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Mioglobina/emoglobina
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emoglobina/mioglobina
O2 non solubile in acqua Esistono due proteine che permettono il trasporto di O2 nel corpo emoglobina (Hb) – si trova nei globuli rossi RBC Trasporta anche CO2 and H+ Mioglobina (Mb) – si trova nei muscoli
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eme Mb and Hb legano O2 grazie alla presenza del gruppo eme eme
Gruppo prostetico Consiste di: Protoporphyrina Fe2+ (ferrous) nella forma ridotta
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Mioglobina (Mb) Mb è una proteina di tipo globulare
Gruppo eme inserito nel centro della catena Residui Non-polari proteggono Fe2+ dall’ossidazione a Fe3+ (Hematin)
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emoglobina (Hb) Hb è una proteina con struttura quaternaria
4 catene polipeptidiche legate tra loro da legami non coovalenti Ciascuna delle 4 catene contiene un gruppo eme nel centro della catena.
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emoglobina (Hb) La struttura tridimensionale di Mb e le 4 catene (alfa1-2,beta1-2) del Hb sono molto simili, nonostante la sequanza AA à uguale solamente per il 17%(omologia)
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emoglobina (Hb) Mioglobina emoglobina trasporta O2
Analogie e differenze tra Hb e Mb Mioglobina trasporta O2 legame O2 non-cooperativo La capacià di legare O2 non è influenzata dal pH, CO2 e 2-3 BPG emoglobina trasporta O2, CO2e H+ legame O2 cooperativo La capacità di legare O2 varia con il pH, CO2 e 2-3 BPG
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Curve di legame per una proteina di trasporto
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H+ si lega all’Hb e favorisce il rilascio di ossigeno
Risposta ai cambi di pH Un pH inferiore a livello dei tessuti indica un fabbisogno di ossigeno e favorisce il rilascio dello stesso: effetto Bohr CO2 + H2O HCO3- + H+ H+ si lega all’Hb e favorisce il rilascio di ossigeno
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Il BPG è un effettore allosterico dell’Hb che regola i cambiamenti a lungo termine nell’affinità per l’ossigeno
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Regolazione dell’ Hb da CO2
pCO2 alta nei tessuti attivi CO2 si combina con i gruppi amminici non carichi, e questo favorisce il rilascio di Ossigeno pCO2 nei polmoni bassa, anidride carbonica rilasciata, e questo favorisce il legame dell’ossigeno
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