La carne Con il termine carne si intendono i muscoli striati e i tessuti strettamente connessi di: All’interno degli organismi di questi animali, altre parti che sono generalmente associate alla carne dal punto di vista merceologico sono le frattaglie (i principali organi interni), la trippa (stomaco e intestino) e le animelle (pancreas, timo, ghiandole salivari) animali da macello (bovini, suini, ovini, caprini, equini) animali da cortile (pollame, tacchini, conigli) selvaggina

Classificazione delle carni Le carni destinate all’alimentazione possono essere classificate in vari modi, ad esempio in base alla specie animale da cui provengono. Importante è la classificazione in base ai trattamenti subiti prima del consumo. Si possono avere allora: le carni fresche, che abbiano subìto soltanto trattamenti refrigeranti le carni sterilizzate, come la carne in scatola, per la cui preparazione è consentito l’uso di additivi (nitrati e nitriti, antiossidanti, addensanti, gelificanti, esaltatori di sapidità) le carni salate e/o essiccate e/o affumicate e/o cotte: i salumi, insaccati o non, che possono contenere numerosi additivi

Altra classificazione Carni bianche: vitello e ovicaprini giovani, animali da cortile, suini leggeri Carni rosse: bovini, ovicaprini, equini adulti ecc.

Tessuti che compongono la carne Tessuto connettivo Tessuto muscolare Tessuto adiposo

Tessuto connettivo Il tessuto connettivo serve a tenere insieme il tessuto muscolare e lo collega agli altri tessuti Forma le membrane di rivestimento dei fasci di fibre e del muscolo e i tendini con cui i muscoli si collegano alle ossa 6

Tessuto connettivo Nel tessuto connettivo si trovano in abbondanza 2 proteine: collagene (con la bollitura forma la gelatina) e elastina, proteina elastica, insolubile in acqua 7

Tessuto connettivo Epimisio, Perimisio, Endomisio, Guaina che riveste tutto il muscolo, Connettivo denso irregolare, ricco di collagene. Perimisio, Guaina che riveste i fasci di fibre muscolari (Fascicoli) Connettivo meno denso, deriva dall’epimisio. Endomisio, Guaina che riveste le singole cellule muscolari, Fibre reticolari e lamina esterna (lamina basale), Ci possono essere Fibroblasti. 8

Tessuto muscolare Formato da lunghe fibre proteiche riunite in fasci Le proteine maggiormente presenti nel tessuto muscolare sono l’actina e la miosina (proteine contrattili) e la mioglobina (proteina che conferisce il colore rosso alle carni)

Muscolo Scheletrico 10

Organizzazione delle fibre muscolari composte da Miofibrille 1-2 µm di spessore, Organizzate in lunghi fasci longitudinali, Si estendono per tutta la lunghezza della fibra. 11

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Sarcomero Unità funzionale contrattile del muscolo striato. 2-3 µm di lunghezza. Delimitato da due Bande Z. Banda A, scura. Banda H, nel mezzo della banda A. Linea M, nel mezzo della banda H. Banda I, chiara. Tagliata a metà da Banda Z. 13

Actina (filamento sottile) Miosina (filamento spesso) 14

Contrazione e rilassamento Durante la contrazione i filamenti sottili scivolano su quelli spessi Accorciamento della fibra muscolare è la somma degli accorciamenti dei singoli sarcomeri. 16

Tessuto adiposo Questo tessuto è costituito dal grasso accumulato in particolari cellule, dette adipociti Il grasso può essere periviscerale, di copertura, di infiltrazione (venatura, marezzatura, prezzemolatura) In animali giovani sani, il grasso è sodo e bianco, in quelli vecchi è giallo e molle

Composizione La composizione della carne varia a seconda della specie, dell’età, dello stato nutrizionale e dell’alimentazione dell’animale Classe range % Acqua 50 - 79 Proteine 15 – 23 Composti azotati non proteici 1 - 2 Lipidi 2 - 30 Carboidrati 1.2 Sali minerali 1 Vitamine tracce

