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COMPARTIMENTI INTRACELLULARI E LO SMISTAMENTO DELLE PROTEINE.

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Presentazione sul tema: "COMPARTIMENTI INTRACELLULARI E LO SMISTAMENTO DELLE PROTEINE."— Transcript della presentazione:

1 COMPARTIMENTI INTRACELLULARI E LO SMISTAMENTO DELLE PROTEINE

2 COMPARTIMENTI INTRACELLULARI NUCLEOCITOPLASMA CITOSOL Sito della sintesi e degradazione delle proteine ORGANELLI (compartimenti separati, attività specifiche) ORGANIZZAZIONE DI UNA CELLULA EUCARIOTICA

3 GLI ORGANELLI CELLULARI SONO COMPARTIMENTI SEPARATI IN CUI SI SVOLGONO ATTIVITA CELLULARI SPECIFICHE.

4 IL RETICOLO ENDOPLASMATICO (RE) E LORGANELLO PIU GRANDE RETICOLO DI TUBULI E CISTERNE CHE SI ESTENDE DALLA MENBRANA NUCLEARE AL CITOPLASMA E RACCHIUSO DA UNA MEMBRANA CONTINUA Tre domini di membrana contigui, che svolgono funzioni diverse: RE LISCIO (metabolismo dei lipidi) RE transizione (rimaneggiamento delle proteine) RE RUGOSO (sintesi proteica)

5 TRADUZIONE DELLE PROTEINE inizia SEMPRE sui ribosomi liberi Le proteine destinate al citosol, nucleo, mitocondri, cloroplasti, perossisomi, sono sintetizzate sui ribosomi liberi Le proteine destinate alla secrezione, reticolo, Golgi, lisosomi, membrana plasmatica sono sintetizzate sui ribosomi associati al reticolo endoplasmatico rugoso (RER)

6 INDIRIZZAMENTO DELLE PROTEINE AL RE PUOAVVENIRE MEDIANTE: -VIA CO-TRADUZIONALE (traslocazione nel corso della sintesi proteica) -VIA POST-TRADUZIONALE (traslocazione successiva al completamento della sintesi sui ribosomi liberi nel citosol) TRADUZIONE DELLE PROTEINE

7 INDIRIZZAMENTO DELLA SINTESI AL RETICOLO ENDOPLASMATICO via co-traduzionale

8 = SEQUENZA SEGNALE = corta sequenza di circa 20 amminoacidi IDROFOBICI, che vengono poi tagliati dalla catena polipeptidica, nel lume del RE la traslocazione del ribosoma sul RE dipende da una particolare sequenza amminoacidica, la SEQUENZA SEGNALE, localizzata nella regione amino- terminale della catena polipeptidica nascente INDIRIZZAMENTO DELLA SINTESI AL RETICOLO ENDOPLASMATICO via co-traduzionale

9 INDIRIZZAMENTO DELLA SINTESI AL RETICOLO ENDOPLASMATICO via co-traduzionale 1.Sequenza segnale emerge dai ribosomi particella di riconoscimento del segnaleSRP srpRNA 2.Riconoscimento da parte di una particella di riconoscimento del segnale (SRP) (formata da 6 proteine e da un piccolo RNA citoplasmatico srpRNA) recettore per SRP 3.SRP lega ribosomi (blocco sintesi) e ad un recettore per SRP sul reticolo

10 4.Trasferimento del complesso (catena nascente, ribosomi, SRP) al RE rugoso. 5.Rilascio dellSRP dal complesso 6.Legame del ribosoma al complesso di traslocazione delle proteine traslocone 7.Inserimento della sequenza segnale in un canale sulla membrana (traslocone)

11 TAGLIO DELLA SEQUENZA SEGNALE Successivamente alla ripresa della traduzione, la sequenza segnale viene rimossa da una peptidasi del segnale e la catena polipetidica sintetizzata è rilasciata nel lume del RE.

12 INSERIMENTO DI PROTEINE TRANSMEMBRANA Sequenze aminoacidiche di aa idrofobici come sequenze transmembrana ad alfa-elica. Proteine diverse hanno orientamenti e disposizioni transmembrana diversi. Il lume del RE è topologicamente equivalente allesterno della cellula

13 INSERIMENTO DI PROTEINE TRANSMEMBRANA 1.Interazione seq.segnale-traslocone 2.Traslocazione proteina nel lume fino allinterazione del traslocone con una sequenza di stop del trasferimento 3.La sintesi della proteina prosegue nel citosol per la porzione carbossi-terminale

14 ALTERNATIVE DI INSERIMENTO NELLA MEMBRANA Sequenza segnale interna alla proteina (traslocata coinvolgendo SRP), non viene tagliata dalla peptidasi del segnale

15 PROTEINE A PIU DOMINI TRANSMEMBRANA

16 RIPIEGAMENTO E MODIFICAZIONI DELLE PROTEINE NEL RETICOLO ENDOPLASMICO modificazioni per rimaneggiamento delle proteine avvengono durante la loro traslocazione attraverso la membrana o nel lume del RE (es. Rimozione della sequenza segnale). Il ruolo principale delle proteine residenti nel lume del RE è quello di assicurare il corretto ripiegamento e assemblaggio delle catene polipeptidiche neosintetizzate. Proteina DISOLFURO ISOMERASI: Proteina DISOLFURO ISOMERASI: facilita la formazione di ponti disolfuro tra le catene laterali di residui di cisteina (anche azione dellambiente ossidante del lume) Proteine CHAPERONE: Proteine CHAPERONE: aiutano la proteina neosintetizzata a raggiungere un corretto ripiegamento e riconoscono proteine ripiegate in maniera scorretta

