I protidi protidi

pag. 84 I protidi: introduzione I protidi o proteine sono sostanze organiche azotate, di struttura complessa, presenti in tutte le cellule di tutti gli organismi viventi. Le proteine sono composti quaternari formati da C, H, O e N, possono anche contenere S e P. Nell’organismo umano costituiscono circa il 18% del peso corporeo. Le proteine sono macromolecole formate dalla unione di molti amminoacidi.

C H O N POLIMERI LINEARI di 20 amminoacidi diversi Protidi da PROTOS = primo per la loro importanza primaria C H O N Sono sostanze quaternarie a contengono anche S e P POLIMERI LINEARI di 20 amminoacidi diversi protidi

AMMINOACIDI COOH H NH2 C R Gruppo acido o carbossile Gruppo basico o amminico COOH H NH2 C R Parte variabile R = gruppo di atomi che formano una catena non molto lunga protidi

pag. 85/1 Gli amminoacidi proteici Amminoacidi ordinari Gli amminoacidi (AA) esistenti in natura sono tanti, ma solo 20 di essi sono i costituenti abituali delle proteine e sono detti AA ordinari. Amminoacidi occasionali Sono gli AA che si trovano saltuariamente come costituenti delle proteine. Caratteristiche degli AA: - sono solidi bianchi, cristallini; di sapore variabile dal dolciastro all’acido e all’amaro - in base alla loro solubilità in acqua possono essere AA idrofili o AA idrofobi

pag. 85/2 Gli amminoacidi proteici 6

pag. 86 Gli amminoacidi essenziali La formula di struttura di un AA generico è: Sono detti amminoacidi essenziali (AAE) gli AA che non possono essere sintetizzati dal nostro organismo  per evitare deficit nutritivi si devono introdurre con gli alimenti. Gli AAE sono 10 per i bambini e 8 per gli adulti. AA limitante: AAE presente in minore quantità in un alimento. AA ramificati: AAE con forma “ramificata” (valina, leucina, isoleucina)  possono essere impiegati come fonte di energia in caso di necessità metabolica.

8 12 AMMINOACIDI Leucina Isoleucina Valina Serina Triptofano Fenilalanina Lisina Metionina ESSENZIALI Sono 8 NON ESSENZIALI 12 Gli altri ESSENZIALI = devono essere introdotti con gli alimenti – L’organismo non li sintetizza protidi

pag. 87 Il legame peptidico È un legame covalente che si forma tra un gruppo carbossilico e un gruppo amminico di due AA consecutivi con eliminazione di una molecola di H2O. AA + AA  dipeptide AA + AA + AA  tripeptide AA + AA + .....  oligopeptide AA + AA + ……...  polipeptide più di 50 AA  proteina La scissione del legame peptidico in presenza di acqua è detta proteolisi. La proteolisi può avvenire: per via chimica o per via enzimatica.

pag. 88 La struttura delle proteine Le proteine possono essere organizzate in quattro livelli, in relazione fra di loro. Struttura primaria È data dal numero, tipo e sequenza specifica degli amminoacidi che formano la catena polipeptidica. Variazioni anche minime della s. primaria possono determinare gravi alterazioni fisiologiche (es. anemia falciforme). Struttura secondaria È data dalla conformazione spaziale delle catene polipeptidiche. La s. secondaria più comune è l’avvolgimento a spirale o ad alfa elica, mantenuta stabile dai legami idrogeno, e tipica delle proteine fibrose con un ruolo di tipo prevalentemente meccanico.

Protidi Struttura primaria Indica la sequenza di amminoacidi nella catena proteica. È caratterizzata da un preciso tipo e ordine di A.A. uniti tra loro dal legame peptidico. Minimi cambiamenti della struttura primaria si ripercuotono su altre strutture e sulla funzionalità della proteina stessa. Copyright © 2015 Clitt Questo file è una estensione online del corso Rodato, Alimenti, turismo e ambiente

Protidi Struttura secondaria Descrive la formazione di legami idrogeno tra i gruppi CO e NH dello scheletro polipeptidico degli amminoacidi tra loro adiacenti nella struttura primaria. Ci sono tre principali tipi di struttura secondaria: alfa-elica; foglietto-beta; ripiegamento-beta. Copyright © 2015 Clitt Questo file è una estensione online del corso Rodato, Alimenti, turismo e ambiente

pag. 89/1 La struttura delle proteine Struttura terziaria È data dalla configurazione tridimensionale della catena polipeptidica, che viene mantenuta stabile da ponti disolfuro e ponti idrogeno. Questo tipo di struttura è tipico degli enzimi e di alcuni ormoni. Struttura quaternaria È data dall’unione di due o più catene polipeptidiche, ognuna delle quali prende il nome di subunità. Questo tipo di struttura è tipico dell’emoglobina.

Protidi Struttura terziaria Si forma quando la struttura secondaria di una proteina si ripiega in vari punti, in modo da determinare una forma tridimensionale caratteristica e specifica. Questo tipo di struttura riguarda le proteine globulari che presentano una attività biologica specializzata, come ad esempio enzimi ed ormoni. Copyright © 2015 Clitt Questo file è una estensione online del corso Rodato, Alimenti, turismo e ambiente

