organizzazione spaziale degli atomi in una proteina

Presentazione sul tema: "organizzazione spaziale degli atomi in una proteina"— Transcript della presentazione:

1 organizzazione spaziale degli atomi in una proteina
CONFORMAZIONE organizzazione spaziale degli atomi in una proteina STRUTTURA NATIVA conformazione funzionale di una proteina una proteina che perde la sua conformazione nativa, e quindi la sua funzione, si dice denaturata Sequenza di a-elica Ripiegamento della Subunità associate amminoacidi catena polipeptidica Primaria Secondaria Terziaria Quaternaria

2 STRUTTURA TERZIARIA DELLE PROTEINE
Ponte disolfuro Interazioni idrofobiche Legami idrogeno Ponti salini Definisce la disposizione di tutti gli atomi nello spazio tridimensionale Ulteriore ripiegamento della catena polipeptidica già organizzata in una struttura secondaria Amminoacidi localizzati in regioni lontane della sequenza polipetidica possono interagire tra loro

3 PROTEINE FIBROSE Forma allungata Costituite essenzialmente da un unico tipi di struttura secondaria Costituite prevalentemente da amminoacidi idrofobici (insolubili in H2O) Hanno un ruolo prevalentemente strutturale e conferiscono elasticità e resistenza alle strutture di cui fanno parte CHERATINE (lana, capelli, unghie) FIBROINA (seta)

4 sono molto estensibili e flessibili
a - CHERATINE formate da strutture ad a-elica, sono i principali costituenti di capelli, peli, unghie e lana sono molto estensibili e flessibili Nei CAPELLI le a-eliche sono associate a formare i protofilamenti a loro volta riunite tra loro riunite a formare un fascio di protofibrille Cellule Filamento intermedio Protofibrilla Protofilamento 2 a-eliche superavvolte a-elica

5 a-elica della cheratina
STRUTTURA DEL CAPELLO a-elica della cheratina 2 a-eliche superavvolte Protofilamento Protofibrilla

6 Il grado di flessibilità dipende dal contenuto di Cisteina (Cys)

7 Catena laterale di Ala Catena laterale di Gly
b - CHERATINE formate da strutture a foglietto b, sono i principali costituenti delle penne degli uccelli e della seta (fibroina) Catena laterale di Ala Catena laterale di Gly sono molto resistenti ma poco estensibili in quanto stirate quasi al massimo della lunghezza Nella SETA le piccole dimensioni delle catene laterali Ala e Gly permettono un impaccamento perfetto degli starti di foglietti

8 IL COLLAGENE E L’ELASTINA SONO PROTEINE FIBROSE
Fibra elastica Fibrilla di collagene Una molecola di elastina COLLAGENE ELASTINA

9 COLLAGENE Principale costituente del tessuto connettivo, tendini, cartilagine, matrice organica delle ossa e della matrice extracellulare 3 catene polipeptidiche sinistrorse avvolte l’una sull’altra in senso destrorso e unite tra loro da legami idrogeno

10 La struttura compatta e rigida del collagene conferisce resistenza alla tensione
I numerosi residui di Pro e Hyp impediscono la formazione di una a-elica Pro Il numero di legami crociati tra residui di Lys e HyLys aumenta con l’età

11 ELASTINA Proteina del tessuto connettivo che conferisce elasticità
Alveoli polmonari Vasi sanguigni arteriosi Ricca in amminoacidi idrofobici (Gly, Ala, Val) Flessibile ed estensibile Molti legami crociati formati da Lys e HyLys Fibra elastica Fibrilla di collagene Una molecola di elastina COLLAGENE ELASTINA

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14 organizzazione spaziale degli atomi in una proteina
CONFORMAZIONE organizzazione spaziale degli atomi in una proteina STRUTTURA NATIVA conformazione funzionale di una proteina una proteina che perde la sua conformazione nativa, e quindi la sua funzione, si dice denaturata Sequenza di a-elica Ripiegamento della Subunità associate amminoacidi catena polipeptidica Primaria Secondaria Terziaria Quaternaria

15 PROTEINE GLOBULARI Forma globulare Costituite da più tipi di struttura secondaria Dotate di struttura terziaria Idrosolubili: regione interna idrofobica, regione esterna essenzialmente idrofilica Svolgono svariate funzioni CATALISI: ENZIMI REGOLAZIONE