bioChimica - 1 PON “le scienze in … gara” a.s. 2012/13 Liceo statale “E.P.Fonseca” – Napoli Esperto prof. C. Formica Tutor prof. L. Meduri

Concetti di Biologia. Generalità sulle biomolecole Concetti di Biologia. Generalità sulle biomolecole. lo scheletro carbonioso. I gruppi funzionali. L’ossidazione degli alcoli primari e secondari Gli amminoacidi, struttura - il dominio costante e il dominio variabile: il gruppo R La formazione del legame peptidico Generalità su funzione ed evoluzione delle proteine, la struttura primaria

CARBONIO primario-secondario-terziario-quaternario SCHELETRO CARBONIOSO CARBONIO primario-secondario-terziario-quaternario C Primario CH3 –CH3 legato a un solo carbonio C Secondario CH3-CH2–CH2-CH3 C4H10 legato a 2 carboni C Terziario CH -(CH3)2CH2-CH3 C5H12 legato a 3 carboni C Quaternario (CH3)3–C-CH2CH3 C6H14 legato a 4 carboni In parentesi i carboni delle catene laterali

Ossidazione degli alcoli Alcol primari CH3 –CH2 –OH  CH3 –CHO  CH3 –COOH etanolo etanale (aldeide acetica) acido etanoico Alcol secondari CH3 –CH-OH –CH3  CH3 –CO –CH3 2-propanolo propanone (dimetil chetone) Le ossidazioni richiedono un ossidante energico come il cromo esavalente Cr6+ che si riduce a trivalente Cr3+ in ambiente acido con viraggio di colore. 3CH3 –CH2 –OH + 2K2 CrO4 + 5H2SO4  3CH3 –CHO + Cr2 (SO4 )3 + 2K2 SO4 + 8H2O

ibridazioni geometria Specie chimiche Orbitali partecipanti sp3 tetraedro CH4, H2O, NH3 S+px+py+pz sp2d Planare quadrata PdCl4 – Ni(CN)4 2- s+px+py+dx sp3d Trigonale bipiramidale PCl5 s+px+py+pz+dx sp3d2 ottaedrica SF5

Struttura amminoacido dominio costante (valido per tutti gli aa.) atomo H acido gruppo amminico gruppo carbossilico basico aa. polari, non polari; neutri, basici, acidi residuo R variabile

+ Legame peptidico R O R O C N C N H H OH OH O R OH C N H H2O (reazione di consendazione) Legame peptidico

Tabella amminoacidi – parte I Amminoacido Abbrev. Sigla internaz.ionale Residuo R Codoni Acido aspartico Asp D HOOC–CH2– GAU GAC Acido glutammico Glu E HOOC–(CH2)2– GAA GAG Alanina Ala A CH3– GCU GCA GCC GCG Arginina ◘ Arg R CH3–(CH2) 2–C-NH+-NH2 CGU CGA CGC CGG AGA AGC Asparagina Asn N H2NOC–CH2– AAU AAC Cisteina Cys C HS–CH2– UGU UGC Fenilalanina Phe F vedi figura UUU UUC Glicina Gly G -H GGU GGA GGC GGG Glutammina Gln Q H2NOC–(CH2)– CAA CAG Isoleucina ◘ Ile I CH3–CH2–CH(CH3)– AUU AUA AUC ◘ aa. essenziali

Tabella amminoacidi – parte II Amminoacido Abbrev. Sigla internaz.ionale Residuo R Codoni Istidina ◘ His H vedi figura CAU CAC Leucina ◘ Leu L (CH3)2CH–CH2– UUA UUG CUU CUA CUC CUG Lisina ◘ Lys K H2N–(CH2)4– AAA AAG Metionina ◘ Met M CH3–S–CH2–CH2– AUG (inizio catena) Prolina Pro P CCU CCA CCC CCG Serina Ser S HOCH2– AGU AGC UCU UCC UCA UCG Tirosina Tyr Y UAU UAC Treonina ◘ Thr T CH3–CHOH– ACU ACA ACC ACG Triptofano Trp W UGC Valina ◘ Val V (CH3)2CH– GUU GUA GUC GUG Codoni STOP ___ __ fine catena UAA UAG UGA

CLASSIFICAZIONE AMMINOACIDI IN BASE ALLA POLARITÀ DEL GRUPPO R: non polare polare carico polare non carico

aa. con gruppo R non polare R non polare perché alifatico, aromatico o eterociclico metionina leucina glicina isoleucina valina alanina fenilalanina triptofano prolina

aa. con gruppo R polare carico carica negativa COO- arginina lisina carica positiva NH+ NH2+ NH3+ acido aspartico istidina acido glutammico

aa. con R polare non carico serina R polare non carico: OH, NH2, SH cisteina asparagina treonina tirosina glutammina

ALTRE CLASSIFICAZIONI: ACIDI E BASICI ALIFATICI (gruppo R non polare) AROMATICI ETEROCICLICI

aa. acidi e basici istidina acido aspartico arginina acido glutammico lisina

aa. aromatici A A fenilalanina tirosina tirosina fenilalanina CH- COOH-NH2 fenilalanina CH- COOH-NH2 A A L’enzina fenilalanina idrossilasi catalizza la trasformazione da fenilalanina a tirosina. Idrossilasi = aggiunta di un gruppo ossidrile -OH

dalla tirosina agli ormoni e ai neurotrasmettotori CH- COOH-NH2 dopamina CH2- NH2 DOPA CH- COOH-NH2 3 2 1 ADRENALINA CH2- NH-CH3 1 noradrenalina CH2- NH2 Tirosina idrossilasi 4 2 DOPA decarbossilasi 3 Dopamina idrossilasi 4 Metil transferasi (nella midollare del surrene

aa. eterociclici Prolina triptofano istidina (è unico perché forma un anello pirrolidinico con l’N della catena principale triptofano istidina

formazione del legame peptidico H2N-CH-COOH + H2N-CH-COOH H2N-CH-CO-HN-CH-COOH + H2O legame peptidico L’idrogeno degli amminoacidi è indicato accanto al C, inoltre i gruppi –R sono sottintesi

allungamento della catena H2N-CH-CO-HN-CH- COOH+ H2N-CH-COOH +H3N-CH-CO-HN-CH- CO-HN-CH-COO- legame peptidico N-terminale C-terminale Gli amminoacidi hanno un comportamento anfotero: - sono basi all’N-terminale dove il gruppo —NH2 è in grado di accettare un protone H+ del carbossile diventando -NH3+ - sono acidi al C-terminale dove il gruppo —COOH cede il protone H+ e diventa –COO-

struttura primaria della proteina Con l’aggiunta di altri amminoacidi al C-terminale la catena polipeptidica si allunga: la sequenza lineare dei residui amminoacidici (da 40-50 a 100-200 e in certi casi fino a 2.000) forma la struttura primaria +H3N-CH-CO-HN-CH- CO-HN-CH-CO-HN-CH-CO-HN-C-COO-…