a-amminoacidi a Amminoacidi (1) Gruppo carbossilico Gruppo amminico Gruppo laterale (R)

g-amminoacido g Amminoacidi (2) a b acido 4-ammino butanoico (g-ammino butanoico,GABA) g

Amminoacidi (3) Gli amminoacidi che si ottengono dall'idrolisi delle proteine sono 20 e tutti a-amminoacidi 

Amminoacidi (4) Gli a-amminoacidi naturali appartengono tutti alla serie sterica L (ad eccezione della glicina, che non ha atomi di carbonio asimmetrici)

C O O H H N C H R 2 Amminoacidi (5) Gli a-amminoacidi naturali differiscono per la struttura della catena laterale

R Amminoacidi apolari *imminoacido COO- C- H H3N- Glicina Gly G -H + Glicina Gly G -H Alanina Ala A -CH3 Valina Val V -CH(CH3)2 Leucina Leu L -CH2-CH(CH3)2 Isoleucina Ile I -CH(CH3)-CH2-CH3 Prolina* Pro P Essenziale Essenziale Essenziale H N CH COO- CH2 H2C + *imminoacido H OH N CH COO- CH2 H2C + Idrossiprolina (Hyp) Forma idrossilata presente nel collagene in seguito a modificazione postraduzionale

Amminoacidi polari non carichi COO- + H3N- C- H R Serina Ser S -CH2-OH Treonina Thr T -CHOH-CH3 Cisteina* Cys C -CH2-SH Metionina Met M -(CH2)2-S-CH3 Asparagina Asn N -CH2-CONH2 Glutammina Gln Q -CH2-CH2-CONH2 Essenziale Essenziale SH CH2 COO- C H H3N + SH CH2 COO- C H H3N + S COO- C H H3N + H2C CH2 *ossidazione (-2H) riduzione (+2H) Cisteina Cistina

NON essenziale se nella dieta è presente Amminoacidi aromatici R COO- C- H H3N- + Fenilalanina Phe F Tirosina* Tyr Y Triptofano Trp W CH2 Essenziale OH CH2 NON essenziale se nella dieta è presente fenilalanina N H CH2 Essenziale indolo

Amminoacidi con carica negativa COO- C- H H3N- + Amminoacidi acidi Aspartato Asp D -CH2-COOH Glutammato Glu E -(CH2)2-COOH

Amminoacidi con carica positiva COO- C- H H3N- + Amminoacidi basici Istidina His H Lisina* Lys K -(CH2)4-NH3+ Arginina Arg R -(CH2)3-NH-C=NH2+ NH2 H N CH2 + Essenziale anello imidazolico Essenziale Essenziale Gruppo guanidinico *Idrossilisina (Hyl) Forma idrossilata presente nel collagene in seguito a modificazione postraduzionale -(CH2)3-CH-NH3+ OH

Amminoacidi non standard a) Amminoacidi presenti nelle proteine ottenuti dalle modificazioni post-traduzionali b) Amminoacidi non presenti nelle proteine

Proprietà degli amminoacidi in soluzione (1) Allo stato cristallino gli amminoacidi sono nella forma zwitterionica (anfoinica) La loro natura dipolare è dimostrata dai punti di fusione molto più alti rispetto a molecole organiche di pari massa (valori simili ai sali ionici)

Proprietà degli amminoacidi in soluzione (2) Gli amminoacidi sono anfoliti forma anionica forma anfoionica forma cationica

Proprietà degli amminoacidi in soluzione (3) Gli amminoacidi sono acidi deboli poliprotici

pKa1 = 2.34 pKa = 4.75 Proprietà degli amminoacidi in soluzione (4) Il pKa1 degli amminoacidi è influenzato dal gruppo amminico glicina (ac. amminoacetico) pKa1 = 2.34 acido acetico pKa = 4.75

Legame peptidico (1) Dalla condensazione di due amminoacidi si forma un “legame peptidico” (legame carbammidico)

Mesomeria del gruppo funzionale peptidico Legame peptidico (2) Mesomeria del gruppo funzionale peptidico Sei atomi coplanari a a

Planarità e isomeria cis/trans Legame peptidico (3) Planarità e isomeria cis/trans Angoli diedri di torsione intorno ai legami  e 

Es: seril-glicil-aspartil-alanil-leucina Catena polipeptidica Dalla condensazione di più amminoacidi si forma una “catena polipeptidica” Es: seril-glicil-aspartil-alanil-leucina Per convenzione l’inizio della catena è il gruppo amminico terminale amminoacido C-terminale amminoacido N-terminale