Aminoacidi e Proteine

Funzioni Ruolo strutturale (cheratina, collagene,elastina, fibroina..) Proteine contrattili (Miosina,actina, dineina..) Riserva energetica ( <<zuccheri- lipidi) Enzimi Anticorpi Ormoni (insulina, glucagone, GH) Proteine di trasporto (emoglobina,mioglobina,transferrina,albumina..)

Struttura degli Aminoacidi 8-9 essenziali Met,Tre,Lys,Iso,Val, Leu,trip,Fen,Ist**,(Arg*) Gruppo amminico (NH2) Gruppo carbossilico (COOH) Idrogeno Proline has imino group rather than amino group

Non polari Non polari

aromatici

Polari, non carichi

Carichi positivi

Carichi negativi

Il 21° aminoacido……..

Legame peptidico Legame peptidico unisce due AA B A Legame peptidico unisce due AA Il legame coinvolge il gruppo carbossilico di A ed il gruppo Amminico di B Oligopeptidi (2-7 aa) Polipeptidi (8-49 aa) Proteine (>>50 aa) A A Ability to form peptide bonds at both ends increases diversity of protein structure: 3 amino acids can make 6 possible peptides if only used once, but can make 27 if used more than once 20 different amino acids make up 1 x 1026 different arrangements if each used more than once Bonding in peptide chain blocks dissociable groups (NH2 and COOH). Ionized state of a protein therefore dependent on R groups.

A B C-N 1.49 A C=N 1.27 A Leg.peptidico 1.32 A

Estremità amino-terminale Estremità carbossi-terminale

Livelli strutturali delle proteine Struttura primaria: Sequenza degli aa, scheletro della catena polipeptidica, sequenza degli aa essenziale per il ruolo fisiologico della proteina insulina

Derivati di AA AA non proteici -tiroxina (tirosina) -dopamina(tirosina) -Istammina(istidina) -GABA (glutammato) Derivati di AA

Struttura secondaria delle proteine Ripetizione regolare e ricorrente di una struttura nello spazio lungo la catena polipeptidica:  - elica  - foglietto Random coil

 - elica Forma mantenuta da legami idrogeno tra i gruppi C=O e N-H I gruppi R sono rivolti verso l’esterno Alpha helix is a virtual solid cylinder. There is almost no space along the axis, which makes it a very stable structure.

 - foglietto Struttura mantenuta da legami idrogeno tra i gruppi C=O and N-H I gruppi R sono rivolti sopra e sotto il piano The term ‘ form’ came from the fact that it was first recognised in -keratin.

Random coil Struttura secondaria non ripetitiva, casuale.

Proteine fibrose (solo struttura secondaria): cheratina, collagene, fibroina

Fibroina della seta

Struttura terziaria delle proteine Indica il modo nel quale le strutture secondarie si ripiegano nello spazio e formano proteine di tipo globulare. Bonds that stabilise tertiary structure are: hydrogen, disulfide, ionic and hydrophobic bonds Intracellular protein tertiary structures mostly held together by weak forces. Extracellular tertiary structures stabilised by disulfide (covalent) bonds.

mioglobina

Struttura terziaria – legame idrogeno Legame non fortissimo, rende possibile modifiche nella struttura della proteina (tipo funzionale) Hydrogen bond

Struttura terziaria- ponte disolfuro 2 cysteine

Struttura terziaria – ponti salini Gruppi carichi (+ e -) delle catene laterali R interagiscono tra di loro

Strutture terziarie – interazion idrofobiche Attrazione di gruppi R non-polari. Interazione non forte ma molto frequente I gruppi non polari respingono molecole cariche e polari.

Elementi ricorrenti di struttura terziaria

Struttura quaternaria Alcune proteine “oligomeriche” sono costituite da piu’ catene polipeptidiche. La struttura 4°, indica la disposizione nello spazio di queste catene. Proteine“oligomeriche” sono regolate nella loro funzione (emoglobina)

Struttura delle proteine – Tipologia di legami coinvolti Peptidico (1°) Idrogeno (2°,4°) Ponte disolfuro (3°) Ponte salino o interazione ionica (3°,4°) Forze idrofobiche (3°)