Fe-protoporfirina IX La struttra terziaria, quella maggiormente legata alla funzione, evoluzionisticamente è più conservata.

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4 Fe-protoporfirina IX

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12 La struttra terziaria, quella maggiormente legata alla funzione,
evoluzionisticamente è più conservata di quella primaria.

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17 Il legame cooperativo dell’O2 all’Hb permette di trasportare
una quantità di O2 1,7 (66/38) volte maggiore di quella che sarebbe trasportata se i siti fossero indipendenti.

18 Modello sequenziale di una proteina allosterica
Il legame di un ligando (L) ad una subunità modifica la conformazione di quella particolare subunità dallo stato T (quadrato) a quello R (cerchio). Questa transizione facilita, di volta in volta, il legame dei successivi ligandi alle altre subunità.

19 Struttura quaternaria dell’emoglobina
In seguito all’ossigenazione i dimeri 1 1 ed 2 2 ruotano di circa 15° uno rispetto all’altro.

20 Posizione dello ione ferro nella deossiemoglobina

21 In seguito all’ossigenazione, lo ione ferro
si avvicina al piano dell’eme.

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25 Modificazionie conformazionale dell’emoglobina
conseguente alla sua ossigenazione.

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30 Questo composto fortemente ionico, presente negli eritrociti
ad una concentrazione circa uguale a quella della emoglobina (~ 2-4 mM), influenza in misura rilevante l’affinità dell’emoglobina per l’ossigeno.

31 In assenza di 2, 3 BPG, l’emoglobina sarebbe un trasportatore di ossigeno estremamente
inefficiente, poiché rilascerebbe solo l’8% del suo carico di ossigeno.

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34 Poiché l’emoglobina fetale non lega il 2,3 BPG così bene come quella materna,
gli eritrociti fetali hanno un’affinità per l’ossigeno più alta di quella degli eritrociti materni.

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38 66% Es.Tessuto muscolare a riposo Es.Tessuto muscolare in attività
Quando l’emoglobina raggiunge una regione a pH più basso rispetto a quello dei polmoni, la sua tendenza a rilasciare ossigeno, già imputabile alla minore pO2 locale , aumenta.

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