Mioglobina/emoglobina
emoglobina/mioglobina O2 non solubile in acqua Esistono due proteine che permettono il trasporto di O2 nel corpo emoglobina (Hb) – si trova nei globuli rossi RBC Trasporta anche CO2 and H+ Mioglobina (Mb) – si trova nei muscoli
eme Mb and Hb legano O2 grazie alla presenza del gruppo eme eme Gruppo prostetico Consiste di: Protoporphyrina Fe2+ (ferrous) nella forma ridotta
Mioglobina (Mb) Mb è una proteina di tipo globulare Gruppo eme inserito nel centro della catena Residui Non-polari proteggono Fe2+ dall’ossidazione a Fe3+ (Hematin)
emoglobina (Hb) Hb è una proteina con struttura quaternaria 4 catene polipeptidiche legate tra loro da legami non coovalenti Ciascuna delle 4 catene contiene un gruppo eme nel centro della catena.
emoglobina (Hb) La struttura tridimensionale di Mb e le 4 catene (alfa1-2,beta1-2) del Hb sono molto simili, nonostante la sequanza AA à uguale solamente per il 17%(omologia)
emoglobina (Hb) Mioglobina emoglobina trasporta O2 Analogie e differenze tra Hb e Mb Mioglobina trasporta O2 legame O2 non-cooperativo La capacià di legare O2 non è influenzata dal pH, CO2 e 2-3 BPG emoglobina trasporta O2, CO2e H+ legame O2 cooperativo La capacità di legare O2 varia con il pH, CO2 e 2-3 BPG
Curve di legame per una proteina di trasporto
H+ si lega all’Hb e favorisce il rilascio di ossigeno Risposta ai cambi di pH Un pH inferiore a livello dei tessuti indica un fabbisogno di ossigeno e favorisce il rilascio dello stesso: effetto Bohr CO2 + H2O HCO3- + H+ H+ si lega all’Hb e favorisce il rilascio di ossigeno
Il BPG è un effettore allosterico dell’Hb che regola i cambiamenti a lungo termine nell’affinità per l’ossigeno
Regolazione dell’ Hb da CO2 pCO2 alta nei tessuti attivi CO2 si combina con i gruppi amminici non carichi, e questo favorisce il rilascio di Ossigeno pCO2 nei polmoni bassa, anidride carbonica rilasciata, e questo favorisce il legame dell’ossigeno