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Il codice è “letto” a triplette.
Se il codice fosse letto in overlapping mode una mutazione singola interesserebbe tre residui amminoacidici
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Quadro (modulo) di lettura aperto
Vendita non autorizzata Open reading frame Quadro (modulo) di lettura aperto Se il codice fosse letto in overlapping mode una mutazione singola interesserebbe tre residui amminoacidici
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Per decifrare tutto il codice sono stati costruiti tripetidi sintetici che sono stati messi a contatto con tRNA radioattivi e ribosomi recuperando il complesso (mediante filtrazione) tripletta-tRNA-ribosoma si è attibuito ad ogni tripletta un amminoacido
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Il Codice è degenerato 42 16 pochi 43 64 troppi 4 20 CODICE GENETICO
Descrive la relazione tra la sequenza del gene e la sequenza della proteina codificata. Nucleotidi 4 Aminoacidi 20 42 16 pochi 43 64 troppi Il Codice è degenerato
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NO IL CODICE E’ UNIVERSALE ? Micoplasma nuclei di candida albicans
MITOCONDRI
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Sintesi proteica Attivazione degli amminoacidi Inizio Allungamento
Terminazione e rilascio del ribosoma Ripiegamento e modificazioni post-traduzionali
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Subunità minore 30S: 21 proteine; rRNA 16S Ribosoma batterico 70S
Subunità maggiore 50S: 36 proteine; rRNA 5S e 23S Subunità minore 30S: 21 proteine; rRNA 16S
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Ribosoma eucariotico 80S
Subunità maggiore 60S: 49 proteine; 5S e 28S Subunità minore 40S: 33 proteine; 18S Vendita non autorizzata
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tRNA Vendita non autorizzata Inosina prodotta dalla deaminazione di adenina e precursore di adenina e guanina Ψ pseudouridina
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D. L. Nelson, M. M. Cox, I PRINCIPI DI BIOCHIMICA DI LEHNINGER 4/E, Zanichelli Editore S.p.A. Copyright © 2006
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Amminoacil-tRNA sintetasi Amminoacil-tRNA sintetasi
Aminoacil-tRNA sintetasi aa tRNA Lega l’amminoacido attivato al tRNA Amminoacil-tRNA sintetasi di classe I Amminoacil-tRNA sintetasi di classe II
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Attivazione dell’amminoacido Vendita non autorizzata
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Amminoacil-tRNA sintetasi
di classe II Estremità 3’ del tRNA Amminoacil-tRNA
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Amminoacil-tRNA sintetasi di classe I
Estremità 3’ del tRNA
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Amminoacil-tRNA sintetasi di classe I Transesterificazione
Vendita non autorizzata Transesterificazione TRANSESTERIFICAZIONE
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Sintesi proteica: inizio
AUG (ATG) CODONE DI INIZIO METIONINA Due diversi tRNA CARICANO MET tRNAfMET RICONOSCE AUG INIZIALE tRNA MET RICONOSCE AUG INTERNO
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Metionina (Met) N-formilmetionina (fMet)
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Gruppo amminico bloccato
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Necessario per la formilazione alchilata
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L’inizio della sintesi proteica richiede:
Subunità 30S mRNA fMet-tRNA Un complesso di tre proteine chiamate fattori d’inizio (IF-1; IF-2; IF-3) GTP Subunità 50S Mg++
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RICONOSCIMENTO AUG INIZIALE
SHINE-DALGARNO 4- 6 RESIDUI PURINICI da AUG L’mRNA si lega dopo I fattori di inizio (IF1 e IF3)
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Posizionamento dell’mRNA sulla 30S
INIZIO A sito Amminoacilico P sito Peptidilico Il legame di IF-3 serve ad impedire il legame della 50S Direzione di sintesi N term-C term Posizionamento dell’mRNA sulla 30S
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INIZIO Vendita non autorizzata COMPLESSO DI INIZIO 30S Direzione di sintesi N term-C term
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COMPLESSO DI INIZIO 70S Direzione di sintesi N term-C term
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ALLUNGAMENTO
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FORMAZIONE DEL LEGAME PEPTIDICO
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FORMAZIONE DEL LEGAME PEPTIDICO Peptidil transferasi
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TRASLOCAZIONE Vendita non autorizzata
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TERMINAZIONE 2 CONDIZIONI Esiste un tRNA che legge i codoni di stop?
UGA UAA UAG 2 CONDIZIONI PRESENZA DI UN CODONE DI STOP FATTORI DI RILASCIO (RF) Esiste un tRNA che legge i codoni di stop? NO
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TERMINAZIONE RF1 UAG; UAA RF2 UGA: UAA RF3 ? FORSE facilita il distacco
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-
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RUOLO DEL GTP Lega il fattore d’inizio IF2.
Lega il fattore di allungamento EFTu. Interviene nella TRASLOCAZIONE. Interviene nella TERMINAZIONE. Interviene nell’ACCURATEZZA della lettura del messaggio.
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DIREZIONE SINTESI Vendita non autorizzata N terminale C terminale
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Ripiegamento e modificazioni post-traduzionali
Rimozione o acetilazione della Met iniziale Rimozione delle sequenze segnale N-terminali Modificazioni di singoli amminoacidi Aggiunta di carboidrati; gruppi isoprenilici; gruppi prostetici (es. Eme) Modificazioni proteolitiche (es. Insulina) Formazione ponti disolfuro
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