Gli aminoacidi in eccesso vengono degradati o convertiti in glucosio o in lipidi.
Il glutammato come collettore di ammoniaca… …attraverso reazioni di transaminazione… …e, infine, desaminazione.
Il PLP è cofattore di altri enzimi che agiscono sul carbonio alfa …indebolendo il legame: amminotransferasi; decarbossilasi; Aldolasi. Altri enzimi catalizzano eliminazioni o sostituzioni in corrispondenza del carbonio b (triptofano sintetasi) o g (cistationina b-sintasi).
Tautomeri stabili del PLP
Meccanismo della transaminazione aldimmina chetimmina Piridossamina fosfato Intermedio chinonico
Glutammato/ossalacetato aminotransferasi: GOT Aspartato transamminasi: AST Nel cuore è più abbondante Glutammato e a-chetoglutarato sono la coppia comune
Aspartato transaminasi (PLP) NH3+
Glutamato-piruvato aminotransferasi (GPT) o alanina transaminasi (ALT) Ciclo dell’alanina
Glutammato deidrogenasi: deaminazione ossidativa
Glutammato deidrogenasi: aminazione riduttiva + ATP Nei mitocondri epatici permette di detossificare l’NH4+ proveniente dalla flora batterica intestinale E’ regolata allostericamente dai nucleotidi purinici: ADP e GDP stimolano la desaminazione, ATP e GTP stimolano l’aminazione
Glutammina sintetasi
GS batterica: i siti attivi sono fra le interfacce delle subunità
Modificazione covalente della glutammina sintetasi Si possono modificare 1 - 12 monomeri dell’oloenzima aumentando l’inattivazione
Regolazione della modificazione covalente della GS