AMMINOACIDI E PROTEINE Raffaella Aragona

Struttura degli amminoacidi Ogni amminoacido (eccetto la prolina) possiede un carbonio centrale, chiamato carbonio a, al quale sono legati quattro differenti gruppi: un gruppo amminico basico (-NH2) un gruppo carbossilico acido (-COOH) un atomo di idrogeno (-H) una catena laterale, diversa per ciascun amminoacido (-R)

Il legame peptidico: Nelle proteine quasi tutti i gruppi carbossilici e amminici degli amminoacidi sono uniti in legami peptidici C N H O OH R C N H O OH R + C N H O R OH

Le proprietà di ciascun amminoacido dipendono dalle catene laterali (-R) che sono responsabili della struttura, delle funzioni e della carica elettrica delle proteine Gli amminoacidi possono essere classificati in base alle proprietà delle loro catene laterali (-R) Gli amminoacidi con catene laterali cariche, idrofiliche, sono generalmente esposti sulla superficie delle proteine I residui idrofobici, non polari, si trovano in genere all’interno delle proteine, protetti dal contatto con l’acqua

Dal punto di vista biochimico gli amminoacidi si possono classificare in: Essenziali: quegli AA che una determinata specie non è in grado di sintetizzare (o li sintetizza in quantità non sufficienti *); - devono essere introdotti con la dieta - Phe, Val, Thr, Try, Ile, Met, Leu, Lys, His*, Arg* (* sono necessari nella dieta solo durante lo stadio giovanile di crescita) Non essenziali: quegli AA che una determinata specie è in grado di sintetizzare.

La struttura delle proteine Le proteine possono essere organizzate in quattro livelli, in relazione fra di loro Struttura primaria → numero, tipo e sequenza specifica degli amminoacidi che formano la proteina Struttura secondaria → conformazione spaziale delle catene Struttura terziaria → configurazione tridimensionale della catena polipeptidica Struttura quaternaria → unione di due o più catene polipeptidiche

Struttura primaria La sequenza degli aminoacidi di una proteina si chiama struttura primaria. Nelle proteine, gli amminoacidi sono uniti covalentemente con legami peptidici. I legami peptidici sono legami ammidici tra il gruppo a-carbossilico (-COOH) di un amminoacido ed il gruppo a-amminico (-NH2) dell’amminoacido successivo. Durante la formazione del legame peptidico viene eliminata una molecola di acqua (reazione di condensazione).

La peculiare sequenza amminoacidica di una catena polipeptidica rappresenta la struttura primaria Lisozima

Struttura secondaria Si riferisce alla conformazione locale della catena polipeptidica. E’ determinata da interazioni di tipo legame a idrogeno fra l’ossigeno di un gruppo carbonilico del legame peptidico e l’idrogeno del gruppo ammidico di un altro legame peptidico. Esistono due tipi di strutture secondarie: l’ a-elica ed il foglietto b.

Struttura secondaria b-foglietto a-elica strutture dovute ad interazioni “locali” di tipo ponte-H a-elica ponte-H ogni 3,6 aminoacidi Il legame H si instaura tra l’H dell’azoto amidico e l’O del gruppo carbonilico residui esterni alla spirale b-foglietto legami idrogeno fra aminoacidi di catene diverse foglietto piegato 11

Struttura terziaria La struttura terziaria è la conformazione tridimensionale, avvolta, di una proteina. La struttura primaria di una catena polipeptidica determina la sua struttura terziaria. Quando una proteina si avvolge su se stessa, gli AA che si trovano in regioni lontane della sequenza polipeptidica possono ugualmente interagire tra loro.

È indispensabile per la sua attività biologica. Struttura Terziaria La struttura terziaria è la conformazione tridimensionale assunta da una proteina. È stabilizzata da legami non covalenti come ponti idrogeno, interazioni idrofobiche tra amminoacidi non polari e legami ionici. È indispensabile per la sua attività biologica.

La struttura terziaria è stabilizzata da 4 tipi di interazioni Interazioni idrofobiche: gli amminoacidi con catene laterali non polari tendono a localizzarsi all’interno della molecola dove si associano con altri residui idrofobici. Interazioni ioniche: i gruppi con carica negativa (-COO-) possono interagire con gruppi carichi positivamente (-NH3+) Legami a idrogeno Legami disolfuro

Struttura quaternaria Molte proteine sono costituite da una sola catena polipeptidica (proteine monomeriche). Alcune proteine sono costituite da 2 o più catene polipeptidiche (subunità) strutturalmente identiche o diverse (proteine multimeriche). L’associazione di queste subunità costituisce la struttura quaternaria. Le subunità sono tenute insieme da interazioni non covalenti.

Struttura quaternaria: associazione di più catene polipeptidiche

Proteine globulari e fibrose Le proteine possono essere classificate in due gruppi principali: proteine globulari e fibrose. Proteine globulari Le catene polipeptidiche sono ripiegate ed assumono forma compatta, sferica o globulare. Proteine Fibrose Hanno catene polipeptidiche disposte in lunghi fasci o in foglietti. Sono insolubili in H2O per la presenza di AA idrofobici.

Le Proteine Fibrose Si dividono in tre categorie: le cheratine Sono di origine animali, insolubili in acqua, Assolvono ruoli strutturali per lo più. Si dividono in tre categorie: le cheratine i collageni le sete Formano tessuti protettivi Formano tessuti connettivi Come i bozzoli dei bachi da seta

Le Proteine Globulari Sono solubili in acqua, di forma quasi sferica, Assolvono funzioni biologiche. Possono essere: Enzimi Ormoni Proteine di trasporto Proteine di deposito

La denaturazione proteica Modificazione della conformazione spaziale della proteina: perdita della struttura nativa perdita delle proprietà fisico-chimiche e biologiche generalmente è un processo irreversibile Può essere causata da: agenti fisici, ad es. calore, agitazione meccanica agenti chimici, ad es. acidi, basi