Hemoglobin Hb HbO2 Hb(O2)4 [Mioglobina (Mb)] EMOGLOBINA.

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3 Hemoglobin Hb HbO2 Hb(O2)4 [Mioglobina (Mb)] EMOGLOBINA

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5 α2β2

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8 Emoglobina/mioglobina: il gruppo eme non è legato in modo covalente

9 Emoglobina ossigenata (FeII-O2)
Ossiemoglobina (+ 4O2) Deossiemoglobina (senza O2) Emoglobina ossidata (FeIII), - metaemoglobina (“meta”) non lega ossigeno Monossido di carbonio, CO affinità 200 volte più dell’O2 legame è reversibile

10 Legame dell’ossigeni alla mioglobina
Mb + O2 ⇆ MbO2

11 NB: K1 < K2 < K3 < K4 (K4 ~ 100×K1)
Legame dell’ossigeni alla mioglobina Hb + O2 ⇆ HbO2 HbO2 + O2 ⇆ Hb(O2)2 Hb(O2)2 + O2 ⇆ Hb(O2)3 Hb(O2)3 + O2 ⇆ Hb(O2)4 NB: K1 < K2 < K3 < K4 (K4 ~ 100×K1)

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13 Grafico di Hill (coefficiente di Hill)

14 Forma T (tesa) Forma R (rilassata)

15 L’ossigeno che si lega al ferro causa un cambiamento nella struttura della proteina (interazioni tra subunità)

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17 Proteina allosterica (cooperatività)

18 Modelli per spiegare l’effetto allosterico (cooperativo)

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20 L’effetto Bohr: pH bassa → bassa affinità → rilascio di O2
-His-H+ Terminal-NH3+

21 Ruolo dell’emoglobina nel trasporto di CO2 dai tessuti ai polmoni
Trasporto diretto della CO2 dall’emoglobina: carbammato Hb-NH2 + CO Hb-NH-COO- + H+

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23 abassa l’affinità per l’ossigeno
BPG si lega soltanto alla deossiemoglobina: abassa l’affinità per l’ossigeno

24 Risultato totale di l’effetto Bohr CO2 BPG

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