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PubblicatoFelisa Franchini Modificato 10 anni fa
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Gli aminoacidi in eccesso vengono degradati o convertiti in glucosio o in lipidi.
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Il glutammato come collettore di ammoniaca…
…attraverso reazioni di transaminazione… …e, infine, desaminazione.
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Il PLP è cofattore di altri enzimi che agiscono sul carbonio alfa
…indebolendo il legame: amminotransferasi; decarbossilasi; Aldolasi. Altri enzimi catalizzano eliminazioni o sostituzioni in corrispondenza del carbonio b (triptofano sintetasi) o g (cistationina b-sintasi).
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Tautomeri stabili del PLP
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Meccanismo della transaminazione
aldimmina chetimmina Piridossamina fosfato Intermedio chinonico
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Glutammato/ossalacetato aminotransferasi: GOT
Aspartato transamminasi: AST Nel cuore è più abbondante Glutammato e a-chetoglutarato sono la coppia comune
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Aspartato transaminasi (PLP)
NH3+
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Glutamato-piruvato aminotransferasi (GPT) o alanina transaminasi (ALT)
Ciclo dell’alanina
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Glutammato deidrogenasi: deaminazione ossidativa
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Glutammato deidrogenasi: aminazione riduttiva
+ ATP Nei mitocondri epatici permette di detossificare l’NH4+ proveniente dalla flora batterica intestinale E’ regolata allostericamente dai nucleotidi purinici: ADP e GDP stimolano la desaminazione, ATP e GTP stimolano l’aminazione
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Glutammina sintetasi
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GS batterica: i siti attivi sono fra le interfacce delle subunità
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Modificazione covalente della glutammina sintetasi
Si possono modificare monomeri dell’oloenzima aumentando l’inattivazione
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Regolazione della modificazione covalente della GS
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