Variazione della composizione da specie a specie Tipo di carne acqua % proteine grassi colesterolo mg/100 g calorie Kcal/100 g ovino 75.0 20.4 3.41 70.0 122 bovino 75.1 22.0 1.90 60.0. 115 suino 74.7 1.86 65.0 114 pollo 72.7 20.6 5.60 81.0 144 tacchino 63.5 20.2 15.0 74.0 231 oca 52.4 15.7 31.0 86.0 364 lepre 73.3 21.6 3.01 124

Acqua Costituente principale del muscolo Valori + alti in individui giovani e magri Diminuisce con l’età in relazione alla diminuzione del rapporto muscolo/grasso Correlazione negativa tra acqua e grasso

Acqua La maggior parte si trova a livello intracellulare 12-15% si trova negli spazi extracellulari

Acqua Acqua legata (4-10 g/100 g proteine). Direttamente legata ai gruppi polari delle proteine Acqua immobilizzata (20-60 g/100 g proteine). Legata a molecole appartenenti all’acqua legata. I legami diventano sempre + deboli allontanandosi dai gruppi polari dell proteine Acqua libera (300-600 g/100 g proteine). Trattenuta solo meccanicamente. Viene persa durante la lavorazione

Proteine Proteine miofibrillari Proteine sarcoplasmatiche Hanno un alto VB, secondo solo a quello delle proteine dell’uovo e del siero del latte. Si distinguono in: Proteine miofibrillari Proteine sarcoplasmatiche Proteine dello stroma

Proteine miofibrillari 51.5% delle proteine totali Solubili in soluzioni saline conc. Influenzano le proprietà (e quindi la qualità) della carne: ritenzione di acqua Proprietà emusionanti morbidezza

Proteine miofibrillari Proteine contrattili (miosina e actina) Proteine regolatrici della contrazione (troponine e tropomiosina) Altre proteine (a- e b-actinina, proteina H, proteina C)

Proteine miofibrillari Actina e miosina costituiscono i filamenti delle miofibrille Miosina (filamento spesso) Actina (filamento sottile) Disco Z Linea M 26

Miosina Costituisce i filamenti spessi delle miofibrille 6 sub-unità: 2 catene avvolte a spirale e 4 catene + corte Per azione della tripsina, la miosina si suddivide in LMM (meromiosina leggera) e HMM (meromiosina pesante) 27

Actina Costituisce i filamenti sottili delle miofibrille Può essere sotto forma di monomero (G-actina) unità globulare piccola, formata da un’unica catena che contiene 1 ATP e 1 Ca2+ In presenza di Ca2+ e Mg2+, l’actina polimerizza e assume una forma filamentosa : F-actina Nel muscolo attivo, la F-actina sia associa alla miosina 28

Troponine e Tropomiosina Si trovano sui filamenti sottili delle miofibrille e regolano l’azione del Ca2+ sull’interazione actina-miosina La fissazione degli ioni Ca2+ sul complesso della troponina comporta lo slittamento della tropomiosina lungo i filamenti di actina e la messa a nudo dei siti di aggancio per la miosina 29

Proteine sarcoplasmatiche 32.5% delle proteine totali Solubili in acqua e in soluzioni saline diluite Enzimi (regolano il metabolismo glucidico e protidico) Mioglobina e citocromi (responsabili della colorazione della carne)

Mioglobina La mioglobina è una proteina globulare citoplasmatica che lega e accumula l’O2 nelle cellule muscolari Rilascia l’ossigeno quando la pressione parziale di O2 (pO2) nella cellula muscolare è insufficiente a sostenere il metabolismo aerobico (es: durante un’intensa attività fisica)

L’atomo di Ferro (Fe2+) forma altri 2 legami di coordinazione: 1 con l’atomo di azoto di un residuo di Istidina (His F8 o prossimale) (al di sopra del piano) e 1 con l’O2 (al di sotto del piano) La mioglobina lega l’ossigeno solo se il Fe si trova allo stato ridotto (Fe2+)

Importanza nutrizionale L’importanza nutrizionale risiede proprio nella presenza del gruppo prostetico eme. Il ferro emico è + biodisponibile rispetto a quello non emico.

