Proteine alimentari proprietà, struttura e modifiche durante i processi

Forze che determinano il ripiegamento della proteina

Folding e Denaturazione La denaturazione è il processo inverso del folding = perdita struttura terziaria e secondaria In genere la struttura primaria non cambia (tranne se intervengono proteasi) Modificazioni delle condizioni fisiologiche della proteina portano alla denaturazione pH, temperatura, forza ionica, stress meccanici, pressione, pressione osmotica

Alimenti ricchi di proteine Formaggi (20-30%) Carne e pesce (15-20%) Uova (13%) Cereali (10-12%) Legumi (20% secchi) Microalghe (60%) La qualita’ à nutrizionale di una proteina dipende dal tipo di AA e dalla digeribilita’ I principali AA essenziali sono la Lisina (Lys) e gli AA contenenti zolfo: Cisteina e Metionina (Cys e Met)

Proprieta’ delle proteine cosa succede alle proteine una volta introdotte nel nostro organismo? Le proteasi scindono le proteine in oligopeptidi fino a produrre di- e tri- peptidi che vengono assorbiti a livello dell’intestino e idrolizzati a singoli ammino acidi. Interessati eccezioni: prioni e anticorpi del neonato

I singoli amminoacidi vengono poi utilizzati per sintetizzare nuove proteine Gli AA delle proteine in eccesso vengono transamminati e utilizzati nei cicli catabolici per produrre energia. L’NH3 che si forma viene eliminata attraverso il ciclo dell’urea

Funzioni delle proteine negli alimenti Tre caratteristiche fondamentali: Capacità di interagire con l’acqua (idratabilità e solubilità) Capacità di interagire con altre proteine (precipitazione, gelificazione) Proprieta’ di superficie (tensioattive) Schiume ed emulsioni

Cos’ e’ ? E’ il punto in cui le interazioni tra le proteine sono massime e quindi è massima anche la loro aggregazione. Perche’ ? Il punto isoelettrico e’ il valore di pH in cui la carica delle proteine e’ nulla e se le cariche sono nulle le proteine si attraggono. Il punto isoelettrico

Infatti Acidificazione Il punto isoelettrico Proteina con P.I. 5 a Ph 7 Proteina con P. I. 5 a Ph 5

Interazioni tra le proteine Nel momento in cui la proteina viene denaturata si “apre” e le interazioni che prima erano intramolecolari diventano intermolecolari L’aggregazione intermolecolare e’ di tipo idrofobico: le proteine,una volta “aperte” devono “nascondere” la loro componente apolare.

Che cosa influenza le interazioni tra le proteine e quindi altera la loro struttura? Le interazioni deboli (legami H ecc) sono fortemente influenzate dall’ambiente esterno pH, temperatura,concentrazione sali, emulsionanti … Cambiando questi parametri la struttura delle proteine si modifica. Anche processi tecnologici come congelamento, essiccamento, radiazioni e trattamenti meccanici possono portare alla denaturazione

Le interazioni tra proteine sono determinanti per conferire specifiche caratteristiche organolettiche agli alimenti come aspetto, consistenza, tessitura, viscosita ’ Per questo i processi di trasformazione degli alimenti (soprattutto la cottura) che modificano queste interazioni, cambiano in modo profondo le proprieta’ e le caratteristiche degli alimenti

In che modo si modificano le proteine durante i processi alimentari? DENATURAZIONE  perdita della struttura secondaria e terziaria  aumento della digeribilità (le proteasi attaccano più facilmente una proteina “aperta”) DIMINUZIONE DELLA SOLUBILITA’ AGGREGAZIONE MODIFICHE DEGLI AMMINOACIDI

Modifiche degli AA Desulfurazioni (cisteina) Deammidazioni (proteine dei cereali) Disidratazione (serina) Ossidazione (AA aromatici) Ruolo delle Poli Phenol ossidasi (PPO) nell’imbrunimento enzimatico Intervento di microrganismi Desulfurazione di Cys e Met (carne) Decarbossilazioni  si formano le ammine