Chimica Agraria -Parte Seconda-

Potenziale di ossidoriduzione Reazioni chimiche ENDOERGONICHE Le reazioni endoergoniche sono quelle reazioni che per avvenire necessitano di energia. ESOERGONICHE Le reazione esoergoniche all’ opposto invece quando avvengono liberano energia. Potenziale di ossidoriduzione Il potenziale di ossidoriduzione è l’unità di misura dell’energia libera di reazione delle varie sostanze.

IL ruolo dell’ ATP e la catena respiratoria. La molecola di ATP quando si forma immagazzina molta energia che rilascerà in seguito, quando per esempio, dovrà attivare un trasportatore. La catena respiratoria invece è caratterizzata da altre sostanze che sono: un neuclotide piridinico (NAD), una flavoproteina, il coenzima Q e più citocromi. Questa catena irreversibile che avviene nella membrana interna dei mitocondri libera energia ad ogni suo stadio e può essere inibita solo dalla presenza di ioni CN-. E’ da sottolineare che l’ATP è stettamente legato alla respirazione infatti se la pianta deve effettuare un trasporto attivo aumenterà la respirazione per incrementare la produzione di ATP.

Catalizzatori ed enzimi I catalizzatori, come anche gli enzimi, sono quelle sostanze che aiutano una reazione ad avvenire cioè abbassano il livello di energia necessaria per svolgerla. Riassumendo, quindi, gli enzimi hanno le seguenti funzioni: Abbassano l’energia di attivazione. Essendo di natura proteica hanno un’elevata specificità. Oltre ad accelerare le reazioni cellulari le controllano e le sincronizzano.

Energia di attivazione: intervento dei catalizzatori Per svolgere una reazione abbastanza velocemente le molecole devono essere in uno stato attivato. Le molecole vengono principalmente attivate da un innalzamento di temperatura ma ciò non può essere effettuato per le molecole biologiche le quali vengono attivate dai catalizzatori.

Cinetica delle reazioni enzimatiche. Per velocità di una reazione enzimatica si intende la quantità di substrato trasformato nell’ unità di tempo. In genere la velocità delle reazioni enzimatiche diminuisce con il passare del tempo come anche la quantità di substrato trasformato. In generale le reazioni enzimatiche possono essere influenzate dai seguenti fattori: Concentrazione dell’ enzima. Concentrazione del substrato. Temperatura Ph Presenza di cofattori enzimatici Presenza di inibitori

1- Concentrazione dell’enzima. La quantità di substrato trasformato è proporzionale alla concentrazione dell’enzima. Quindi la concentrazione dell’enzima è direttamente proporzionale alla quantità di prodotto formato. E’ importante sottolineare, però, che in base alla quantità di enzima si otterranno prodotti diversi.

2- Concentrazione del substrato. La velocità di una reazione enzimatica aumenta proporzionalmente all’aumento della concentrazione del substrato solo per un breve tratto fino ad un limite massimo detta velocità massima. Ciò si spiega per 2 motivi: Il primo, è che una volta saturato tutto l’enzima la velocità diminuisce esponenzialmente non essendoci più catalizzatori. Il secondo, è che, se il substrato è minore dell’enzima una parte di quest’ultimo rimarrà non saturato non potendo sviluppare così la velocità massima .

3- Temperatura Ogni enzima ha una temperatura ottimale per poter svolgere regolarmente le sue funzioni. Generalmente la temperatura ottimale è quella che permette l’equilibrio fra i processi di attivazione1 e quelli di denaturazione2 dell’enzima. La temperatura può comunque modificare: La stabilità dell’enzima. L’affinità dell’enzima per il substrato L’affinità dell’enzima con attivatori e/o inibitori 1: E’ quell’ azione che, tramite determinate sostanze, permette all’enzima di essere attivato cioè di poter svolgere le proprie funzioni. 2: E’ quell’ azione che, tramite determinate sostanze, permette all’enzima di essere denaturato cioè di ritornare allo stadio precedente di quello attivato rendendolo riutilizzabile (previa attivazione) successivamente.

4- Ph Ogni enzima ha un ph ottimale che gli permette di svolgere al meglio le sue funzioni. Generalmente il ph può influenzare: La velocità di denaturazione dell’enzima. il substrato. i centri attivi dell’enzima.

Peresenza di cofattori enzimatici. Alcuni enzimi per poter svolgere le loro funzioni hanno bisogno dell’ausilio dei cofattori. Questi possono essere ioni metallici o una molecola organica detta coenzima. Essi svolgono molte funzioni tra cui: favorire la formazione del complesso enzima-substrato o modificare la conformazione dell’enzima. I coenzimi si possono dividere in 2 classi: Trasportatori di idrogeno o elettroni Trasportatori di gruppi

Presenza di inibitori. Gli inibitori sono quegli agenti che aggiunti al substrato rallentano la velocità della reazione catalizzata dall’enzima. L’inibizione può essere: irreversibile o reversibile. Nel primo caso usa il termine di inattivatori. Nel secondo caso, invece, l’allontanamento degli inibitori porta ad una riattivazione dell’ attività del sistema. Inibizione competitiva Inibizione non competitiva In questo tipo di competizione In questo caso l’inibitore può il substrato e l’inibitore compe- fissarsi al complesso enzima- tono nel legarsi all’enzima. substrato o all’enzima (in un Gli inibitori competitivi sono punto diverso dal sito riservato sostanze simili al substrato, al substrato). In entrambi i casi aumentando la concentrazione i complessi sono inattivi, inoltre, di quest’ultimo l’effetto dell’ un aumento della concentrazione inibitore viene ridotto. del substrato non rimuoverebbe l’inibizione

Classificazione degli enzimi Gli enzimi sono stati classificati dalla Commissione sugli Enzimi dell’Unione Internazionale di Biochimica in sei classi: Ossidoreduttasi: enzimi che catalizzano reazioni di ossido- riduzione. Transferasi: enzimi che catalizzano reazioni di trasferimento di gruppi. Idrolasi: enzimi che catalizzano processi idrolitici. Liasi: enzimi che catalizzano la scissione o la formazione di legami C-C, C-O, C-N, C-S. Isomerasi: enzimi che catalizzano reazioni di isomerizzazione Sintetasi o Ligasi: enzimi che catalizzano la formazione di un legame tra due molecole accoppiata alla scissione di ATP.

Gli enzimi allosterici. Partendo dal principio che gli enzimi che svolgono funzioni generali all’interno della pianta agiscono tutti con un ritardo di tempo è facile dedurre che sia necessaria la presenza di enzimi che “rispondano” immediatamente agli stimoli. Questi enzimi sono detti enzimi allosterici. La loro caratteristica principale è la loro capacità di essere attivati o inibiti da sostanze che non hanno somiglianze con il substrato enzimatico: queste sostanze sono chiamate: effettori allosterici. Un enzima allosterico per aumentare il suo effetto ha due siti di attacco: i siti allosterici e i siti catalitici: