Dipartimento di Biochimica, Biofisica e Chimica delle Macromolecole

Slides:



Advertisements
Presentazioni simili
LE PROTEINE.
Advertisements

emoglobina : trasporto dell’Ossigeno.
BIOMOLECOLE.
I legami peptidici sono planari: in una coppia di amminoacidi uniti da un legame peptidico, i sei atomi C, C, O, N, H e C giacciono.
ALCOLI e FENOLI GLI ALCOLI HANNO FORMULA GENERALE R-OH
Le biomolecole 1 1.
Le proteine: come sono fatte, come funzionano, e come si sono evolute
La Struttura Terziaria
S. Beninati Tel /228 CITOLOGIA S. Beninati Tel /228
I 20 aminoacidi delle proteine.
ASPETTI SPERIMENTALI PURIFICAZIONE: Ultracentrifugazione elettroforesi
STRUTTURA TERZIARIA DELLE PROTEINE
STRUTTURA ELICOIDALE DEL COLLAGENE (POLIPROLINA II)
Citologia della sintesi delle Proteine
Libri di testo consigliati:
Libri di testo consigliati:
PEPTIDI E PROTEINE.
Le proteine sono gli agenti indispensabili per lo svolgimento della
Elementi di regolarità della struttura proteica a livello primario
La struttura delle proteine (questa versione è priva delle immagini)
BIOMOLECOLE Le proteine e loro costituenti: gli amminoacidi; le proteine come leganti; la struttura delle proteine Gli enzimi e la catalisi enzimatica.
Le proteine : l’importanza nell’etimo
Gli atomi: la base della materia
Funzioni, struttura e caratteristiche
FONTI ALIMENTARI DELLE PROTEINE
Anteprima Proteine.
MODULO 2 UNITÀ I PROTIDI.
LE BIOMOLECOLE Le BIOMOLECOLE sono organiche biologicamente fondamentali, sia dal punto di vista strutturale che funzionale: -Lipidi -Carboidrati -Proteine.
LE PROTEINE Relatori: Regolo Matteo Scavuzzo Pasquale
I collageni Fibre con elevata resistenza alla trazione
INTRODUZIONE ALLA BIOCHIMICA
Acidi nucleici e proteine
A proposito di isomeri e di isomeria……
Amminoacidi Primaria Secondaria Terziaria Quaternaria Biocristallografia Difesa Struttura Comunicazione Enzimi Riserva Trasporto Trascrizione Maturazione.
FORMA ZWITTERIONICA Proprietà a.a : alti p.f., solubilità in acqua, proprietà acido base perché classificabili come anfoteri.
Le PROTEINE o PROTIDI I protidi o proteine sono composti quaternari in quanto formati essenzialmente da 4 elementi: C (carbonio), H (idrogeno), O (ossigeno)
7.2 I protidi.
Perché molecole discrete come I2, P4, S8 sono solide
Gli aminoacidi sono 20.
Aminoacidi e proteine.
Aminoacidi e Proteine.
I componenti chimici delle cellule
Peptidi, proteine ed enzimi
FORMA ZWITTERIONICA Proprietà a.a : alti p.f., solubilità in acqua, proprietà acido base perché classificabili come anfoteri.
Pietro Ferraro.
PROTEINE.

Proteine e Amminoacidi
Struttura PRIMARIA. Strutture SECONDARIE.
Struttura tridimensionale delle proteine. Strutture:. secondaria,
AMMINOACIDI E PROTEINE
CONFORMAZIONE organizzazione spaziale degli atomi in una proteina STRUTTURA NATIVA conformazione funzionale di una proteina La FUNZIONE di una proteina.
organizzazione spaziale degli atomi in una proteina
I legami presenti nella molecola del metano CH4 non possono essere giustificati pensando l’atomo del Carbonio con un orbitale s e tre orbitali p nel livello.
Lipidi Glucidi Le Biomolecole Acidi nucleici Protidi.
STORIA DI UNA TRIPLETTA: BASI VS AMINOACIDI 3 A 1 Il Codice Genetico Metodo didattico: Spaced Learning Prof. M. Della Mea.
La struttura delle proteine La peculiare sequenza amminoacidica di una catena polipeptidica rappresenta la struttura primaria Lisozima.
I protidi protidi.
PARAGONE CON I RISULTATI SPERIMENTALI Dobbiamo correlare i parametri  ed s con variabili sperimentali. Per fare questo assumiamo che la costante di equilibrio.
Proteine. Le proteine Le proteine sono essenziali per la struttura e le funzioni degli organismi viventi – Una proteina è un polimero biologico formato.
LAUREA MAGISTRALE IN CHIMICA CORSO DI PROPRIETA’ DI BIOPOLIMERI
amminoacidi e proteine
Introduzione alla Biologia
amminoacidi e proteine
Transcript della presentazione:

Dipartimento di Biochimica, Biofisica e Chimica delle Macromolecole Corso di Biopolimeri PROF. ROBERTO RIZZO Dipartimento di Biochimica, Biofisica e Chimica delle Macromolecole Tel 040 558 3695 Fax 040 558 3691 e-mail rizzor@bbcm.univ.trieste.it Libro di testo: "Biophysical Chemistry" Autori: Cantor e Schimmel 3 volumi pubblicati da W:H: Freeman and Co. New York. Presente in numerose biblioteche dell'Università. Il materiale elettronico fornito (dispense e figure) non sostituisce il libro di testo.

LIVELLI DI STRUTTURA DELLE PROTEINE STRUTTURA PRIMARIA Coincide con la sequenza amminoacidica delle catene polipeptidiche di una proteina. E' alla base delle proprietà chimico-fisiche di ogni proteina. Determina le modalità di ripiegamento in una struttura tridimensionale caratteristica. Tale struttura è responsabile della specifica funzione svolta dalla proteina. STRUTTURA SECONDARIA Conformazioni locali di una catena polipeptidica. In questo caso per catena polipeptidica si intende lo scheletro covalente costituito dagli atomi impegnati nel legame peptidico e dagli atomi di carbonio alfa. Esempi:  elica e foglietto . Sono stabilizzate da legami non covalenti.

STRUTTURA TERZIARIA Struttura tridimensionale complessiva di una catena polipeptidica. Comprende l'insieme delle relazioni spaziali tra i gruppi presenti nelle catene laterali. Stabilizzata da ponti disolfuro e legami non covalenti. STRUTTURA QUATERNARIA E' data dall'insieme delle interazioni tra singole catene polipeptidiche (subunità) e si ritrova solo nelle proteine costituite da più subunità. E' stabilizzata da legami non covalenti.

PROBLEMATICHE GENERALI STRUTTURA DELLA MOLECOLA: E’ pura? E’ nativa? E’ completa? Si può predire la struttura? E’ rigida o flessibile? Come si forma la struttura? FUNZIONE DELLA MOLECOLA: Si può predire o razionalizzare? Quali sono le relazioni StrutturaFunzione? Come viene regolata? Quali molecole possono interagire?

EMOGLOBINA E DIFOSFOGLICERATO

2,3-DIFOSFOGLICERATO

EFFETTO DEL DIFOSFOGLICERATO