MODULO 2 UNITÀ 2.2 I PROTIDI

Le proteine sono composti quaternari, ossia costituiti da: C, H, O e N Pag. 94 Introduzione Le proteine sono sostanze organiche presenti in tutte le cellule di tutti gli organismi viventi Le proteine sono composti quaternari, ossia costituiti da: C, H, O e N Possono anche contenere S e P Nell’organismo umano costituiscono circa il 18% del peso corporeo Le proteine sono macromolecole formate dall’unione di molti amminoacidi (AA)

Gli AA che si trovano saltuariamente nelle proteine → AA occasionali Pag. 95 I venti AA Gli AA esistenti in natura sono tanti, ma solo 20 sono i costituenti abituali delle proteine → AA ordinari Gli AA che si trovano saltuariamente nelle proteine → AA occasionali Gli AA possono essere: idrofili Idrofobi Questa caratteristica influisce sulla conformazione proteica

Pag. 96 Gli amminoacidi essenziali AA essenziale: AA che non può essere sintetizzato dall’organismo → si deve introdurre con gli alimenti Gli AAE sono 10 per i bambini e 8 per gli adulti AA limitante: AAE presente in minore quantità in un alimento AA ramificati: AAE con forma “ramificata” = valina, leucina, isoleucina → possono essere impiegati come fonte di energia in caso di necessità

Pag. 97 Il legame peptidico AA + AA → dipeptide AA + AA + AA → tripeptide AA + AA + … → oligopeptide AA + AA + … → polipeptide più di 50 AA → proteina

Struttura secondaria → conformazione spaziale delle catene Pag. 98 La struttura delle proteine Le proteine possono essere organizzate in quattro livelli, in relazione fra di loro Struttura primaria → numero, tipo e sequenza specifica degli amminoacidi che formano la proteina Struttura secondaria → conformazione spaziale delle catene La struttura secondaria più comune è l’avvolgimento a spirale o ad alfa elica: è mantenuta stabile dai legami idrogeno è tipica della cheratina (presente nella pelle e nei capelli), della miosina (presente nei muscoli), ecc.

Pag. 99 La struttura delle proteine Struttura terziaria → configurazione tridimensionale della catena polipeptidica Viene mantenuta stabile da: i ponti disolfuro i ponti idrogeno Ad es. enzimi e alcuni ormoni Struttura quaternaria → unione di due o più catene polipeptidiche Ogni catena polipeptidica si chiama subunità Ad es. emoglobina

In base alla forma: In base alla funzione: Pag. 100/1 La classificazione delle proteine In base alla forma: p. fibrose, di solito hanno un ruolo di tipo meccanico (ad es. proteine della contrazione muscolare) p. globulari, di solito svolgono ruoli biologici complessi (ad es. enzimi) In base alla funzione: p. di trasporto (ad es. lipoproteine del sangue) p. strutturali (ad es. collagene della cartilagine) immunoglobuline (o anticorpi): concorrono alla difesa dell’organismo p. contrattili p. con funzione ormonale enzimi

Pag. 100/2 La classificazione delle proteine In base alla composizione chimica: proteine semplici (costituite da soli amminoacidi) proteine coniugate (costituite da una catena polipeptidica e da una parte di natura non proteica detta gruppo prostetico)

Pag. 101 La classificazione delle proteine In base al valore biologico (contenuto di AAE): p. ad alto valore biologico → contengono tutti gli AAE (carne, pesce uova, latte e formaggi) p. a medio valore biologico → scarseggiano alcuni AA (nei legumi gli amminoacidi solforati ) p. a basso valore biologico → manca uno o più AAE (nei cereali la lisina) Complementarità delle proteine: p. a medio valore biologico + P. a basso biologico (nello stesso pasto) = pool di AAE

Pag. 102 La denaturazione proteica Modificazione della conformazione spaziale della proteina: perdita della struttura nativa perdita delle proprietà fisico-chimiche e biologiche generalmente è un processo irreversibile Può essere causata da: agenti fisici, ad es. calore, agitazione meccanica agenti chimici, ad es. acidi, basi

apoenzima + coenzima = oloenzima Pag. 103/1 Gli enzimi Proteine in grado di catalizzare una reazione chimica → accelerano la velocità della reazione Caratteristiche: sono molto specifici per la reazione catalizzata e per i substrati coinvolti apoenzima + coenzima = oloenzima

L’attività degli enzimi dipende da: Pag. 103/2 Gli enzimi L’attività degli enzimi dipende da: temperatura pH concentrazione dei substrati Secondo la nomenclatura internazionale gli enzimi hanno il suffisso -asi, ad es. amilasi, peptidasi, proteasi

Pag. 104 La digestione delle proteine

Pag. 105/1 Il metabolismo degli amminoacidi Gli amminoacidi vengono utilizzati fondamentalmente per la sintesi di proteine Gli AA possono essere: glucogenetici → possono dare glucosio chetogenetici → possono dare corpi chetonici Nelle cellule gli amminoacidi subiscono varie trasformazioni: decarbossilazione (distacco del –COOH) deamminazione (distacco del –NH2) transamminazione (un –NH2 viene trasferito a una molecola con un –COOH per dare un nuovo AA)

Eliminazione dell’azoto: Pag. 105/2 Il metabolismo degli AA Eliminazione dell’azoto: il gruppo –NH2 viene convertito in ammoniaca (NH3) che è una sostanza tossica → viene rapidamente trasformata in urea → eliminata attraverso le urine la trasformazione di ammoniaca in urea avviene tramite una serie di reazioni, nota come ciclo dell’urea (è localizzato nel fegato)

Pag. 106 Le funzioni delle proteine 1 g di proteine = 4 kcal La principale funzione delle proteine è di tipo plastico

Pag. 107 Il fabbisogno proteico Per un adulto sano la quantità di proteine consigliata è di circa 1 g/kg di peso corporeo al giorno (circa il 10-15% dell’apporto energetico totale) Il fabbisogno proteico comunque varia in funzione: dell’età della massa corporea delle condizioni fisiologiche La carenza proteica → deperimento generale e nelle gravi carenze kwashiorkor L’eccesso proteico → obesità e surplus di lavoro per i reni