Specificità; Rendimento = 100%

2 Nomenclatura A poenzima ; parte proteica di un enzima Oloenzima; Enzima cataliticamente attivo Cofattori; ioni inorganici Coenzimi; molecole organiche Gruppi Prostetici; legati covalentemente all’enzima

3 Parti Fondamentali di un Enzima Sito Attivo Sito di Legame Sito catalitico

4  G°’: Variazione di energia libera standard biochimica

5  G°’= -RT lnK’ eq K’ eq = [P] [S] V = k [S]

6

7 Modello Chiave - Serratura L’energia di legame e’ la fonte di energia libera utilizzata per abbassare l’energia di attivazione

8 Modello Adattamento Indotto L’energia di legame e’ massima allo stato di transizione

9 Il Sito Attivo  Occupa una parte piccola della molecola enzimatica  Lega il substrato mediante interazioni deboli ma specifiche che si sostituiscono a quelle con l’acqua Complesso Enzima-Substrato Effetto Prossimità-Orientamento

10

11 Specifici gruppi contribuiscono alla catalisi.

12

13

14 Relazione tra velocità iniziale e concentrazione del substrato

15 Lezione 10

16 K m = ½ V max Cinetica di Michaelis & Menten: Velocità iniziale della reazione allo stato stazionario K 1 K 3 E + S ↔ ES → E + P K 2 K m = K 1 + K 2 _ K 3

17 Efficienza della reazione = Tappa limitante

18 Linearizzazione: Grafico dei doppi reciproci

19

20 Paragone dell’attività di un enzima per diversi substrati.

21 L’attività enzimatica dipende dal pH

22 INIBIZIONE REVERSIBILE

23

24 Nell’inibizione competitiva aumenta la Km apparente

25 Nell’inibizione non-competitiva diminuisce la Vmax

26 Glucochinasi forma isozimatica nel fegato Gli isozimi catalizzano la stessa reazione con caratteristiche cinetiche differenti

27 Effetto di modulatori su un enzima allosterico

28 Modulazione Positiva o Negativa di un Enzima Allosterico Esempio Glicogeno Fosforilasi

29 Curva sigmoide di un enzima allosterico omotropico

30 Enzima Regolato per Modificazione Covalente

31 Sintesi di Zimogeni

32

33 Meccanismi di regolazione dell’attività enzimatica  Enzimi Regolatori  Modificazioni Covalenti  Attivazione proteolitica di Zimogeni  Retroinibizione

34 Modificazioni covalenti post-traduzionali di proteine ed enzimi