bioChimica - 1 PON “le scienze in … gara”

Presentazione sul tema: "bioChimica - 1 PON “le scienze in … gara”"— Transcript della presentazione:

1 bioChimica - 1 PON “le scienze in … gara”
a.s. 2012/13 Liceo statale “E.P.Fonseca” – Napoli Esperto prof. C. Formica Tutor prof. L. Meduri

2 Concetti di Biologia. Generalità sulle biomolecole
Concetti di Biologia. Generalità sulle biomolecole. lo scheletro carbonioso. I gruppi funzionali. L’ossidazione degli alcoli primari e secondari Gli amminoacidi, struttura - il dominio costante e il dominio variabile: il gruppo R La formazione del legame peptidico Generalità su funzione ed evoluzione delle proteine, la struttura primaria

3 CARBONIO primario-secondario-terziario-quaternario
SCHELETRO CARBONIOSO CARBONIO primario-secondario-terziario-quaternario C Primario CH3 –CH3 legato a un solo carbonio C Secondario CH3-CH2–CH2-CH C4H10 legato a 2 carboni C Terziario CH -(CH3)2CH2-CH C5H12 legato a 3 carboni C Quaternario (CH3)3–C-CH2CH C6H14 legato a 4 carboni In parentesi i carboni delle catene laterali

4 Ossidazione degli alcoli
Alcol primari CH3 –CH2 –OH  CH3 –CHO  CH3 –COOH etanolo etanale (aldeide acetica) acido etanoico Alcol secondari CH3 –CH-OH –CH3  CH3 –CO –CH3 2-propanolo propanone (dimetil chetone) Le ossidazioni richiedono un ossidante energico come il cromo esavalente Cr6+ che si riduce a trivalente Cr3+ in ambiente acido con viraggio di colore. 3CH3 –CH2 –OH + 2K2 CrO4 + 5H2SO4  3CH3 –CHO + Cr2 (SO4 )3 + 2K2 SO4 + 8H2O

5 ibridazioni geometria Specie chimiche Orbitali partecipanti sp3
tetraedro CH4, H2O, NH3 S+px+py+pz sp2d Planare quadrata PdCl4 – Ni(CN)4 2- s+px+py+dx sp3d Trigonale bipiramidale PCl5 s+px+py+pz+dx sp3d2 ottaedrica SF5

6 Struttura amminoacido
dominio costante (valido per tutti gli aa.) atomo H acido gruppo amminico gruppo carbossilico basico aa. polari, non polari; neutri, basici, acidi residuo R variabile

7 + Legame peptidico R O R O C N C N H H OH OH O R OH C N H
H2O (reazione di consendazione) Legame peptidico

8 Tabella amminoacidi – parte I
Amminoacido Abbrev. Sigla internaz.ionale Residuo R Codoni Acido aspartico Asp D HOOC–CH2– GAU GAC Acido glutammico Glu E HOOC–(CH2)2– GAA GAG Alanina Ala A CH3– GCU GCA GCC GCG Arginina ◘ Arg R CH3–(CH2) 2–C-NH+-NH2 CGU CGA CGC CGG AGA AGC Asparagina Asn N H2NOC–CH2– AAU AAC Cisteina Cys C HS–CH2– UGU UGC Fenilalanina Phe F vedi figura UUU UUC Glicina Gly G -H GGU GGA GGC GGG Glutammina Gln Q H2NOC–(CH2)– CAA CAG Isoleucina ◘ Ile I CH3–CH2–CH(CH3)– AUU AUA AUC ◘ aa. essenziali

9 Tabella amminoacidi – parte II
Amminoacido Abbrev. Sigla internaz.ionale Residuo R Codoni Istidina ◘ His H vedi figura CAU CAC Leucina ◘ Leu L (CH3)2CH–CH2– UUA UUG CUU CUA CUC CUG Lisina ◘ Lys K H2N–(CH2)4– AAA AAG Metionina ◘ Met M CH3–S–CH2–CH2– AUG (inizio catena) Prolina Pro P CCU CCA CCC CCG Serina Ser S HOCH2– AGU AGC UCU UCC UCA UCG Tirosina Tyr Y UAU UAC Treonina ◘ Thr T CH3–CHOH– ACU ACA ACC ACG Triptofano Trp W UGC Valina ◘ Val V (CH3)2CH– GUU GUA GUC GUG Codoni STOP ___ __ fine catena UAA UAG UGA

10 CLASSIFICAZIONE AMMINOACIDI IN BASE ALLA POLARITÀ DEL GRUPPO R:
non polare polare carico polare non carico

11 aa. con gruppo R non polare
R non polare perché alifatico, aromatico o eterociclico metionina leucina glicina isoleucina valina alanina fenilalanina triptofano prolina

12 aa. con gruppo R polare carico
carica negativa COO- arginina lisina carica positiva NH+ NH2+ NH3+ acido aspartico istidina acido glutammico

13 aa. con R polare non carico
serina R polare non carico: OH, NH2, SH cisteina asparagina treonina tirosina glutammina

14 ALTRE CLASSIFICAZIONI:
ACIDI E BASICI ALIFATICI (gruppo R non polare) AROMATICI ETEROCICLICI

15 aa. acidi e basici istidina acido aspartico arginina acido glutammico
lisina

16 aa. aromatici A A fenilalanina tirosina tirosina fenilalanina
CH- COOH-NH2 fenilalanina CH- COOH-NH2 A A L’enzina fenilalanina idrossilasi catalizza la trasformazione da fenilalanina a tirosina. Idrossilasi = aggiunta di un gruppo ossidrile -OH

17 dalla tirosina agli ormoni e ai neurotrasmettotori
CH- COOH-NH2 dopamina CH2- NH2 DOPA CH- COOH-NH2 3 2 1 ADRENALINA CH2- NH-CH3 1 noradrenalina CH2- NH2 Tirosina idrossilasi 4 2 DOPA decarbossilasi 3 Dopamina idrossilasi 4 Metil transferasi (nella midollare del surrene

18 aa. eterociclici Prolina triptofano istidina
(è unico perché forma un anello pirrolidinico con l’N della catena principale triptofano istidina

19 formazione del legame peptidico
H2N-CH-COOH + H2N-CH-COOH H2N-CH-CO-HN-CH-COOH + H2O legame peptidico L’idrogeno degli amminoacidi è indicato accanto al C, inoltre i gruppi –R sono sottintesi

20 allungamento della catena
H2N-CH-CO-HN-CH- COOH+ H2N-CH-COOH +H3N-CH-CO-HN-CH- CO-HN-CH-COO- legame peptidico N-terminale C-terminale Gli amminoacidi hanno un comportamento anfotero: - sono basi all’N-terminale dove il gruppo —NH2 è in grado di accettare un protone H+ del carbossile diventando -NH3+ - sono acidi al C-terminale dove il gruppo —COOH cede il protone H+ e diventa –COO-

21 struttura primaria della proteina
Con l’aggiunta di altri amminoacidi al C-terminale la catena polipeptidica si allunga: la sequenza lineare dei residui amminoacidici (da a e in certi casi fino a 2.000) forma la struttura primaria +H3N-CH-CO-HN-CH- CO-HN-CH-CO-HN-CH-CO-HN-C-COO-…