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Organuli : A) collegati a livello di membrane B) interagiscono per mezzo di VESCICOLE.

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Presentazione sul tema: "Organuli : A) collegati a livello di membrane B) interagiscono per mezzo di VESCICOLE."— Transcript della presentazione:

1 Organuli : A) collegati a livello di membrane B) interagiscono per mezzo di VESCICOLE

2 COMPARTIMENTI INTRACELLULARI NUCLEOCITOPLASMA CITOSOL Sito della sintesi e degradazione delle proteine ORGANELLI (compartimenti separati, attività specifiche) ORGANIZZAZIONE DI UNA CELLULA EUCARIOTICA

3 Smistamento e trasporto delle proteine Meccanismo basato su SEQUENZE SEGNALE

4 a)Proteine secrete nel citoplasma b)Proteine secrete nel RER-apparato del Golgi

5 TRADUZIONE DELLE PROTEINE inizia SEMPRE sui ribosomi liberi Le proteine destinate al citosol, nucleo, mitocondri, cloroplasti, perossisomi, sono sintetizzate sui ribosomi liberi

6 Le proteine destinate alla secrezione, reticolo, Golgi, lisosomi, membrana plasmatica sono sintetizzate sui ribosomi associati al reticolo endoplasmatico rugoso (RER)

7 VIA CITOPLASMATICA: LO SMISTAMENTO INIZIA DOPO IL COMPLETAMENTO DELLA TRADUZIONE

8 Proteine del nucleo passano dai pori nucleari Proteine sintetizzate nel citoplasma hanno segnale di localizzazione nucleare (lys arg) e attraversano i pori nucleari Ran-GTP- Ran GDP

9 Il movimento delle macromolecole attraverso il poro è guidato dalla proteina Ran che lega GTP

10 Mitocondri e cloroplasti: traslocatori proteici Per entrare nei mitocondri e cloroplasti le proteine devonodistendersi Le proteine chaperones dentro gli organelli fanno recuperare la conformazione alla proteina Complesso TIM-TOM

11 Via secretoria RER- GOLGI- vescicole secretorie- spazio extracellulare

12 VIA SECRETORIA: LO SMISTAMENTO INIZIA DURANTE LA TRADUZIONE

13 Reticolo endoplasmatico Membrane che formano cavità intercomunicanti Lo spazio interno : LUME Reticolo endoplasmatico rugoso (RER), reticolo endoplasmatico liscio (REL), reticolo di transizione

14 Reticolo endoplasmatico rugoso (RER) Ribosomi sulla superficie Sintesi, assemblaggio e smistamento delle proteine RER ed apparato di Golgi comunicano con VESCICOLE

15 Proteine destinate al RER hanno sequenza segnale: ribosoma aderisce alla membrana del RER SRP: proteine e un piccolo RNA citoplasmatico (scRNA)

16 La proteina: viene secreta nel RER perde la sequenza segnale acquisisce la struttura terziaria (proteine chaperones) glicosilata

17 PROTEINA SOLUBILE PROTEINA TRANSMEMBRANA Inserite nella membrana mediante sequenze idrofobiche

18 GLICOSILAZIONE: il dolicolo cede alla proteina un oligosaccaride poi modificato nellapparato del Golgi Gli zuccheri vengono uniti allAA asparagina: N-glicosilazione Asp-X-Ser o Thr

19 Le catene oligosaccaridiche (idrofile): 1- importanti per ripiegamento e solubilità 2- proteggono le proteine dalla degradazione

20 Proteine assumono struttura terziaria nel RER Chaperone : Bip, calnessina, calreticulina guidano il ripiegamento della proteina Le proteine senza struttura corretta sono espulse dal RER e degradate

21 Reticolo endoplasmatico liscio (SER) Tubulare, privo di ribosomi. Sintesi dei fosfolipidi, colesterolo e glicolipidi Ricco di enzimi detossificanti- ossidasi a funzione mista, citocromo P450; trasformano composti dannosi e farmaci in prodotti idrosolubili che vengono escreti

22 Cellule muscolari: SER= reticolo sarcoplasmatico Accumula e rilascia Ca 2+ necessario per la contrazione muscolare Il SER è coinvolto nel metabolismo dei carboidrati soprattutto nelle cellule del fegato

23 Apparato di Golgi Elabora e smista le proteine a: 1- lisosomi 2- endosomi 3- membrana plasmatica 4- esterno della cellula

24 Apparato di Golgi Sacche di membrana appiattite comunicanti fra loro per mezzo di vescicole

25 CIS: COLLEGATO TRAMITE VESCICOLE AL RER TRANS: RIVOLTO VERSO LA MEMBRANA SMISTA LE PROTEINE

26 Man= mannosio; GlcNAC= N-acetilglucosamina; Gal= galattosio NANA: acido sialico

27 Nelle cisterne del Golgi: Modificazione della parte glucidica Idrolasi lisosomiali fosforilate in un residuo di mannosio Sintesi di glicolipidi, sfingomielina e polisaccaridi complessi della matrice extracellulare

