Riconoscersi nel traffico: un mistero molecolare Neri Niccolai Dipartimento di Biotecnologie, Chimica e Farmacia Università degli Studi di Siena -17 Siena, 19 febbraio 2014

Neri Niccolai Dipartimento di Biotecnologie, Chimica e Farmacia questa presentazione è scaricabile da http://www.sienabiografix.it/edu/19_febbraio_2014.pptx Neri Niccolai Dipartimento di Biotecnologie, Chimica e Farmacia Università degli Studi di Siena -16

ricerche effettuate con procedure automatiche Esplorare la Natura nell’ Era post-genomica ricerche effettuate con procedure automatiche (robotica) -15

enormi quantità di dati distribuite in banche dati Esplorare la Natura nell’ Era post-genomica Databank 1 Databank 4 Bioinformatica Bio-conoscenze enormi quantità di dati distribuite in banche dati Databank 5 Databank 2 Databank 3 Databank n -15

nell’ Era post-genomica Esplorare la Natura nell’ Era post-genomica http://it.wikipedia.org/wiki/Legge_di_Moore -14

nell’ Era post-genomica Esplorare la Natura nell’ Era post-genomica Chemical Abstract Service of the American Chemical Society -13

nell’ Era post-genomica Esplorare la Natura nell’ Era post-genomica National Center for Biotechnology Information -12

nell’ Era post-genomica Esplorare la Natura nell’ Era post-genomica National Center for Biotechnology Information -11

nell’ Era post-genomica Esplorare la Natura nell’ Era post-genomica amminoacidi National Center for Biotechnology Information -10

nell’ Era post-genomica Esplorare la Natura nell’ Era post-genomica National Center for Biotechnology Information -9

nell’ Era post-genomica Esplorare la Natura nell’ Era post-genomica -8

nell’ Era post-genomica Esplorare la Natura nell’ Era post-genomica -7

-6 batterio gram-negativo. Fu scoperto nel 1885 dal batteriologo tedesco Theodor Escherich -6

Sezione trasversale di una cellula di Escherichia coli lunghezza 2 micron, larghezza 0,8 micron -5

L’ingrandimento “virtuale” è di 1:1.000.000 Sezione trasversale della cellula batterica di Escherichia coli: le componenti macromolecolari più abbondanti sono mostrate, in scala e con la forma determinata sperimentalmente. L’ingrandimento “virtuale” è di 1:1.000.000 -4

-4 Extracellular: 1, Enterotoxin. Outer membrane: 2, lipopolysaccharide; 3, lipoprotein; 4, porin; 5, OmpA; 6, fimbrial usher; 7, pilus; 8, iron transport protein FhnA. Periplasm: 9, peptidoglycan; 10, periplasmic binding proteins; 11, beta-lactamase; 12, superoxide dismutase; 13, heat shock protein/chaperone DegP; 14, proline isomerase FkpA. Inner membrane: 15, magnesium transporter MglE; 16, vitamin B12 transporter BtuCD-F; 17, shape-determining proteins MreCD and penicillin-binding protein PBP2; 18, mechanosensory channel MscL; 19, molybdenum transporter ModBC-A; 20, drug efflux pump AcrAB and TolC; 21, magnesium transporter CorA; 22, sodium/proton antiporter NhaA; 23, nitrate reductase NarGHI; 24, succinate dehydrogenase; 25, ATP synthase; 26, ubiquinol oxidase; 27, aspartate receptor; 28, signaling proteins CheAY; 29, secretory channel SecAB; 30, NADH dehydrogenase; 31, zinc transporter YiiP; 32, calcium pump. Flagellar motor: 33, flagellum; 34, flagellar hook; 35, rotor; 36, motor. Cytoplasm: 37, cytoskeletal protein MreB; 38, ribosome; 39, transfer RNA; 40, elongation factor Tu; 41, elongation factor Ts; 42, elongation factor G; 43, initiation factors; 44, aminoacyl-tRNA synthetase; 45, chaperone GroEL; 46, proteasome HslVU; 47, glycolytic enzymes; 48, tricarboxylic acid cycle enzymes; 49, catalase; 50, Iron superoxide dismutase; 51, alkyl hydroperoxide reductase; 52, phosphoenolpyruvate: sugar phosphotransferase system; 53, nucleoside diphosphate kinase; 54, glycerol kinase; 55, acyl carrier protein system; 56, aspartate carbamoyltransferase; 57, aspartate aminotransferase; 58, glutamine synthetase.  Nucleoid: 59, DNA; 60, RNA polymerase; 61, messenger RNA; 62, catabolite activator protein; 63, lac repressor; 64, topoisomerase; 65, HU; 66, H-NS; 67, IHF; 68, Fis; 69, Lrp; 70, condensin MukBEF; 71, RecA; 72, RecBCD; 73, DNA methyltransferase Hha1; 74, DNA glycosylase MutM; 75, DNA polymerase; 76, single strand binding protein. -4

un ribosoma: ce ne sono 18.000! -4 Volume occupato da acqua 70% Volume occupato da proteine 17% Volume occupato da tutti gli RNA 6% Volume occupato da rRNA 5% Volume occupato da tRNA 0.8% Volume occupato da mRNA 0.2% Volume occupato da DNA 1% Volume occupato da ribosomi 8% Volume occupato da lipidi 3% Volume occupato da LPS Volume occupato da mureina Volume occupato da glicogeno Volume occupato da ioni 0.3% Volume occupato da piccole molecole un ribosoma: ce ne sono 18.000! -4

Biologia dei sistemi -3

Biologia dei sistemi Proteina, quo vadis? -2

Biologia dei sistemi Simulazione del movimento di 1.109 molecole scelte tra “solo” 51 tipi diversi di proteine e RNA 20 nm da: McGuffee SR, Elcock AH (2010) Diffusion, Crowding & Protein Stability in a Dynamic Molecular Model of the Bacterial Cytoplasm. PLoS Comput Biol 6(3): e1000694 -2

Biologia dei sistemi Proteina, quo vadis? -2

Biologia dei sistemi Proteina, quo vadis? -2

enzima di una farfallina composto da 594 amminoacidi H 4.533 O 899 N 783 S 25 _________________ atomi 9.229 -1

enzima di una farfallina composto da 594 amminoacidi Una ipotesi tutta da dimostrare attrazione repulsione enzima di una farfallina composto da 594 amminoacidi C 2.989 H 4.533 O 899 N 783 S 25 _________________ atomi 9.229 -1

Buon studio del traffico molecolare (atom style)! questa presentazione è scaricabile da http://www.sienabiografix.it/edu/19_febbraio_2014.pptx Buon studio del traffico molecolare (atom style)! Laboratorio di Biologia Strutturale Dipartimento di Biotecnologie, Chimica e Farmacia neri.niccolai@unisi.it 0!!