Colorazione delle carni E’ dato da mioglobina (Mb) e emoglobina (Hb) e in misura minore dai citocromi La concentrazione di Mb e Hb varia a seconda della specie dell’animale, dell’età, e del tipo di muscolo Maggiore negli individui vecchi Maggiore nei muscoli + attivi

Stati chimici per la Mb Mb: Fe si trova nella forma ridotta (Fe2+) e il 6° sito di coordinazione è vacante Colorazione rosso porpora Ossimioglobina (MbO2): si forma per ossigenazione della Mb. Fe si trova nella forma ridotta (Fe2+) e lega una molecola di O2 Colorazione rosso vivo Metamioglobina (MMb): si forma per ox del Fe. Fe si trova nella forma ossidata (Fe3+) e lega una molecola di acqua Colorazione bruna

Stati chimici per la Mb Lo ione Fe2+ è in grado di legarsi con molecole gassose quali: O2, CO, NO, formando, rispettivamente, MbO2, carbossimioglobina e nitrosomioglobina. La mioglobina lega l’ossigeno solo se il Fe si trova allo stato ridotto (Fe2+) La capacità della Mb di combinarsi con O2 si perde quando la parte globinica viene denaturata. In tale condizione la tendenza del ferro ad ossidarsi a Fe3+ risulta maggiore. La cottura o la macerazione con limone causano la denaturazione della globina e l’ossidazione del ferro

Stati chimici per la Mb Ad elevate pressioni parziali di ossigeno, è favorita l’ossigenazione della Mb con formazione di MbO2. A basse pressioni parziali di ossigeno, è favorita l’ossidazione di Mb a MMb La carne fresca esposta all’aria, mostra in superficie un colore rosso vivo determinato dalla formazione di MbO2. Prolungando l’esposizione all’aria, l’ossidazione è favorita sulla ossigenazione e, in superficie, si forma in MMb

Formazione di MMb I meccanismi che regolano l’ossidazione della Mb e della MbO2 non sono del tutto chiariti. I principali fattori implicati sono: Presenza di enzimi ossigeno-dipendenti che consumano O2 presente nei tessuti superficiali della carne, favorendo la formazione di MMb presenza di enzimi riducenti che convertono la MMb nelle sue forme ridotte.

Stati chimici per la Mb Mb MbO2 MMb Ossigenazione Ossidazione Riduzione MMb

Autossidazione

Autossidazione La molecola di ossigeno si dissocia dall’eme prendendo un elettrone dal ferro e dopo protonazione dell’ossigeno superossido si trasforma in radicale idroperossido. Il protone può provenire dalla globina Autossidazione è favorita da diminuzione del pH che favorisce la dissociazione del complesso globina-eme

Proteine dello stroma 16% delle proteine totali Insolubili in acqua e in soluzioni saline Proteine delle membrane cellulari e subcellulari e quelle del tessuto connettivo (collagene ed elastina)

Collagene Proteina + abbondante nei mammiferi Principale costituente del tessuto connettivo E’ costituito da fibre insolubili in cui unità strutturale è il tropocollageno (molecola costrituita da 3 catene polipeptidiche)

COLLAGENE La valutazione dell'ammontare del tessuto connettivo viene realizzata basandosi sul contenuto di idrossiprolina, un aminoacido tipico del collagene e pressochè assente in altre proteine. L’inestensibilità del collagene deriva dai legami covalenti che si formano tra le catene proteiche Negli animali giovani, questi ponti sono pochi e labili. Negli individui adulti, sono presenti in numero maggiore

La conformazione delle molecole di collagene, la loro distribuzione nel tessuto connettivo all'interno del muscolo, giocano un ruolo considerevole nel determinare la tenerezza di un muscolo. La sintesi del collagene si realizza all'interno del muscolo, dopo un fase di aggregazione e di accrescimento delle fibre, una specifica reazione porta al legame delle fibre (polimerizzazione e reticolazione) che ne aumenta la resistenza.

