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I Catalizzatori delle reazioni biologiche
Gli Enzimi I Catalizzatori delle reazioni biologiche
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L'oggetto misterioso S.Miniato 2005
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la marmitta catalitica
NO2 CO CH N2 CO2 H2O la marmitta catalitica S.Miniato 2005
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Il metabolismo Le cellule compiono migliaia di reazioni chimiche (esoergoniche ed endoergoniche). L’insieme di queste reazioni costituisce il metabolismo cellulare. L’accoppiamento energetico utilizza le reazioni esoergoniche per far avvenire le reazioni endoergoniche.
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Energia potenziale delle molecole
Le reazioni chimiche consentono di immagazzinare o di liberare energia Le reazioni endoergoniche assorbono energia e danno origine a prodotti ricchi in energia potenziale (con un livello di energia chimica superiore a quella delle sostanze di partenza). Energia potenziale delle molecole Reagenti Energia assorbita Prodotti Quantità di energia assorbita
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Le reazioni esoergoniche liberano energia e danno origine a prodotti che contengono meno energia potenziale dei loro reagenti. Reagenti Energia liberata Prodotti Quantità di energia liberata Energia potenziale delle molecole
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I catalizzatori di tali reazioni prendono il nome di enzimi
Mappa metabolica Tutte le reazioni che avvengono nelle cellule sono reazioni catalizzate I catalizzatori di tali reazioni prendono il nome di enzimi Gli enzimi sono grosse molecole chiamate proteine Le proteine vengono formate dentro la cellula unendo tra di loro molecole più piccole, gli amminoacidi
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una via metabolica la glicolisi la glicolisi La glicolisi
Mappa metabolica una via metabolica la glicolisi la glicolisi La glicolisi
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Caratteristiche degli enzimi
Sono in grado di agire a concentrazioni molto basse Non subiscono trasformazioni Favoriscono il procedere della reazione fino al raggiungimento dello stato di equilibrio
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Anche le reazioni di sintesi e di degradazione delle proteine richiedono la presenza di enzimi
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Gli enzimi abbassano l’energia di attivazione
Gli enzimi accelerano le reazioni chimiche della cellula abbassando la richiesta energetica Perchè una reazione chimica inizi, i reagenti devono assorbire una quantità di energia chiamata energia di attivazione (EA). Barriera EA Reagenti Prodotti Enzima Contenitore 1 Contenitore 2
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Gli enzimi abbassano l’energia di attivazione
I substrati normalmente necessitano di una notevole quantità di energia (picco rosso) per giungere allo stato di transizione, e reagire per formare il prodotto. L'enzima crea un microambiente nel quale i substrati possono raggiungere lo stato di transizione (picco blu) più basso, riducendo così la quantità d'energia richiesta. Diagramma di una reazione catalitica che mostra l'energia richiesta a vari stadi lungo l'asse del tempo (coordinate di reazione). Essendo più facile arrivare a uno stato energetico minore la reazione può avere luogo più frequentemente e la velocità di reazione sarà maggiore.
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Analogie
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Enzima e Substrato Termini:
Substrato : il reagente che si lega al sito attivo di un enzima substrato Sito attivo Sito attivo: la parte di enzima a cui si lega il substrato ed in cui avvengono le reazioni il sito attivo è altamente specifico per un solo tipo di substrato
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Complesso enzima-substrato
& prodotti
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la catalisi enzimatica
+ A + B CD enzima enzima Complesso enzima-substrato Ingresso del substrato nel siti attivo enzima enzima prodotti Complesso enzima-prodotti
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Esempio di reazione catalizzata da un enzima
1 Enzima disponibile con il sito attivo vuoto Sito attivo Substrato (saccarosio) 2 Il substrato si lega all’enzima che subisce un adattamento indotto Enzima (saccarasi) Glucosio Fruttosio H2O 4 I prodotti vengono liberati 3 Il substrato si scinde nei prodotti
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Modello chiave-serratura
L'enzima ed il substrato possiedono una forma esattamente complementare che ne permette un incastro perfetto. Tale modello è spesso definito come : chiave-serratura
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Modello dell’ adattamento indotto
Enzima e substrato si modificano a vicenda. Si ritiene che la struttura del sito attivo non sia rigida ma flessibile, e presenti una conformazione capace di adattarsi alla forma del substrato Come risultato, il substrato non si lega semplicemente ad un sito attivo rigido, ma genera un rimodellamento del sito stesso, che lo porta ad un legame più stabile in modo da portare correttamente a termine la sua attività catalitica.
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Modello dell’ adattamento indotto
L'enzima esochinasi è un buon esempio del modello ad adattamento indotto: quando il glucosio si avvicina al sito attivo l'enzima cambia conformazione, avvolgendosi attorno al substrato
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L’ambiente cellulare influenza l’attività degli enzimi
La temperatura, la concentrazione dei sali e il pH influenzano l’attività enzimatica. Per funzionare, alcuni enzimi richiedono molecole non proteiche chiamate cofattori. I cofattori possono essere: sostanze inorganiche, come gli ioni metallo, molecole organiche (in questo caso si chiamano coenzimi).
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Inibizione enzimatica
Gli inibitori bloccano l’azione degli enzimi Una sostanza chimica che interferisce con l’attività di un enzima è detta inibitore. L’azione di un inibitore è irreversibile se si formano legami covalenti tra inibitore ed enzima. È reversibile quando si formano solo legami deboli (come il legame idrogeno).
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Inibizione enzimatica
Gli inibitori competitivi occupano il sito attivo di un substrato. Gli inibitori non competitivi cambiano la funzione dell’enzima modificando la sua forma. Substrato Enzima Sito attivo Legame normale del substrato Inibitore enzimatico Inibitore non competitivo competitivo Figura 5.8
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Utilizzi degli inibitori
Gli inibitori sono spesso utilizzati come farmaci, ma possono agire anche come veri e propri veleni. Un esempio di inibitore utilizzato come farmaco è l'aspirina, che inibisce l'attività delle ciclossigenasi COX-1 e COX-2, che producono le prostaglandine, mediatori dell'infiammazione, riducendo dunque la sensazione di dolore. Il cianuro è invece un inibitore irreversibile che si combina con il rame ed il ferro presenti nel sito attivo dell'enzima citocromo c ossidasi, bloccando la catena di trasporto degli elettroni e, di conseguenza, la respirazione cellulare.
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gli enzimi = sensori molecolari con attività catalitica
In conclusione controllo metabolico = controllo cinetico controllo cinetico = controllo enzimatico gli enzimi = catalizzatori modulabili gli enzimi = sensori molecolari con attività catalitica
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