Proteine e Amminoacidi

Proteine e Amminoacidi Lezione 1

Domanda! Che trasformazione avviene quando cuociamo un uovo al tegamino? Prova tu a rispondere e poi continua a leggere….

Proteine e amminoacidi Introduzione Amminoacidi Classificazione Legame peptidico Proteine Struttura Albumina Emoglobina Le proteine sono macromolecole biologiche costituite da catene di amminoacidi. Proteina Amminoacido (unità base) Esistono decine di migliaia di differenti proteine Catena polipeptidica 20 amminoacidi che possono concatenarsi in ordine diverso Una o più catene polipeptidiche formano

Gli amminoacidi Introduzione Amminoacidi Classificazione Legame peptidico Proteine Struttura Albumina Emoglobina Gli amminoacidi essenziali sono 20, si trovano in tutte le cellule e formano le proteine. Struttura generale di un amminoacido: C N H O OH R GRUPPO CARBOSSILICO GRUPPO AMMINICO GRUPPO VARIABILE PARTE FISSA (comune a tutti gli amminoacidi) CARBONIO α Determina le proprietà chimico fisiche

Alcuni amminoacidi GLICINA TREONINA LISINA HC CH3 Introduzione Classificazione Legame peptidico Proteine Struttura Albumina Emoglobina C N H O OH HC CH3 C N H O OH GLICINA TREONINA LISINA

Classificazione degli amminoacidi Introduzione Amminoacidi Classificazione Legame peptidico Proteine Struttura Albumina Emoglobina R La classificazione degli amminoacidi avviene in base al gruppo variabile Amminoacidi con gruppi . apolari polari non carichi polari e carichi Glicina Alanina Valina Leucina Isoleucina Metionina Fenilanina Triptofano Prolina Serina Treonina Asparagina Glutammina Tirosina Cisteina Lisina Arginina Istidina Acido Aspartico Acido Glutamminico R

REAZIONE DI CONDENSAZIONE Legame peptidico Introduzione Amminoacidi Classificazione Legame peptidico Proteine Struttura Albumina Emoglobina Gli amminoacidi si legano tra loro attraverso un legame peptidico. REAZIONE DI CONDENSAZIONE Amminoacidi Dipeptide H2O Il carbonio del gruppo carbossilico si lega all’azoto del gruppo amminico e si libera una molecola d’acqua.

Catena Polipeptidica Introduzione Amminoacidi Classificazione Legame peptidico Proteine Struttura Albumina Emoglobina Tramite altre reazioni di condensazione si possono legare più amminoacidi formando una Catena polipeptidica (o polipeptide) Una catena polipeptidica può essere formata da 2-3 amminoacidi fino a centinaia di amminoacidi.

Idrolisi Introduzione Amminoacidi Classificazione Legame peptidico Proteine Struttura Albumina Emoglobina Il processo inverso alla condensazione è l’IDROLISI e permette di scindere, per effetto dell’acqua, una catena polipeptidica nei suoi amminoacidi. PROCESSO DI IDROLISI H2O Dipeptide Amminoacidi

Esistono migliaia di differenti proteine. Le proteine Introduzione Amminoacidi Classificazione Legame peptidico Proteine Struttura Albumina Emoglobina Le proteine sono macromolecole formate da una o più catene polipeptidiche. Queste catene possono assumere differenti disposizioni spaziali che dipendono dalla sequenza di amminoacidi da cui sono formate. Esistono migliaia di differenti proteine. La funzione di una proteina dipende dalla sua struttura tridimensionale.

Struttura primaria Introduzione Amminoacidi Classificazione Legame peptidico Proteine Struttura Albumina Emoglobina La struttura primaria consiste nella sequenza di amminoacidi da cui è costituita la catena polipeptidica. Hys Lys Gly Leu Val Ala hys Ogni cambiamento della struttura primaria può influenzare la struttura globale della proteina e la sua funzionalità.