L'invecchiamento del collagene comporta un radicale cambiamento nelle proprietà sia fisiche che chimiche; il collagene diviene infatti progressivamente meno solubile La conoscenza delle caratteriste del collagene è importate quando si cucina la carne. Un buon processo di cottura è specifico per ogni tipo di carne e deve essere adattato al tipo di muscolo ricco o povero in collagene ma anche al livello di reticolazione (età del collagene).

TRASFORMAZIONE DEL MUSCOLO IN CARNE La trasformazione del muscolo in carne avviene dopo la morte dell'animale, realizzata secondo svariati procedimenti (immobilizzazione, anestesia, dissanguamento); la muscolatura nel suo complesso attraversa tre fasi che comportano anche modificazioni fisiche. La carne è il prodotto delle modificazioni biochimiche a carico del tessuto muscolare che, nelle fasi di post macellazione, determinano la maturazione (frollatura)

Pre-rigor Durante la prima fase, il sistema nervoso rimane eccitabile per circa mezz’ora (dipende dalla specie) ed il muscolo può contrarsi e ritornare alla situazione normale, in questa fase il muscolo perde la sua flessibilità. La circolazione sanguigna cessa, [O2] diminuisce, e i muscoli non sono + in grado di ricavare energia dai processi respiratori.

Pre-rigor Iniziano una serie di vie metaboliche anaerobiche (glicolisi e fermentazione lattica). Si determina un accumulo di acido lattico e glicongenolisi. Tali processi sono meno efficienti e portano al consumo delle riserve energetiche

Rigor mortis Nel momento in cui il muscolo non dispone + di substrati energetici per la produzione di ATP, le proteine contrattili (actina e miosina) perdono la capacità di formare legami reversibili e si instaura la rigidità del muscolo, causata dalla contrazione definitiva e irreversibile dei sarcomeri. In carenza di ATP, actina e miosina si legano irreversibilmente a formare actomiosina.

Rigor mortis Con la progressiva perdita nelle riserve energetiche (ATP, glicogeno....) e nelle condizioni di anaerobiosi (la circolazione del sangue è cessata) gli ioni H+ accumulati nelle fibre muscolari inducono una diminuzione del valore del pH da 7 nel muscolo a 5-5,5 al raggiungimento del rigor mortis. E' estremamente importante per la qualità della carne che questo processo si realizzi lentamente nelle 12-24 ore successive alla macellazione.

La frollatura Durante questo periodo le carni subiscono trasformazioni chimico-fisiche Si formano sostanze aromatiche Le fibre proteiche si rilassano Le carni diventano morbide, riacquistano la capacità di trattenere acqua, migliorando la succulenza. 57

La maturazione o frollatura Durante questa fase, si verifica una graduale risoluzione della rigidità grazie a fenomeni chimici (pH, pressione osmotica) ed enzimatici. I processi enzimatici modificano la struttura del muscolo in quanto si ha un’idrolisi delle proteine del sarcomero, l'unità motoria della fibra muscolare.

La maturazione o frollatura Il risultato di questa idrolisi è il progressivo miglioramento della tenerezza che può essere valutata sia con prove meccaniche che con prove di assaggio. Nel caso specifico della carne bovina, la durata di questa fase è di 8-14 giorni.

La frollatura La durata del periodo varia a seconda dell’animale, delle T di conservazione delle carcasse e in misura minore del tipo di muscolo 60

La maturazione o frollatura L’aumento delle temperature di conservazione comporta un processo di intenerimento + rapido Generalmente gli animali giovani mostrano una maturazione più rapida rispetto agli animali più vecchi.

La maturazione o frollatura L'ammontare del tessuto connettivo rimane sempre presente a meno di ricorrere a particolari procedimenti come i trattamenti termici, la disorganizzazione meccanica del muscolo, o attraverso l'adozione di trattamenti enzimatici; in questi casi però non si tratterebbe più di carne fresca ma di carne lavorata.