Protidi Struttura quaternaria Si forma dall’associazione di più catene polipeptidiche che già presentano una struttura secondaria o terziaria. Tipico esempio è l’emoglobina, costituita da 4 catene: 2 di tipo (141 A.A.) e 2 di tipo (146 A.A.), a ciascuna delle quali è legato un gruppo eme contenente ferro. Un altro esempio è l’insulina, formata da 2 catene: A con 21 A.A. e B con 30 A.A. Copyright © 2015 Clitt Questo file è una estensione online del corso Rodato, Alimenti, turismo e ambiente

pag. 89/2 La struttura delle proteine

pag. 90/1 La classificazione delle proteine Le proteine possono classificarsi con diversi criteri: - in base alla forma - in base alla funzione - in base alla composizione chimica - in base al valore biologico In base alla forma si distinguono: - p. fibrose, di solito hanno un ruolo di tipo meccanico (es. proteina della contrazione muscolare) - p. globulari, di solito svolgono ruoli biologici complessi (es. enzimi)

pag. 90/2 La classificazione delle proteine In base alla funzione si distinguono: - p. di trasporto (es. lipoproteine del sangue) - p. strutturali (es. collagene della cartilagine) - p. di difesa immunitaria o immunoglobuline (o anticorpi), che concorrono alla difesa dell’organismo - p. contrattili (es. actina e miosina del muscolo) - p. con funzione ormonale (es. insulina, glucagone regolano la glicemia) - enzimi (es. tripsina, amilasi) In base alla composizione chimica si distinguono: - p. semplici (costituite da soli amminoacidi) - p. coniugate (costituite da una catena polipeptidica e da una parte di natura non proteica detta gruppo prostetico)

pag. 91 La classificazione delle proteine In base al valore biologico (ovvero al contenuto di AAE) si distinguono: - p. ad alto valore biologico  contengono tutti gli AAE (es. carne, pesce, uova, latte e formaggi) - p. a medio valore biologico  uno o più AAE non sono presenti in quantità significativa ai fini nutrizionali (es. nei legumi scarseggiano gli AA solforati) - p. a basso valore biologico  manca uno o più AAE (es. nei cereali manca l’AA lisina) Complementarietà delle proteine: p. a medio valore biologico + p. a basso valore biologico (nello stesso pasto) = pool completo di AAE (equivalenza nutrizionale con p. ad alto valore biologico).

pag. 92 La denaturazione proteica La denaturazione è una qualsiasi modificazione della conformazione spaziale della proteina, ma senza che questa comporti la rottura dei legami peptidici. Generalmente la denaturazione è un processo irreversibile che comporta: - perdita della struttura nativa della proteina - perdita delle proprietà fisico-chimiche e biologiche Può essere causata da: - agenti fisici, ad es. calore, agitazione meccanica - agenti chimici, ad es. acidi, basi, alcol

pag. 93/1 Gli enzimi Sono proteine in grado di catalizzare una reazione biologica (in pratica accelerano la velocità della reazione). Sono così costituti: apoenzima + coenzima = oloenzima (parte proteica) (parte non proteica) Gli enzimi sono molto specifici per la reazione catalizzata e per i substrati coinvolti.

pag. 93/2 Gli enzimi L’attività degli enzimi dipende: - dalla temperatura - dal pH - dalla concentrazione dei substrati Secondo la nomenclatura convenzionale il nome degli enzimi è costituito dal nome del substrato (o del processo chimico catalizzato) e dal suffisso -asi (es. saccarasi è il nome dell’enzima attivo sul saccarosio).

pag. 93/3 Gli enzimi

Digestione delle proteine La digestione delle proteine inizia nello stomaco per azione della pepsina (proteasi gastrica), attivata a sua volta dall'acido cloridrico. Si formano così i polipeptidi (catene formate da più aminoacidi) I polipeptidi insieme alle proteine denaturate passano nel duodeno dove gli enzimi pancreatici (proteasi) li demoliscono a catene di aminoacidi ancora più piccole. gli enzimi contenuti nel succo enterico (peptidasi), liberano i singoli aminoacidi, che assorbiti dai villi intestinali giungono al fegato attraverso la vena porta.

gli enzimi digestivi determinano l’idrolisi delle proteine Pepsina Proteasi Peptidasi peptidi amminoacidi proteina

pag. 94 La digestione delle proteine Grazie ai villi intestinali, gli AA liberati durante la digestione vengono assorbiti a livello del tenue, e tramite la vena porta giungono al fegato per essere metabolizzati.

pag. 95/1 Il metabolismo degli amminoacidi Gli AA vengono utilizzati nell’organismo primariamente per la sintesi di proteine. Gli AA, in base al loro destino metabolico, possono essere distinti in: - glucogenetici  se possono essere trasformati in glucosio - chetogenetici  se possono dare corpi chetonici

pag. 95/2 Il metabolismo degli amminoacidi Eliminazione dell’azoto Il gruppo –NH2 dell’AA viene convertito in ammoniaca (NH3) che è una sostanza tossica  viene rapidamente trasformata in urea  eliminata attraverso le urine. La trasformazione di ammoniaca in urea avviene tramite una serie di reazioni nota come ciclo dell’urea (localizzato nelle cellule del fegato).

pag. 96 Le funzioni delle proteine La principale funzione delle proteine è di tipo plastico (o strutturale), ma assolvono anche un ruolo regolatore (ad es. enzimi e alcuni ormoni). Le proteine in eccesso vengono utilizzate per produrre energia o per la sintesi di altre molecole. 1 g di proteine = 4 kcal = 17 kJ

pag. 97 Il fabbisogno proteico Per un adulto sano la quantità di proteine consigliata è di  1 g/kg di peso corporeo al giorno (circa il 10-15% dell’apporto energetico totale). Il fabbisogno proteico varia in funzione: - dell’età - della massa corporea - delle condizioni fisiologiche - dell’apporto energetico della dieta e della qualità delle proteine ingerite Eccesso proteico  obesità e surplus di lavoro per i reni. Carenza proteica  deperimento generale e nelle gravi insufficienze un grave stato patologico noto con il nome di kwashiorkor.