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PubblicatoJacopo Di maio Modificato 11 anni fa
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Endotossine Sebbene la principale funzione della membrana esterna dei batteri GRAM- sia di tipo strutturale, una delle sue importanti proprietà biologiche è la tossicità per gli animali. Tra i batteri gram- patogeni per l’uomo e per altri mammiferi vi sono, fra gli altri, membri dei generi Salmonella, Shigella ed Escherichia: alcuni dei sintomi provocati da questi batteri sono dovuti proprio alla tossicità* della loro membrana esterna. Le proprietà tossiche dipendono da una porzione della molecola LPS, ed in particolare dal lipide A di questi microrganismi. Per definire questo composto tossico viene normalmente usato il termine ENDOTOSSINA. Alcune endotossine possono causare gravi sintomi nell’uomo (come violenti episodi di disturbi gastrointestinali) *Tossicità: è la capacità di un organismo di svolgere il suo ruolo patogeno attraverso la produzione di tossine che inibiscono le funzioni della cellula o la uccidono.
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ESOTOSSINE ed ENDOTOSSINE
Le esotossine sono proteine secrete (principalmente dai b. Gram+) nell’ambiente circostante da microrganismi in crescita, quindi da cellule vive. Spesso i geni per la loro sintesi sono localizzati su plasmidi. Generalmente si legano a specifiche strutture o recettori cellulari ( i loro bersagli molecolari sono localizzati sulla membrana o all’interno delle cellule). Le endotossine sono parte integrante della membrana esterna dei batteri gram- e vengono rilasciate in grandi quantità soltanto quando la cellula batterica va incontro a lisi; la loro azione si esplica, cioè, quando l’endotossina si stacca dalla superficie batterica in seguito alla morte della cellula stessa.
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PORINE E PERIPLASMA. A differenza della membrana citoplasmatica, la membrana esterna dei batteri Gram-, pur essendo essenzialmente un doppio strato fosfolipidico, è parzialmente permeabile a piccole molecole. Ciò avviene alla presenza nella membrana esterna di proteine dette PORINE, che svolgono la funzione di canali, permettendo l’entrata e l’uscita di sostanze idrofiliche di piccole dimensioni attraverso la membrana stessa. PORINE SPECIFICHE: contengono uno specifico sito di legame per una o più sostanze strettamente correlate PORINE ASPECIFICHE: formano canali acquosi, attraverso i quali possono transitare piccole molecole di ogni tipo LE PORINE CONTENGONO TRE SUBUNITà IDENTICHE; SONO PROTEINE TRANSMEMBRANARIE ASSOCIATE A FORMARE PORI DI CIRCA 1nm DI DIAM. PRESENTI NELLA M.E.
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PERIPLASMA Sebbene sia permeabile a piccole molecole, la membrana esterna è impermeabile a enzimi e a molecole di grandi dimensioni. Infatti, una delle funzioni principali della M.E. si ritiene sia quella di impedire che alcuni enzimi, localizzati all’esterno della membrana citoplasmatica, diffondano al di fuori della cellula. Questi enzimi sono localizzati in una regione detta periplasma. Questo spazio, situato tra la superficie esterna della membrana citoplasmatica e la superficie interna della membrana esterna, ha uno spessore di circa 12-15nm ed una consistenza gelatinosa, dovuta all’abbondanza di proteine periplasmatiche. A seconda dell’organismo il periplasma può contenere: Enzimi idrolitici, che avviano la degradazione delle molecole nutritive Proteine di legame, che innescano il processo di trasporto dei substrati Recettori
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Le differenze strutturali tra la parete cellulare dei batteri gram- e gram+ sono in qualche modo responsabili della diversa reattività alla colorazione di gram. Nella colorazione di gram, un complesso insolubile di cristal violetto si forma all’interno della cellula: esso viene estratto dall’alcool nei batteri gram – ma non nei gram +. Questi ultimi hanno infatti una parete cellulare molto spessa costituita da molti strati di peptidoglicano, che si disidrata in presenza di alcool. Ciò impedisce al complesso cristal violetto di fuoriuscire. Nei batteri gram – il solvente penetra rapidamente attraverso la membrana esterna: il sottile strato di peptidoglicano non riesce ad ostacolare il passaggio del solvente, cosicchè il complesso cristal violetto iodio è facilmente rilasciato.
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