Fibroina (nella seta e nella tela di ragno) Struttura secondaria Introduzione Amminoacidi Classificazione Legame peptidico Proteine Struttura Albumina Emoglobina La struttura secondaria consiste nella forma che assume la catena polipeptidica ripiegandosi su se stessa. LAMINE BETA (FOGLIO RIPIEGATO) Fibroina (nella seta e nella tela di ragno) ALFA ELICA Miosina (nei muscoli) Gli amminoacidi presenti in punti diversi della catena si uniscono tra loro formando legami a idrogeno.

Struttura terziaria Introduzione Amminoacidi Classificazione Legame peptidico Proteine Struttura Albumina Emoglobina La struttura terziaria è data da un ulteriore ripiegamento della molecola che dà origine all’aspetto globulare della proteina. Formazione di legami a idrogeno o di altro tipo tra i gruppi R di amminoacidi posti in posizioni diverse della catena polipeptidica. La struttura terziaria è direttamente legata alla funzione della proteina. Esempio: Le proteine globulari presenti in soluzioni acquose si avvolgono in modo da avere gruppi R idrofili rivolti verso la parte esterna della proteina e quindi a contatto con l’acqua.

Struttura quaternaria Introduzione Amminoacidi Classificazione Legame peptidico Proteine Struttura Albumina Emoglobina La struttura quaternaria è formata dall’unione di più molecole proteiche con una struttura terziaria (subunità). Le subunità che formano la stuttura possono essere identiche oppure di tipi diversi (come avviene nell’emoglobina).

STRUTTURA QUATERNARIA Introduzione Amminoacidi Classificazione Legame peptidico Proteine Struttura Albumina Emoglobina Hys Lys Gly Leu Val Ala hys STRUTTURA PRIMARIA STRUTTURA SECONDARIA STRUTTURA TERZIARIA STRUTTURA QUATERNARIA

Classificazione delle proteine Introduzione Amminoacidi Classificazione Legame peptidico Proteine Struttura Albumina Emoglobina Le proteine vengono classificate in base alla loro funzione in 7 classi: CLASSE FUNZIONE ESEMPI 1 STRUTTURALI Materiali per costruire ogni struttura Fibre dei tendini e dei legamenti, tela del ragno, albumina, …. 2 CONTRATTILI Permettono i movimenti muscolari Actina e Miosina (nei muscoli) 3 DI RISERVA Funzione energetica, scorta di nutrienti essenziali Ovalbumina (nell’albume dell’uovo): riserva di amminoacidi per l’embrione 4 DI DIFESA Difesa degli organismi da agenti esterni Anticorpi: difendono dalle infezioni 5 DI TRASPORTO Trasporto di elementi essenziali Emoglobina: trasporto dell’ossigeno 6 SEGNALE Messaggeri tra cellule per coordinare le attività corporee Ormoni 7 ENZIMI Catalizzatori chimici (aumentano la velocità di una reazione chimica) Idrolasi: catalizza reazioni di idrolisi

Curiosità: l’ALBUMINA Introduzione Amminoacidi Classificazione Legame peptidico Proteine Struttura Albumina Emoglobina Che trasformazione avviene quando cuociamo un uovo al tegamino? La struttura di una proteina può cambiare anche a causa di fattori chimici o fisici DENATURAZIONE: deformazione della struttura terziaria per rottura dei legami tra amminoacidi situati in posizioni diverse della catena polipeptidica. Nella cottura di un uovo l’alta temperatura causa la denaturazione dell’albumina rendendola non più solubile. Non viene compromessa la struttura primaria ma la molecola perde la sua funzione.

Esempio di proteina: l’ EMOGLOBINA Introduzione Amminoacidi Classificazione Legame peptidico Proteine Struttura Albumina Emoglobina L’emoglobina è una proteina globulare che si trova nei globuli rossi del sangue. La sua funzione è di trasporto dell’ossigeno dai polmoni alle altre parti del corpo. ANEMIA FALCIFORME Malattia causata dalla sostituzione di un amminoacido con un altro nella struttura primaria dell’emoglobina. Le molecole di emoglobulina risultano con una conformazione diversa e indurite I globuli rossi assumono una forma a falce anziché tonda e, ostacolandosi a vicenda, si creano accumuli nei vasi capillari.

