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PubblicatoBenigno Leonardi Modificato 10 anni fa
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I collageni Fibre con elevata resistenza alla trazione Rappresentano circa il 50% delle proteine totali dei vertebrati Sono caratterizzati da un elevato contenuto di glicina e dalla presenza di aa rari, quali idrossilisina e idrossiprolina
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La stabilità delle fibrille di collagene è rinforzata da ponti idrogeno che coinvolgono gli ossidrili dei residui di idrossiprolina e idrossilisina delle catene alfa. Questi ponti idrogeno formano legami crociati sia all’interno che tra le singole molecole di collagene presenti in una fibrilla.
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Nei vertebrati sono note 25 catene α differenti, ciascuna delle quali è codificata da un gene specifico e possiede una sequenza aa caratteristica. Queste catene α si associano in varie combinazioni generando 14 tipi differenti di molecole di collagene, la maggioranza delle quali si trova in tessuti specifici.
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Tutti i collageni hanno in comune 2 caratteristiche specifiche:
una triplica elica rigida di 3 catene polipeptidiche avvolte tra loro una composizione amminoacidica inusuale: alto contenuto di glicina presenza di amminoacidi rari, assenti in altre proteine (idrossiprolina, idrossilisina)
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Alterazioni sintesi e secrezione del collagene
sindrome della fragilità ossea (osteogenesis imperfecta) fibrosi polmonare
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Fibre collagene, reticolari ed elastiche: le prime due non sono chimicamente e strutturalmente diverse ma rappresentano livelli di aggregazione differenti di un’unica unità fibrosa elementare (tropocollagene). Le fibre elastiche (costituite prevalentemente da elastina) sono molto abbondanti nella tonaca elastica delle arterie e nei legamenti e nei tendini insieme alle fibre collagene.
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Fibre collagene e reticolari
[a1(I)]2 a2 (I) Fibre reticolari
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In verde : fibre Collagene
In viola : fibre Elastiche
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FIBRE ELASTICHE
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