Dipartimento di Biochimica, Biofisica e Chimica delle Macromolecole Corso di Biopolimeri PROF. ROBERTO RIZZO Dipartimento di Biochimica, Biofisica e Chimica delle Macromolecole Tel 040 558 3695 Fax 040 558 3691 e-mail rizzor@bbcm.univ.trieste.it Libro di testo: "Biophysical Chemistry" Autori: Cantor e Schimmel 3 volumi pubblicati da W:H: Freeman and Co. New York. Presente in numerose biblioteche dell'Università. Il materiale elettronico fornito (dispense e figure) non sostituisce il libro di testo.

LIVELLI DI STRUTTURA DELLE PROTEINE STRUTTURA PRIMARIA Coincide con la sequenza amminoacidica delle catene polipeptidiche di una proteina. E' alla base delle proprietà chimico-fisiche di ogni proteina. Determina le modalità di ripiegamento in una struttura tridimensionale caratteristica. Tale struttura è responsabile della specifica funzione svolta dalla proteina. STRUTTURA SECONDARIA Conformazioni locali di una catena polipeptidica. In questo caso per catena polipeptidica si intende lo scheletro covalente costituito dagli atomi impegnati nel legame peptidico e dagli atomi di carbonio alfa. Esempi:  elica e foglietto . Sono stabilizzate da legami non covalenti.

STRUTTURA TERZIARIA Struttura tridimensionale complessiva di una catena polipeptidica. Comprende l'insieme delle relazioni spaziali tra i gruppi presenti nelle catene laterali. Stabilizzata da ponti disolfuro e legami non covalenti. STRUTTURA QUATERNARIA E' data dall'insieme delle interazioni tra singole catene polipeptidiche (subunità) e si ritrova solo nelle proteine costituite da più subunità. E' stabilizzata da legami non covalenti.

PROBLEMATICHE GENERALI STRUTTURA DELLA MOLECOLA: E’ pura? E’ nativa? E’ completa? Si può predire la struttura? E’ rigida o flessibile? Come si forma la struttura? FUNZIONE DELLA MOLECOLA: Si può predire o razionalizzare? Quali sono le relazioni StrutturaFunzione? Come viene regolata? Quali molecole possono interagire?

EMOGLOBINA E DIFOSFOGLICERATO

2,3-DIFOSFOGLICERATO

EFFETTO DEL DIFOSFOGLICERATO