Proteine e Amminoacidi ESERCIZI

Proteine e Amminoacidi Completa l’immagine con le seguenti parole GRUPPO CARBOSSILICO CARBONIO α PARTE FISSA GRUPPO AMMINICO GRUPPO VARIABILE C N H O OH R …………………. ……………….. ………………. …………………

Soluzione

Proteine e Amminoacidi Collega ogni struttura con la relativa immagine e descrizione: Primo ripiegamento della catena polipeptidica Struttura primaria Unione di più subunità Struttura secondaria Ulteriore ripiegamento della catena polipeptidica Struttura terziaria Struttura quaternaria Sequenza di amminoacidi

Soluzione

Proteine e Amminoacidi Collega ogni tipo di proteina con la sua funzione e il relativo esempio: Classe di proteine Funzione Esempio Trasporto di elementi essenziali albumina CONTRATTILI Ovalbumina DI RISERVA Permettono i movimenti muscolari Anticorpi ENZIMI Messaggeri tra cellule STRUTTURALI Miosina Difesa degli organismi da agenti esterni SEGNALE Ormoni Funzione energetica DI TRASPORTO Emoglobina Materiali per costruire i tessuti DI DIFESA Idrolasi Catalizzatori chimici

Soluzione Materiali per costruire i tessuti STRUTTURALI albumina Permettono i movimenti muscolari CONTRATTILI Miosina DI RISERVA Funzione energetica Ovalbumina DI DIFESA Difesa degli organismi da agenti esterni Anticorpi DI TRASPORTO Trasporto di elementi essenziali Emoglobina SEGNALE Messaggeri tra cellule Ormoni ENZIMI Catalizzatori chimici Idrolasi

Proteine e Amminoacidi Indica se ogni affermazione è vera (V) o falsa (F): Una catena polipeptidica è formata da una sequenza di proteine □ V □ F Esistono migliaia di tipi di amminoacidi che formano le proteine La denaturazione è un processo che causa l’alterazione della struttura terziaria di una proteina La denaturazione causa non causa cambiamenti nella funzionalità della proteina Una proteina può essere costituita da più catene polipeptidiche diverse tra loro L’α-elica è un tipo di struttura quaternaria delle proteine Un cambiamento nella struttura primaria di una proteina può influenzare la sua funzionalità Il processo di idrolisi, per scindere i legami peptidici, necessita di H2O Il legame peptidico si instaura tra i gruppi carbossilici di due amminoacidi La classificazione degli amminoacidi avviene in base al gruppo amminico

Soluzione Una catena polipeptidica è formata da una sequenza di proteine □ V □ F Esistono migliaia di tipi di amminoacidi che formano le proteine La denaturazione è un processo che causa l’alterazione della struttura terziaria di una proteina La denaturazione causa non causa cambiamenti nella funzionalità della proteina Una proteina può essere costituita da più catene polipeptidiche diverse tra loro L’α-elica è un tipo di struttura quaternaria delle proteine Un cambiamento nella struttura primaria di una proteina può influenzare la sua funzionalità Il processo di idrolisi, per scindere i legami peptidici, necessita di H2O Il legame peptidico si instaura tra i gruppi carbossilici di due amminoacidi La classificazione degli amminoacidi avviene in base al gruppo amminico

Proteine e Amminoacidi Individua la risposta corretta: Le proprietà chimiche e fisiche di un amminoacido dipendono A) dal gruppo carbossilico B) dal gruppo amminico C) dal gruppo variabile D) da tutti e 3 i gruppi L’emoglobina è A) un amminoacido strutturale B) un amminoacido di trasporto C) una proteina strutturale D) una proteina di trasporto L’anemia falciforme è una malattia causata da una anomalia A) nella struttura primaria B) nella struttura secondaria C) nella struttura terziaria D) nella struttura quaternaria

Soluzione Le proprietà chimiche e fisiche di un amminoacido dipendono A) dal gruppo carbossilico B) dal gruppo amminico C) dal gruppo variabile D) da tutti e 3 i gruppi L’emoglobina è A) un amminoacido strutturale B) un amminoacido di trasporto C) una proteina strutturale D) una proteina di trasporto L’anemia falciforme è una malattia causata da una anomalia A) nella struttura primaria B) nella struttura secondaria C) nella struttura terziaria D) nella struttura quaternaria