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PubblicatoTàmmaro Borrelli Modificato 10 anni fa
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E+S P L’energia di legame del substrato abbassa l’energia di
attivazione di kcat/Km [ETOT] [E] Il rapporto kcat/Km (costante di specificità) è una misura dell’efficienza catalitica di un enzima: è la costante di second’ordine con cui E ed S reagiscono per dare P kcat/Km E+S P
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Gatt = G± + GS kcat/Km RT ln(kcat/Km) = RT ln(KBT/h) - Gatt
E+S ES ES± E+P Gatt E+S ES± E+P Gatt = G± + GS RT ln(kcat/Km) = RT ln(KBT/h) - G± - GS
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Gatt = G± + GS RT ln(kcat/Km) = RT ln(KBT/h) - G± - GS
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La massima energia di legame tra enzima e substrato si ha quando
ogni gruppo chimico del substrato viene alloggiato in un sito complementare dell’enzima. Tuttavia, siccome la struttura del substrato cambia durante la reazione, divenendo prima lo stato di transizione e poi i substrati, l’enzima può essere complementare ad una sola forma del substrato. Come vedremo, dal punto di vista della catalisi, è vantaggioso che l’enzima sia complementare allo stato di transizione, piuttosto che al substrato.
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[S] >> Km v = kcat [E0] Uniform binding energy effect
(no advantage) Km kcat = Differential binding energy effect (disadvantage) Km kcat Differential binding energy effect (advantage) Km = kcat
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[S] << Km v = kcat/Km [S][E] Uniform binding energy effect
(advantage) Km kcat Differential binding energy effect (mild advantage) Km kcat = Differential binding energy effect (advantage) Km = kcat
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La complementarità tra enzima e substrato comporta che kcat/Km sia la massima
Gb = massima energia di legame disponibile GR = variazione di energia avversa dovuta alla scarsa complementarità G0± = energia di attivazione dovuta alla rottura e formazione di legami Massima complementarità con lo stato di transizione (——) Gatt = G0± + Gb Massima complementarità con il substrato (------) Gatt = G0± + Gb + GR
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Evoluzione della massima costante di velocità:
Legame debole del substrato Legame forte dello stato di transizione Per valori di kcat / Km costanti, le velocità massime si hanno per Km > [S]
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[ETOT] [E]
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L’evoluzione di un enzima può essere schematizzata in due punti:
Il valore di kcat/Km è massimo se l’enzima è complementare allo stato di transizione. La [E] è massima quando la Km è grande, così che la maggior parte dell’enzima è in forma libera Fanno eccezione gli enzimi che catalizzano tappe di controllo
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Distribuzione dei valori di Km / [S] per gli enzimi glicolitici
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Il concetto di distorsione del substrato di Haldane
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Adattamento indotto Esochinasi D-glucosio + ATP D-glucosio 6-fosfato + ADP + H+
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Adattamento indotto Esochinasi D-glucosio + ATP D-glucosio 6-fosfato + ADP + H+
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Legame non produttivo
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