La maturazione o frollatura Il tessuto connettivo determina la “durezza di base”. Durante la maturazione, non ci sono cambiamenti in questo parametro. Solo la cottura può modificare questo aspetto La maturazione riguarda la struttura miofibrillare del muscolo

Modificazioni chimiche Pressioni osmotiche intracellulari doppie rispetto ai normali valori fisiologici Diminuzione del pH Influenzano solubilità delle proteine miofibrillari, ne inducono la proteolisi

Modificazioni chimiche Pressioni osmotiche intracellulari doppie rispetto ai normali valori fisiologici “richiamano” liquidi dagli interstizi verso l’interno delle cellule, veicolando microorganismi che inizialmente sono presenti negli strati superficiali Contaminazione microbica troppo spinta comporta rapide alterazioni della carne

IL pH La determinazione del pH è importante per i legami esistenti tra questo parametro ed alcune fondamentali caratteristiche quali il colore, il potere di ritenzione dell’acqua, la tenerezza, l’aroma. Le carni al momento della macellazione presentano un pH pressoché neutro che si modifica poi nelle prime ore di conservazione mediante glicolisi anaerobica.

La trasformazione del glicogeno in acido lattico e l’accumulo di questo continua sino al raggiungimento di un pH, in genere, intorno a 5,4-5,5. A tale pH anche se rimane del glicogeno, il processo di formazione dell’acido lattico si arresta. Il pH terminale, raggiunto sia per carenza di glicogeno, sia per inattivazione degli enzimi glicolitici che per inaccessibilità del glicogeno agli attacchi enzimatici, viene definito pH finale. A temperatura ambiente la demolizione enzimatica avviene quasi totalmente nelle prime 24 ore.

La variazione di pH caratterizza buona parte del processo di maturazione della carne. Dipende da numerosi fattori tra i quali, oltre a quelli genetici o legati alle tecniche di allevamento o di alimentazione, le condizioni degli animali prima della macellazione, nonché la macellazione stessa e le operazioni di raffreddamento e di frollatura.

Durante la frollatura avvengono fenomeni di denaturazione delle proteine muscolari sui quali il pH esplica un’importante azione. In particolare la capacità di trattenere l’acqua è minima al punto isoelettrico corrispondente al pH finale di 5,4 - 5,5; se questo risulta più elevato viene stimolata la crescita di batteri e si determina lo sgradevole fenomeno, almeno dal punto di vista estetico e commerciale, delle carni strapazzate, note come "dark cutting beef".

Modificazioni enzimatiche Durante la maturazione, il complesso actomiosina non si dissocia. L’intenerimento è dovuto all’attività proteolitica a carico di alcune proteine miofibrillari responsabili dell’integrità della struttura miofibrillare, in particolare:

Modificazioni enzimatiche Desmina e vinculina (legami inter-miofibrillari) Titina, nebulina e troponina-T (legami intra-miofibrillari) Vinculina e distrofina (legami tra le fibrille e il sarcolemma) Laminina e fibronectina (legami delle cellulue muscolari con la lamina basale)

Modificazioni enzimatiche Gli enzimi proteolitici attivi sono: Catepsine lisosomiali Proteosoma calpaine

Modificazioni enzimatiche Catepsine sono enzimi proteolitici localizzati nei lisosomi. Range pH ottimale = 4-6 Classificate in base al residuo a.a. a livello del quale tagliano Degradano la troponina T

Modificazioni enzimatiche Calpaine sono proteasi attive a pH neutro e sono Ca-dipendenti in maniera diversa: m-calpaine (attive in presenza di mM Ca2+)

Modificazioni enzimatiche La calpastatina è un antagonista della trasformazione del muscolo in carne. E’ una proteina termo-resistente (a 100°C) che inibisce l’attività proteolitica della calpaina. Nella carne esiste un rapporto inverso fra attività della Calpastatina e tenerezza

Composizione e valore energetico di tagli di bovino adulto Taglio Acqua % Proteine % Grassi % Ferro (mg per 100g di prodotto fresco) Energia (Kcal) Costata 71,6 21,3 6,1 1,3 140 Fesa 75,2 21,8 1,8 103 Filetto 72,7 20,5 5 1,9 127 Magatello 74,9 2,8 1,4 110 Lombata 72,3 5,2 134 Noce 75,4 2,3 106 Scamone 73,8 21,4 3,7 119 Sottofesa 74,6 22 2,6 111 Osso buco 75 20,9 3,2 112 Biancostato 69 19,7 10,2 1,1 171 Spalla 21,5 2,4 1,5 108