17 ANCORE DI GLICOSILFOSFATIDILINOSITOLO (GPI)

18 GLICOSILAZIONE formazione di glicoproteine

19 PRINCIPALI FUNZIONI DEL REL -DETOSSIFICAZIONE DA XENOBIOTICI (IDROSSILAZIONE) aggiunta di gruppi idrossilici a molecole organiche aumentano la Solubilità di molecole idrofobiche favorendone leliminazione - METABOLISMO DEI CARBOIDRATI (EPATOCITI) enzima chiave: glu 6 fosfatasi sulla membrana di REL Glicogeno Glu 6P Glucosio -IMMAGAZZINAMENTO DI CALCIO Rilascio di calcio porta alla contrazione delle fibre muscolari -SINTESI E RILASCIO DEI LIPIDI

20 RE E SINTESI DEI LIPIDI Sito principale di sintesi del colesterolo, dei fosfolipidi, dei glicolipidi e della ceramide (precursore dei glicosfingolipidi) La sintesi dei fosfolipidi avviene sul lato citosolico della membrana del RE, a parire da costituenti idrosolubili presenti nel citosol (es. GLICEROLO)

21 Sintesi e scambio di fosfolipidi da un lato allaltro della membrana del RE

22 ESPORTAZIONE DI PROTEINE E LIPIDI DAL RE Il trasporto di molecole lungo la via secretoria avviene in VESCICOLE DI TRASPORTO, che si originano per gemmazione dalla membrana di un organello e si fondono con la membrana di un secondo organello. Le proteine destinate ad essere proteine di membrana della membrana plasmatica sono integrate nella membrana della vescicola

23 TRAFFICO VESCICOLARE Le proteine vengono identificate come destinate al trasporto nel Golgi o ad essere trattenute nel RE da 2 tipi distinti di sequenze di indirizzamento (sequenze per la residenza/recupero di proteine nel RE)

24 LAPPARATO DEL GOLGI -Costituito da sacche appiattite (cisterne) racchiuse da membrane. -Centro di smistamento delle proteine, di processamento e di sintesi dei glicolipidi, sfingomielina e polisaccaridi

25 GLICOSILAZIONE DELLE PROTEINE NEL GOLGI

26 SINTESI DI FOSFOLIPIDI E GLICOLIPIDI

27 TRASPORTO VESCICOLARE O MATURAZIONE PER CISTERNE

28 TRASPORTO VESCICOLARE-FORMAZIONE DELLE VESCICOLE VESCICOLE RIVESTITE DI CLATRINA Assunzione di molecole extracellulari E per trasoprto dal Golgi ai lisosomi VESCICOLE RIVESTITE DA COAT PROTEIN (COP) COP I Gemmano dal Golgi COP II gemmano dal RE

29 TRASPORTO VESCICOLARE-FORMAZIONE DELLE VESCICOLE

30 Clatrina

31 TRASPORTO VESCICOLARE-FUSIONE DELLE VESCICOLE

32 SEGNALI DI LOCALIZZAZIONE CELLULARE Le proteine che non hanno alcun segnale di localizzazione vengono secrete

33 I LISOSOMI -Organelli contenenti idrolasi acide in grado di demolire tutti i polimeri biologici (lipidi, proteine, carboidrati, acidi nucleici) -Sistema digestivo della cellula -le idrolasi acide si attivano solo dal pH acido (pH=5)

34 RICONOSCIMENTO DI PROTEINE LISOSOSMIALI

35 VIE DEGRADATIVE DEI LISOSOMI

36 SISTEMA UBIQUITINA-PROTEASOMA SISTEMA DI DEGRADAZIONE DELLE PROTEINE -VELOCE - SPECIFICO degradazione delle proteine del ciclo cellulare (es. degradazione ciclinaB inattivazione Cdc2 uscita dalla mitosi) -PRESENTE A LIVELLO CITOPLASMATICO E NUCLEARE -DEGRADAZIONE DI PROTEINE INUTILIZZABILI o DI PROTEINE MISFOLDED

37 Organelli a singola membrana presenti in tutte le cellule - Contengono enzimi ossidativi come la CATALASI -Rappresentano il sito di utilizzo dellossigeno molecolare -Le proteine dei perossisomi derivano da ribosomi liberi -Si pensa che siano vestigia di un antico organello che svolgeva il metabolismo dellossigeno negli antenati delle cellule eucariotiche. Gli enzimi utilizzano lossigeno molecolare per rimuovere atomi di H da substrati organici in reazioni ossidative che producono perossido di idrogeno. RH 2 + O 2 R+ H 2 O 2 IMPORTANTE NEL FEGATO (ETANOLO) R I H 2 + H 2 O 2 2 H 2 O+ O 2 I PEROSSISOMI

38 OSSIDAZIONE DEGLI ACIDI GRASSI - Reazione di demolizione degli acidi grassi: Le catene alchiliche sono accorciate in sequenze di 2 atomi di carbonio alla volta (acetil CoA) - Acetil CoA è esportato al citolsol dove viene usato nelle reazioni biosintetiche - reazione effettuata anche nei mitocondri nelle cellule di mammifero

39 ESOCITOSI


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