amminoacidi e proteine

Presentazione sul tema: "amminoacidi e proteine"— Transcript della presentazione:

1 amminoacidi e proteine
ione dipolare zwitterione

2 proteine………polipeptidi
Struttura collagene, cheratina in pelle, ossa, capelli etc Catalisi enzimi Movimento miosina e actina nelle fibre muscolari Trasporto emoglobina Ormoni insulina, ormone della crescita Regolazione di funzioni biologiche sintesi di proteine Materiali tela del ragno, seta

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4 pKa della catena laterale, pK a_2
3.86 4.07 13 10.07 pKa_2 12.48 6.00 10.53

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6 Strutturia primaria di polipeptidi e proteine:
sequenza degli amminoacidi nella catena polipeptidica oligopeptide

7 titolazione di un amminoacido

8 Titolazione acido base: HCl (?) + NaOH (titolo noto)

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10 Elettroforesi Tecnica di separazione degli amminoacidi a pH = 6.02

11 legame peptidico Linus Pauling, 1930

12 tripeptide

13 Strutturia primaria di polipeptidi e proteine:
sequenza degli amminoacidi nella catena polipeptidica oligopeptide

14 Tecniche di degradazione delle proteine

15 Tecniche di degradazione delle proteine
degradazione di Edman

16 cromatografia a scambio ionico

17 a-elica 3.6 amminoacidi per giro
struttura secondaria: arrangiamento degli amminoacidi vicini uno rispetto all’altro (conformazioni) legame idrogeno -C=O………....H-N- a-elica 3.6 amminoacidi per giro legame H ogni quattro AA

18 struttura secondaria: conformazione b a foglietto
catene In direzioni opposte – antiparallele legami H intercatena legame peptidico trans – come in a-elica gruppi R sopra e sotto il piano

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20 struttura terziaria: sistemazione tridimensionale di tutti gli atomi della catena legami disolfuro, legami idrogeno, interazioni idrofobiche e ponti salini

21 Natura dei legami e interazioni intracatena che promuovono la struttura terziaria:
legami disolfuro, legami idrogeno, interazioni idrofobiche e ponti salini

22 modello a nastro della mioglobina
Mioglobina: otto sezioni ad a-elica, la più lunga 24 aa, la più corta 7 aa gruppo eme modello a nastro della mioglobina

23 struttura quaternaria:
formazione di aggregati tra catene polipeptidiche alcune proteine sono formate da più catene polipeptidiche unite da legami non covalenti modello a nastro della emoglobina: catene a in porpora: 2 di 141 aa catene b in giallo: 2 di 146 aa

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