COMPOSIZIONE MINERALE MEDIA (mg/100g) DEL MUSCOLO LONGISSIMUS DORSI DI VITELLONI FOSFORO 315.23 POTASSIO 188.80 SODIO 86.33 MAGNESIO 24.90 CALCIO 0,651 ZINCO 0,29 FERRO 4.08 SELENIO 0.25 RAME 0.11 CROMO ( g/100 g) 0,13

Lipidi della carne Grasso intracellulare Grasso intercellulare detto anche di infiltrazione, depositato sottoforma di: venatura marezzatura prezzemolatura marezzatura e prezzemolatura non sempre sono presenti. Grasso adiposo o sottocutaneo Il grasso adiposo è rappresentato per il 99% da trigliceridi neutri mentre il grasso muscolare contiene maggiori quantità di fosfolipidi, glicolipidi e colesterolo. La composizione dei trigliceridi varia con la specie ad esempio

Composizione dei trigliceridi nel bovino e nel suino SFA = Acidi grassi saturi UFA = Acidi grassi insaturi

Analisi dei lipidi della carne

CARATTERISTICHE DEL GRASSO DELLA CARNE DI BOVINI DI DIVERSA ETA’(%) Vitello Vitellone Toro Miristico (C14) 1.04 1.54 0.11 Palmitico (C16) 18.05 21.05 23.00 Stearico (C18) 16.05 18.03 17.06 Oleico (C18:1) 26.00 28.00 32.00 Linoleico 19.09 15.07 13.00 Saturi 40.00 43.00 44.04 Monoinsaturi 34.00 37.00 Polinsaturi n6 23.07 22.07 Polinsaturi n3 1.08 1.03 1.00

Cottura della carne Distruzione microrganismi Denaturazione proteine Fusione dei grassi Cambio di colore (mioglobina da rossa diventa grigia) Collagene (tessuto connettivo duro e tenace) si solubilizza nelle cotture lente (gelatinizzazione) Perdita di vitamine

Conservazione carne Basse temperature (refrigerazione, Congelamento, Surgelazione) Confezionamento in atmosfera modificata (CO2) Alte temperature (cottura, pastorizzazione, Sterilizzazione) Abbattimento aw (salagione, affumicatura, liofilizzazione) Agenti conservanti antimicrobici

Prodotti di salumeria parte 1 Salumi: ampia gamma di prodotti, la carne utilizzata può essere di suino, bovino, equino o mista (sigla identificativa: S, B, E ecc.) Possono essere muscoli interi (prosciutto) o carni tritate e impastate (salame, salsiccia ecc.) Insaccati Non insaccati

Prodotti di salumeria parte 2 Crudi Cotti Stagionati Freschi

Insaccati Scelta delle carni Triturazione Mescolamento Confezionamento Essiccazione (industriale, in corrente di aria calda per 30-48 ore) Stagionatura: in locali freschi, i batteri lattici iniziano l’opera di “maturazione “ del prodotto

Ingredienti Carni tritate Sale Spezie Aglio Zucchero Polvere di latte (o caseina o lattosio) Conservanti (nitriti e nitrati di Na e K)

Non insaccati Prosciutto crudo Preparazione delle cosce e salagione Sosta (i prosciutti rimangono in salagione circa 20 gg., durante i quali vengono via via risalati) Asciugatura (i prosciutti sono lavati dal sale e lasciati asciugare per qualche giorno) Stagionatura in locali freschi e ben areati

Prosciutti cotti Derivati da cosce di maiali non adatti alla produzione di crudo, o maiali di importazione Salagione in genere per salamoia, quindi il prosciutto viene messo in appositi stampi e cotto a vapore

Caratteristiche nutrizionali dei salumi Sono alimenti proteici Ricchi di grasso (in genere) Ricchi di colesterolo Ricchi di sale Sono, pertanto, sconsigliati a chi soffre di ipertensione e di ipercolesterolemia