28 Glicoproteine di membrana: zuccheri sempre sul lato esterno

29 TRAFFICO VESCICOLARE

30 Il trasporto vescicolare Via secretoria verso lesterno: RER- GOLGI- MEMBRANA Via endocitica diretta verso linterno Ogni vescicola deve portare marcatori di destinazione

31 TRASPORTO VESCICOLARE-FORMAZIONE DELLE VESCICOLE VESCICOLE RIVESTITE DI CLATRINA Assunzione di molecole extracellulari E per trasporto dal Golgi ai lisosomi VESCICOLE RIVESTITE DA COAT PROTEIN (COP) COP I Gemmano dal Golgi COP II gemmano dal RE Formazione di vescicole richiede GTP

32 Esistono diversi tipi di proteine di rivestimento dedicate al trasporto vescicolare.

33 Rientro di proteine nel RER: Il segnale KDEL (lys-asp-glu-leu), carbossiterminale

34 Immagazzinamento selettivo del carico di proteine nelle vescicole Vescicole rivestite: CLATRINA

35 Riconoscimento tra recettori sulla membrana della vescicola (vSNARE) e quelli sulla membrana del compartimento (tSNARE)

36 v-SNARE lega t-SNARE Richiede energia Tossina botulinica e tetanica tagliano le SNARE delle vescicole sinaptiche: blocco impulso nervoso

37 La specificità del riconoscimento tra vescicola e bersaglio è garantita da una famiglia di proteine: le GTPasi Rab

38 ENDOCITOSI Il materiale viene introdotto nella cellula

39 Fagocitosi: particelle solide Pinocitosi: particelle liquide

40 Le vescicole formano gli ENDOSOMI che danno origine a: Vescicole con i recettori: alla membrana Vescicole con le particelle: si fondono con i lisosomi Endocitosi mediata da recettori: es. LDL e colesterolo

41 LISOSOMI Si formano dal Golgi/ mannosio 6- fosfato marcatore destinazione Gli enzimi lisosomiali digeriscono tanti tipi di macromolecole Lisosomi primari: inattivi Lisosomi secondari: attivi perché fusi con vacuolo di materiale da digerire

42 Contengono enzimi Sono idrolasi acide attive a pH< 5. pH acido: pompa protonica ATP dipendente

43 I materiali da degradare arrivano ai lisosomi da vie diverse Endocitosi Fagocitosi Autofagia assicura graduale ricambio dei componenti cellulari

44 Digestione extracellulare Acrosoma degli spermatozoi Annidamento embrione in endometrio Metastasi

45 Mutazioni geni che codificano per idrolasi lisosomiali causano malattie da accumulo Es. malattia di Gaucher: manca enzima che degrada glicolipidi che vengono accumulati nei macrofagi Ingrossamento fegato, milza, erosione ossa lunghe, a volte danni neurologici

46 ALCUNE OSSIDAZIONI CELLULARI CHE SI SVOLGONO NEI PEROSSISOMI TRASFERISCONO ELETTRONI ALLOSSIGENO, FORMANDO H 2 O 2, TOSSICA. LA CATALASI CONTENUTA NEI PEROSSISOMI DETOSSIFICA H 2 O 2, TRASFORMANDOLA IN H 2 O E OSSIGENO PEROSSISOMI le proteine dei perossisomi provengono dalla via citoplasmatica

47 Detossificazione di sostanze nocive: alcol etilico, alcol metilico, fenoli, nitriti ecc Rimozione dei radicali liberi e ROS: insieme ad enzimi citoplasmatici, rimuovono i radicali liberi e le forme reattive dellOssigeno (ROS) che si formano durante le normali attività metaboliche della cellula

48 Ossidazione acidi grassi: gli acidi grassi a catena lunga vengono degradati in acidi grassi a catena corta. Ossidazione acido urico: lacido urico è prodotto nella degradazione delle purine degli acidi nucleici. Queste reazioni producono H 2 O 2

49 Membrana deriva dal RE- Le proteine sintetizzate nei ribosomi liberi, hanno sequenza segnale (ser leu ser) Sono riconosciute da peroxine che le introducono nel perossisoma

50 Importante ruolo nelle cellule vegetali: conversione di acidi grassi in carboidrati (es. nella germinazione del seme) e fotorespirazione

51 Ripiegamento e modificazioni delle proteine nel RER Le proteine che restano nel lume del RER intervengono nel ripiegamento delle proteine trasferite nel RER. Una di queste proteine si chiama Bip (chaperon) Formazione di ponti S-S tra catene laterali di cisteina ad opera della disolfuro isomerasi

52 Controllo qualità nel RER Calnexina e calreticolina si legano agli zuccheri delle glicoproteine ed aiutano il ripiegamento Se ciò non avviene le proteine vengono traslocate nel citoplasma e degradate Bip: sensore del ripiegamento proteico. Se molte proteine non hanno struttura corretta, Bip lancia segnali per inibire la sintesi proteica e per incrementare espressione di chaperones e proteasomi

53 Riconoscimento tra recettori sulla membrana della vescicola (vSNARE) e quelli sulla membrana del compartimento (tSNARE)


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