MODULO 2 UNITÀ 2.2 I PROTIDI.

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1 MODULO 2 UNITÀ I PROTIDI

2 Le proteine sono composti quaternari, ossia costituiti da: C, H, O e N
Pag. 94 Introduzione Le proteine sono sostanze organiche presenti in tutte le cellule di tutti gli organismi viventi Le proteine sono composti quaternari, ossia costituiti da: C, H, O e N Possono anche contenere S e P Nell’organismo umano costituiscono circa il 18% del peso corporeo Le proteine sono macromolecole formate dall’unione di molti amminoacidi (AA)

3 Gli AA che si trovano saltuariamente nelle proteine → AA occasionali
Pag. 95 I venti AA Gli AA esistenti in natura sono tanti, ma solo 20 sono i costituenti abituali delle proteine → AA ordinari Gli AA che si trovano saltuariamente nelle proteine → AA occasionali Gli AA possono essere: idrofili Idrofobi Questa caratteristica influisce sulla conformazione proteica

4 Pag. 96 Gli amminoacidi essenziali
AA essenziale: AA che non può essere sintetizzato dall’organismo → si deve introdurre con gli alimenti Gli AAE sono 10 per i bambini e 8 per gli adulti AA limitante: AAE presente in minore quantità in un alimento AA ramificati: AAE con forma “ramificata” = valina, leucina, isoleucina → possono essere impiegati come fonte di energia in caso di necessità

5 Pag. 97 Il legame peptidico
AA + AA → dipeptide AA + AA + AA → tripeptide AA + AA + … → oligopeptide AA + AA + … → polipeptide più di 50 AA → proteina

6 Struttura secondaria → conformazione spaziale delle catene
Pag. 98 La struttura delle proteine Le proteine possono essere organizzate in quattro livelli, in relazione fra di loro Struttura primaria → numero, tipo e sequenza specifica degli amminoacidi che formano la proteina Struttura secondaria → conformazione spaziale delle catene La struttura secondaria più comune è l’avvolgimento a spirale o ad alfa elica: è mantenuta stabile dai legami idrogeno è tipica della cheratina (presente nella pelle e nei capelli), della miosina (presente nei muscoli), ecc.

7 Pag. 99 La struttura delle proteine
Struttura terziaria → configurazione tridimensionale della catena polipeptidica Viene mantenuta stabile da: i ponti disolfuro i ponti idrogeno Ad es. enzimi e alcuni ormoni Struttura quaternaria → unione di due o più catene polipeptidiche Ogni catena polipeptidica si chiama subunità Ad es. emoglobina

8 In base alla forma: In base alla funzione:
Pag. 100/1 La classificazione delle proteine In base alla forma: p. fibrose, di solito hanno un ruolo di tipo meccanico (ad es. proteine della contrazione muscolare) p. globulari, di solito svolgono ruoli biologici complessi (ad es. enzimi) In base alla funzione: p. di trasporto (ad es. lipoproteine del sangue) p. strutturali (ad es. collagene della cartilagine) immunoglobuline (o anticorpi): concorrono alla difesa dell’organismo p. contrattili p. con funzione ormonale enzimi

9 Pag. 100/2 La classificazione delle proteine
In base alla composizione chimica: proteine semplici (costituite da soli amminoacidi) proteine coniugate (costituite da una catena polipeptidica e da una parte di natura non proteica detta gruppo prostetico)

10 Pag. 101 La classificazione delle proteine
In base al valore biologico (contenuto di AAE): p. ad alto valore biologico → contengono tutti gli AAE (carne, pesce uova, latte e formaggi) p. a medio valore biologico → scarseggiano alcuni AA (nei legumi gli amminoacidi solforati ) p. a basso valore biologico → manca uno o più AAE (nei cereali la lisina) Complementarità delle proteine: p. a medio valore biologico + P. a basso biologico (nello stesso pasto) = pool di AAE

11 Pag. 102 La denaturazione proteica
Modificazione della conformazione spaziale della proteina: perdita della struttura nativa perdita delle proprietà fisico-chimiche e biologiche generalmente è un processo irreversibile Può essere causata da: agenti fisici, ad es. calore, agitazione meccanica agenti chimici, ad es. acidi, basi

12 apoenzima + coenzima = oloenzima
Pag. 103/1 Gli enzimi Proteine in grado di catalizzare una reazione chimica → accelerano la velocità della reazione Caratteristiche: sono molto specifici per la reazione catalizzata e per i substrati coinvolti apoenzima + coenzima = oloenzima

13 L’attività degli enzimi dipende da:
Pag. 103/2 Gli enzimi L’attività degli enzimi dipende da: temperatura pH concentrazione dei substrati Secondo la nomenclatura internazionale gli enzimi hanno il suffisso -asi, ad es. amilasi, peptidasi, proteasi

14 Pag. 104 La digestione delle proteine

15 Pag. 105/1 Il metabolismo degli amminoacidi
Gli amminoacidi vengono utilizzati fondamentalmente per la sintesi di proteine Gli AA possono essere: glucogenetici → possono dare glucosio chetogenetici → possono dare corpi chetonici Nelle cellule gli amminoacidi subiscono varie trasformazioni: decarbossilazione (distacco del –COOH) deamminazione (distacco del –NH2) transamminazione (un –NH2 viene trasferito a una molecola con un –COOH per dare un nuovo AA)

16 Eliminazione dell’azoto:
Pag. 105/2 Il metabolismo degli AA Eliminazione dell’azoto: il gruppo –NH2 viene convertito in ammoniaca (NH3) che è una sostanza tossica → viene rapidamente trasformata in urea → eliminata attraverso le urine la trasformazione di ammoniaca in urea avviene tramite una serie di reazioni, nota come ciclo dell’urea (è localizzato nel fegato)

17 Pag. 106 Le funzioni delle proteine
1 g di proteine = 4 kcal La principale funzione delle proteine è di tipo plastico

18 Pag. 107 Il fabbisogno proteico
Per un adulto sano la quantità di proteine consigliata è di circa 1 g/kg di peso corporeo al giorno (circa il % dell’apporto energetico totale) Il fabbisogno proteico comunque varia in funzione: dell’età della massa corporea delle condizioni fisiologiche La carenza proteica → deperimento generale e nelle gravi carenze kwashiorkor L’eccesso proteico → obesità e surplus di lavoro per i reni